Quelles sont les propriétés physiques et chimiques générales de la TGase et comment est-elle utilisée ?

Introduction à TGase
La transglutaminase (TGase ou TG), également connue sous le nom de transglutaminase, est une protéine acyltransférase monomérique dont le centre actif est constitué de 331 groupes aminés et dont le poids moléculaire est d'environ 38 000.
Cette enzyme est largement répandue chez l'homme, les animaux supérieurs, les plantes et les micro-organismes. L'enzyme peut provoquer la réticulation entre ou au sein des molécules de protéines, la liaison entre les protéines et les acides aminés, et l'hydrolyse des résidus de glutamine au sein des molécules de protéines par l'insertion moléculaire, les réactions de réticulation et la désamination. Grâce à ces réactions, la structure des molécules de protéines change, ce qui peut faire passer les molécules de protéines de petites à grandes, améliorant ainsi la structure et la fonction des protéines, telles que l'amélioration des caractéristiques de moussage, d'adhésion, d'émulsification, de gélification, d'épaississement et de stabilisation de l'émulsion des protéines, ce qui à son tour améliore l'apparence, la saveur, le goût et la texture des produits alimentaires riches en protéines, et améliore les propriétés fonctionnelles d'une large gamme de protéines telles que la valeur nutritive, la structure de la texture, le goût et la période de stockage, etc. Après modification par TG, la gélatinisation, la plasticité, la rétention d'eau, la solubilité dans l'eau et la stabilité des protéines sont améliorées.
Caractéristiques de l'enzyme TG
1、Forte force d'adhésion : la liaison covalente formée entre les protéines catalysées par la TG est difficile à rompre dans des conditions catalytiques générales non enzymatiques, de sorte que la force d'adhésion des composants alimentaires traités avec l'enzyme est extrêmement forte. Une fois que la viande hachée a été façonnée par le traitement enzymatique, elle ne se désagrège pas après la congélation, le tranchage et la cuisson.
2, bonne stabilité du pH : le pH optimal de l'enzyme brute TG est de 6-7, mais son activité est élevée dans la plage de pH 5,0~8,0. Lorsque le pH est inférieur à 5, l'activité enzymatique diminue rapidement, et lorsque le pH est supérieur à 8 et inférieur à 9, l'activité enzymatique diminue lentement. Cela correspond à la valeur du pH du système alimentaire protéique général, qui est favorable à l'application dans la production alimentaire.
3、Forte stabilité thermique : On a constaté que la température optimale de l'enzyme brute TG est d'environ 52℃, et qu'elle a une activité élevée dans la plage de 42~57℃. En particulier dans le système alimentaire protéique, la stabilité thermique de l'enzyme sera considérablement améliorée, et cette caractéristique fait qu'elle ne sera pas rapidement inactivée par le traitement thermique dans la transformation alimentaire générale.
4、Utilisation sûre : Les TG étant largement présents dans les tissus animaux, les gens ont consommé des aliments contenant des liaisons isopeptidiques de lysine catalysées par les TG. Le nouvel aliment produit par les TG avec les TG est donc non seulement sans danger pour le corps humain, mais il est également favorable à la santé de l'homme.
Fonctions et utilisations
Le principal facteur fonctionnel des TG est la glutamine transaminase, qui est utilisée pour la production de nouveaux aliments protéiques. Elle est largement utilisée dans les produits carnés, les produits laitiers, les produits à base de poisson, les produits à base de soja et les pâtes alimentaires.
1、Améliorer la texture des aliments. L'enzyme peut améliorer de nombreuses propriétés importantes des protéines en catalysant la réticulation qui se produit entre les molécules de protéines. Par exemple, lorsque l'enzyme est utilisée pour produire de la viande reconstituée, elle peut non seulement lier la viande hachée, mais aussi réticuler diverses protéines non carnées aux protéines carnées, ce qui améliore considérablement le goût, la saveur, la structure des tissus et la nutrition des produits carnés.
2、Améliorer la valeur nutritionnelle des protéines. Elle peut réticuler de manière covalente certains acides aminés essentiels (comme la lysine) aux protéines pour empêcher la destruction des acides aminés par la réaction de Melad, améliorant ainsi la valeur nutritionnelle des protéines. La glutamine transaminase peut également introduire des acides aminés manquants dans des protéines dont la composition en acides aminés est indésirable, ce qui présente un intérêt particulier pour les populations des pays en développement.
