Quelles sont les applications des lipases immobilisées dans l'alimentation ?

Les enzymes constituent une classe de biocatalyseurs caractérisés par une efficacité et une spécificité élevées. Les enzymes peuvent être biotransformées à l'intérieur et à l'extérieur des organismes et présentent une excellente stéréosélectivité, régiosélectivité et chimiosélectivité. La lipase, en tant que biocatalyseur vert, est largement utilisée dans les domaines de la chimie, de l'alimentation, de la pharmacie, de l'énergie, de l'environnement et autres.
Cet article se concentre sur l'application de la lipase immobilisée dans l'industrie alimentaire.
Synthèse des composés aromatiques

Les esters à chaîne courte aux arômes fruités sont populaires comme agents aromatiques dans l'industrie alimentaire et ces composés aromatiques peuvent être synthétisés chimiquement ou obtenus à partir de sources naturelles.
Les composés aromatiques sont généralement des acides gras et des alcools à chaîne courte tels que le butyrate de méthyle, le butyrate de butyle, l'isobutyrate d'isoamyle pour les arômes d'ananas ou de pomme, le butyrate d'éthyle pour les arômes d'ananas ou de fraise, et l'acétate d'isoamyle/butyrate d'isoamyle pour les arômes de banane.
Les lipases immobilisées catalysent la synthèse d'arômes naturels dans des conditions douces et elles sont plus sûres et plus fiables que la synthèse chimique, ce qui ouvre un large éventail d'applications dans la synthèse de composés aromatiques.
Garlapati et al. ont étudié la synthèse du butyrate de méthyle et de l'acétate d'octyle par la lipase immobilisée Aspergillus oryzae NRRL3562 par estérification catalytique dans des conditions sans solvant. L'effet de différents paramètres de la réaction d'estérification, tels que le rapport molaire de l'alcool, le temps de réaction et la température, sur la conversion molaire (%) a été étudié. Les résultats ont montré que l'enzyme immobilisée conservait une activité relative supérieure à 95% pour le butyrate de méthyle et l'acétate d'octyle jusqu'à 5 et 6 fois, respectivement, avec une activité lipasique élevée.
Ghamgui et al. ont catalysé la synthèse de l'acétate d'isoamyle (arôme de banane) à partir de la réaction d'estérification de l'acide acétique et de l'alcool isoamylique dans des conditions de substrat pur en utilisant une lipase immobilisée non commerciale de Staphylococcus similars, et ont examiné l'effet des paramètres de réaction tels que le dosage de la lipase et le rapport molaire de l'acide acétique à l'alcool isoamylique sur la réaction. Les résultats ont montré que la conversion de l'acide acétique et de l'alcool isoamylique pouvait atteindre 64% en 8h. La préparation enzymatique immobilisée n'a pas montré de diminution significative de l'activité enzymatique immobilisée après 4 cycles d'utilisation, et la stabilité et l'activité de l'enzyme immobilisée étaient élevées.
Matte et al. ont immobilisé la lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) sur des Immobead 150 naturels et modifiés pour synthétiser du butyrate de butyle et du butyrate d'isoamyle par liaison covalente multipoint à l'aide d'éthylènediamine. Les résultats ont montré que la lipase immobilisée par covalence multipoint sur Immobead 150 naturel (EMULTI) avait une demi-vie de 5,32 h à 70 °C, ce qui était environ 30 fois plus stable que sa solution TLL, et présentait une grande stabilité dans l'acétone, le n-hexane et l'iso-octane. La réaction d'estérification a pu atteindre un taux d'estérification de plus de 60% en 24 heures. Parmi toutes les méthodes d'immobilisation, l'EMULI a présenté la meilleure stabilité thermique, la meilleure stabilité dans les solvants et la meilleure stabilité dans les liquides ioniques.
Modification des huiles et des graisses
La lipase immobilisée a de vastes perspectives d'application dans l'industrie des huiles et des graisses. Elle est principalement utilisée dans la transformation des graisses, et la modification des graisses est un élément essentiel de la transformation des aliments.
La lipase immobilisée est supérieure à l'enzyme libre car l'immobilisation peut améliorer la stabilité et l'activité de l'enzyme. Sous sa forme immobilisée, l'enzyme peut être réutilisée. La plupart des méthodes d'immobilisation utilisent des interactions non covalentes.
Les graisses et les huiles naturelles sont moins stables en raison des inconvénients liés aux longues chaînes ramifiées et aux différentes saturations en acides gras. Les lipases peuvent être utilisées comme biocatalyseurs pour modifier les graisses et les huiles en utilisant leur spécificité de position et leur spécificité d'acide gras.
Les graisses et les huiles modifiées par la lipase ont une valeur nutritionnelle, une stabilité et une qualité supérieures et ont un potentiel commercial plus important dans la transformation des aliments.
Paula et al. ont immobilisé la lipase commerciale non régiosélective Pseudohyphomyces (Novozym 435) et la lipase 1,3-régiosélective Mycobacterium mycenae dans une matrice hétérogène organo-inorganique polysiloxane-poly(alcool vinylique), qui ont agi comme biocatalyseurs dans le réacteur, pour moduler les propriétés physiques des matières grasses du lait par des réactions de transestérification enzymatique, en obtenant un mélange de matières grasses transestérifiées saines, adapté à la production industrielle.
