Hvordan går det med forskningen i enzymatiske proteiner fra ris?

Ris består hovedsageligt af stivelse og protein, hvoraf stivelse udgør ca. 80% af risens samlede vægt, og protein udgør kun ca. 8% af den samlede vægt.

Risproteiner kan inddeles i fire kategorier efter deres opløselighed: 1. vandopløselige proteiner, klare proteiner 2. saltopløselige proteiner, globuliner 3. alkoholopløselige proteiner 4. alkali-opløselige proteiner, gluten; gluten og alkoholproteiner er også kendt som lagringsproteiner, og de er hovedbestanddelene i risproteiner.

Proces til udvinding af risprotein

1. enzymatisk forberedelse:

Enzymatisk ekstraktion af en idé er brugen af proteaser til nedbrydning og modifikation af risprotein, så det bliver til et opløseligt peptid og kan ekstraheres. Denne reaktionsmetode er mild, og proteinpeptidkæder kan hydrolyseres til korte peptidkæder, hvilket forbedrer proteinets opløselighed.

Enzymatisk hydrolyse øger proteinernes hydrofobicitet, hvilket effektivt kan forbedre deres opløselighed, emulgering og skummende egenskaber. Ulemperne ved denne metode er, at produktionsomkostningerne er høje, og at ekstraktionshastigheden varierer meget afhængigt af det anvendte enzym. I henhold til de forskellige betingelser for proteasevirkning kan de opdeles i syreprotease, neutral protease og alkalisk protease og så videre.

2, udfældning med alkalisyre:

Lud kan få risene i den tætte stivelsesstruktur til at løsne sig, mens lud på proteinmolekylerne i den sekundære binding, især hydrogenbindingen, har en destruktiv effekt og kan få nogle af de polære grupper til at dissociere, så overfladen af proteinmolekyler har samme ladning. Det har således en opløsende effekt på proteinmolekyler og fremmer adskillelsen af stivelse og protein.

Enzymatisk virkning af protease på risprotein

På grund af risproteinets ringe vandopløselighed og det faktum, at ikke-proteinkomponenterne hovedsageligt er kulhydrater, skal det udvundne protein renses yderligere (rensning). Det kan også behandles med cellulase, pektinase og isoamylase for at fremme opløsningen af flere kulhydrater.

1, alkalisk protease modificeret risproteinproces

Knust ris → iblødsætning → vådformaling → risopslæmning væske → blanding af opslæmning

Rismel: alkali (0,06 mol / L) = 1:8 → stuetemperatur omrøring ekstraktion 2 timer → 3500r/min centrifugering 20 minutter → tag supernatanten → juster pH til 4,8 isoelektrisk punkt syreudfældning → 3500r/min centrifugering 10 minutter → udfældning → frysetørring → alkalisk ekstraktion af risprotein

Alkalisk ekstraktion af risproteinpulver → 5% (w/v) risproteinsuspension → hydrering og opløsning ved stuetemperatur i 1 time → 55 ℃ superkonstant temperatur vandbad → i henhold til den forskellige mængde enzym, substratkoncentration, pH-enzym (pH-Stat [76] metode til at stabilisere systemets pH, måling af hydrolysegraden) → 3500r/min centrifugering i 20min → supernatanten → 85 ℃ /10min inaktivering af enzymer → vakuumkoncentration → frysetørring → risproteinpulver → 3500r/min centrifugering i 20min → supernatanten → 85 ℃ /10min inaktivering → vakuumkoncentration Frysetørring → risproteinfordøjelser

Sammenlignet med risproteinet modificeret med alkalisk protease Alcalase steg opløseligheden 13,92 gange, emulgeringen steg 3,07 gange, emulgeringsstabiliteten steg 2,26 gange, skumdannelsen steg 1,07 gange, skumstabiliteten steg 1,21 gange, og de funktionelle egenskaber ved risproteinproteolytiske produkter blev forbedret i forskellig grad.

Sammenlignet med hydrolyse af risprotein med Protease N af Ji Wei et al. var forbedringen af opløseligheden af Alcalase-enzymfordøjelsesproduktet mere signifikant; det var tæt på forbedringen af proteinopløseligheden ved syredeamidation af modificeret protein af Jiang Tianyan; og det var i overensstemmelse med konklusionerne af Xuan Guodong, Guo Rongrong og Peng Qinghuis forskning i enzymfordøjelse om forbedring af risproteinets opløselighed, at proteinets opløselighed havde nået mere end 90%.

 

2, pepsin-modificeret risproteinproces

Proces: risprotein → pepsinhydrolyse → enzyminaktivering → måling af proteinkoncentrationen i supernatanten → pH-værdi til 7,0 → dialyse → frysetørring → bestemmelse af proteinernes funktionelle egenskaber.

Pepsin har en vis effekt på risproteinets opløselighed, og de påvirkende faktorer er pH-værdi > enzymtilsætning > hydrolysetid > temperatur. De optimale parametre var enzymtilsætning på 7,0 U/g, pH 1,5, hydrolysetid på 5 timer og temperatur på 3,0 °C. De funktionelle egenskaber ved hydrolyseret risprotein var højere end ved ubehandlet risprotein.

Blandt dem var emulsionsstabiliteten og emulgeringen 3 3 . 2 8mi n , og 0,456, hvilket var endnu højere end sojaprotein og æggehvideprotein. Skumstabilitet og skumstabilitet var 25,0% og 82,4%, og vandholdende og olieholdende egenskaber var 2,80 og 3,30 g/g, hvilket var henholdsvis 2,09 og 2,92 gange højere end for ubehandlet risprotein.

Sammenfatning

Sammenfattende har risprotein en rimelig aminosyresammensætning, høj biologisk styrke, hypoallergen og høj næringsværdi. Ved hjælp af enzymatisk fordøjelse øges opløseligheden af risprotein, emulgering, emulsionsstabilitet, vandbinding og oliebinding forbedres, og kvaliteten af risprotein forbedres, så det lettere kan absorberes og udnyttes af dyr.

Kina er et stort risproducerende land med rigelige risressourcer, hvilket giver et grundlag for udvikling og udnyttelse af risprotein, risprotein som en meget værdifuld planteproteinressource, for at løse problemet med utilstrækkelige foderproteinressourcer i Kina giver en gennemførlig måde.