3. formation de membranes résistantes à la chaleur et à l'eau. La déshydratation de la caséine réticulée par l'enzyme produit un film insoluble dans l'eau qui peut être décomposé par la protéase de la présure pancréatique, ce qui en fait un film comestible pouvant être utilisé comme matériau d'emballage alimentaire. Utilisé pour encapsuler des lipides ou des substances liposolubles. Améliorer l'élasticité et la capacité de rétention d'eau des aliments.
4. Le TG possède également des propriétés uniques : il peut être réticulé aux macromolécules de protéines par l'intermédiaire des molécules de lysine, afin de protéger la lysine dans les aliments contre la destruction due à divers traitements ; le TG peut être utilisé pour incorporer des lipides et des substances liposolubles, ce qui peut permettre aux protéines de former un film résistant à la chaleur et à l'eau ; après le traitement au TG, il n'est pas nécessaire de recourir à un traitement thermique pour la formation de gel dans les protéines.
Utilisation de l'enzyme TG
1. Le pH optimal du TG est de 6~7, de sorte que l'environnement dans lequel le TG est utilisé doit avoir un pH compris entre 6~7 dans la mesure du possible, et il est préférable de ne pas dépasser la fourchette de 5~8.
2. L'activité de TG reste stable à 40℃, et diminue progressivement après avoir dépassé 40℃, la température optimale pour un temps de réaction de 10 minutes est 50~55℃, avec l'extension du temps de réaction, la température optimale de réaction sera réduite, et la température est élevée en raison des denrées alimentaires, en particulier le poisson, la viande, les produits laitiers et d'autres denrées alimentaires sont sujettes à la détérioration, de sorte que la détermination de la température de réaction est le plus critique et difficile à déterminer de tous les facteurs. Afin de garantir la qualité du produit, la quantité de TG ajoutée et son temps de réaction catalytique sont directement affectés. En général, pour le poisson, la viande et d'autres produits périssables à faible teneur en huile, la température de réaction sélectionnée est plus basse (1-10 ℃) et le temps de réaction correspondant est plus long (2-12 heures ou plus) ; en règle générale, la température de réaction n'est pas supérieure à 40 ℃.
3. Objet de l'action. Tout d'abord, la cible des TG est la protéine, qui catalyse la réaction des résidus de glutamine "réactifs", de sorte que la teneur en protéines et la teneur en résidus de glutamine "réactifs" ont une grande influence sur l'effet des TG, c'est-à-dire que toutes les protéines ou substances contenant des protéines n'ont pas une grande influence sur l'effet des TG, c'est-à-dire que toutes les protéines ou substances contenant des protéines n'ont pas une grande influence sur l'effet des TG. Par conséquent, la teneur en protéines et la quantité de résidus de glutamine "réactifs" dans la protéine ont une grande influence sur l'effet des TG, ce qui signifie que toutes les protéines ou tous les aliments contenant des protéines ne sont pas de bons substrats pour les TG.
Deuxièmement, l'existence de résidus de lysine est nécessaire pour que la réaction ait lieu (sinon l'action des TG ne peut que modifier la solubilité de la protéine et ses propriétés connexes), c'est-à-dire que la teneur en résidus de lysine susceptibles de réagir a également une grande influence sur la réaction de réticulation des TG.
4, les bons substrats communs des TG sont la caséine et son sel de sodium dans le lait, la gélatine et la myosine dans la viande, la globuline 11s et la globuline 7s de la protéine de soja, de sorte que pour obtenir un bon effet de réticulation, il peut être approprié d'ajouter des TG dans l'action des bons substrats, qui sont le plus souvent utilisés dans la caséinate de sodium et la gélatine ainsi que dans les protéines de soja peu coûteuses, où il est nécessaire de mettre l'accent en particulier sur ces substrats :
(1) Certaines protéines peuvent être déformées en adoptant la méthode appropriée de digestion lactique et de chauffage, mais elles contiennent des résidus glutamyl et/ou des résidus lysine en plus grand nombre, simplement en raison de la structure spatiale et d'autres relations, elles ne peuvent pas être catalysées par la réaction TG, par la dénaturation enzymatique ou thermique de ces résidus qui seront exposés pour devenir des résidus "réactifs", tels que la protéine de disque de blé, la protéine de lactosérum et ainsi de suite.
(2) Des peptides résiduels protéiques riches en résidus glutamyl ou lysyl réactifs, tels que des peptides glutamyl ou lysyl, peuvent être ajoutés sélectivement pour pallier l'insuffisance de résidus d'acides aminés pertinents dans la cible.