Tecelão et al. ont synthétisé des graisses de lait humain (HMF) en combinant de la tripalmitine avec de l'acide oléique ou des acides gras polyinsaturés oméga-3 dans des conditions d'acidolyse catalysée par des enzymes dans un milieu sans solvant à 60°C. Quatre lipases immobilisées, Lipozyme RM IM, Theromyces Lanuginosa lipase, Lipozyme TLIM et Novozym 435 ont été testées et les résultats ont montré que l'activité et la stabilité opérationnelle des biocatalyseurs dépendaient du donneur d'acyle utilisé.
Amélioration de la liposolubilité des additifs alimentaires
L'acide isoascorbique est largement utilisé comme antioxydant dans l'industrie alimentaire, mais il est difficile de l'appliquer dans les aliments à base de lipides en raison de sa forte hydrophilie.
La conversion de l'acide ascorbique en esters d'ascorbate catalysée par la lipase immobilisée peut améliorer efficacement la lipophilie du produit, qui peut être mieux utilisé dans les aliments gras.
Santibáñez et al. ont utilisé différents supports pour immobiliser la lipase TL de Pseudomonas aeruginosa pour l'estérification enzymatique de la synthèse du palmitate d'ascorbyle à partir de l'acide palmitique et de l'acide ascorbique dans un milieu organique, et ont comparé ses performances à celles de la lipase commerciale Novozym 435. Les résultats ont montré que le taux de conversion de la lipase TL de Pseudomonas atteignait 57% à 55 ℃, ce qui était supérieur au taux de conversion du substrat de la lipase Novozym 435 commerciale à 70 ℃.
Sun et al. ont converti l'acide isoascorbique en palmitate de D-isoascorbyle au moyen d'une lipase immobilisée, ce qui a permis d'améliorer la solubilité de l'acide isoascorbique dans le milieu organique et d'obtenir un taux de conversion élevé, avec un rendement de 95,32%.
Tang Luhong et al. ont utilisé l'heptane et l'alcool amylique tertiaire, plusieurs types de milieux réactionnels et plusieurs types de lipases pour la synthèse de la réaction du palmitate de L-ascorbyle. Les résultats montrent que le tert-butanol convient à la réaction de synthèse de l'ester et que la lipase Novozym 435 a une bonne activité catalytique.
Synthèse d'esters de sucre pour émulsifiants alimentaires
Les esters de sucre sont des agents de surface non ioniques dotés d'un groupe hydrophile de sucre et d'un groupe hydrophobe d'acide gras, ainsi que de propriétés amphiphiles. Les émulsifiants alimentaires à base d'esters de sucre sont largement utilisés dans l'industrie alimentaire en raison de leur biodégradabilité, de leur non-toxicité et de leur absence de danger pour l'environnement.
Zaidan et al. ont catalysé la synthèse d'esters de lactose en réticulant la lipase à un nanoréacteur (c'est-à-dire NER-CRL) par liaison covalente et adsorption physique, et en immobilisant la lipase de Pseudoligactomyces lactis (CRL) froissée sur du mica activé par des amines. Les résultats ont montré que la NER-CRL et l'Amino-CRL présentaient une grande stabilité opérationnelle avec des demi-vies de plus de 13 et 10 fois, respectivement, et une augmentation de l'activité spécifique de 2,4 et 2,6 fois par rapport à l'enzyme libre, respectivement.
Adnani et al. ont imité la réaction d'estérification du xylitol et de l'acide stéarique catalysée par les graisses et ont catalysé la synthèse des esters d'acide gras du xylitol par Novozym 435 (lipase de levure Antarctique Pseudomalleiomyces immobilisée dans une résine macroporeuse) dans le n-hexane. Les résultats ont montré que le rendement réel des esters d'acide gras était de 96,10%.
Kapoor et al. ont catalysé l'estérification du glycérol avec l'acide palmitique dans des conditions de faible teneur en eau en utilisant des agrégats enzymatiques réticulés (CLEAS) de la lipase B de la pseudomalléole antarctique (CALB). Les résultats ont montré que la réaction pouvait atteindre une conversion de 90,3% pendant 24 heures. Les rendements en mono- et diglycérides étaient respectivement de 87% et 3,3%.
Beurre de cacao synthétique
Le beurre de cacao a un point de fusion de 37℃, a la propriété de fondre dans la bouche, contient de l'acide palmitique et de l'acide stéarique, et est une matière première importante pour la transformation du chocolat dans l'industrie alimentaire.
Dutt et al. ont utilisé la souche Bacillus RK-3 isolée du sol pour produire une lipase spécifique de la région 1,3 pour des réactions de transestérification utilisant de l'huile de palme et du stéarate de méthyle comme matières premières. Les résultats ont montré que le produit final était similaire au CB et avait une conversion de 83,17% en 24 h. Les résultats de la réaction ont montré que le produit final était similaire au CB.
Gong Xin et al. ont étudié la préparation catalytique du beurre de cacao Sapium sebiferum à faible teneur en calories en utilisant la lipase immobilisée Lipozyme TLIM et ont constaté que le taux d'échange le plus élevé de 34,9% a été atteint à une température de 65 ℃, une Aw de 0.06, et un temps catalytique de 15,5 h, et le produit avait une valeur SI de 0,55 et un point de fusion de 37 ℃, ce qui indique que le beurre de cacao hypocalorique peut être préparé à partir des lipides de Sapium sebiferum.
Hu Fang et al. ont utilisé la lipase Lipozyme TLIM pour catalyser la réaction de transestérification afin de synthétiser le beurre de cacao, et le résultat a été que le rendement du beurre de cacao était aussi élevé que 85,586%, et l'analyse structurelle avancée a montré que la composition et la structure des triglycérides dans le produit étaient similaires à celles du beurre de cacao naturel.