Quelles sont les modifications des protéines au cours de la transformation des aliments ?

La transformation et le stockage des aliments impliquent le refroidissement, le chauffage, le séchage, la fermentation, l'irradiation, le traitement par des réactifs chimiques ou divers autres traitements, qui entraîneront inévitablement des modifications physiques, chimiques et nutritionnelles des protéines, tout en affectant la qualité du produit.
Modifications sous traitement thermique
La plupart des aliments protéiques sont stérilisés par chauffage, et le traitement thermique est celui qui a le plus d'impact sur les protéines. L'ampleur de l'effet dépend de facteurs tels que la durée du traitement thermique, l'humidité, la température et la présence ou l'absence de substances d'oxydoréduction. Le traitement thermique implique des réactions chimiques telles que la dénaturation thermique, la décomposition thermique, l'oxydation des acides aminés, l'échange entre les liaisons d'acides aminés et la formation de nouvelles liaisons d'acides aminés.
Le chauffage sur la valeur nutritionnelle des aliments a un côté néfaste, mais aussi un côté favorable, la plupart des protéines alimentaires seulement dans une gamme de température étroite pour montrer l'activité biologique ou les propriétés fonctionnelles, la plupart des protéines chauffées pour améliorer la valeur nutritionnelle, dans les conditions de chauffage appropriées, la dénaturation de la protéine se produit après la chaîne peptidique originale en raison de la chaleur et de la fracture, de sorte que la partie pliée originale de la chaîne peptidique se détache, de sorte qu'il est sensible à l'action des enzymes digestives, améliorer la digestibilité et les acides aminés essentiels. L'action des enzymes digestives améliore la digestibilité et la bio-efficacité des acides aminés essentiels.
Un traitement thermique modéré peut également entraîner une inactivation enzymatique. Cette inactivation enzymatique peut empêcher les aliments de produire des changements de couleur, de texture et de saveur inappropriés et réduire la teneur en cellulose, et garantir que les aliments pendant la période de conservation ne rancissent pas, ne changent pas de texture et ne se décolorent pas.
La plupart des toxines protéiques naturelles ou des facteurs antinutritionnels présents dans les protéines végétales peuvent être dénaturés ou atténués par la chaleur. Les inhibiteurs de protéase présents dans les graines ou les feuilles des légumineuses inhibent les enzymes hydrolytiques des protéines dans l'organisme, ce qui affecte l'utilisation des protéines et leur valeur nutritive. Les graines de légumineuses et d'oléagineux peuvent être inactivées par torréfaction et le tourteau de soja peut être inactivé par traitement thermique humide avec des lectines exogènes et des inhibiteurs de protéase afin d'améliorer la digestibilité des protéines. De nombreuses protéines, telles que la globuline et l'ovalbumine de soja, sont plus digestes après un traitement thermique modéré.
Cependant, certaines réactions défavorables peuvent parfois se produire en cas de traitement thermique excessif. Les protéines ou les aliments protéiques sans ajout d'autres substances dans le cas d'un traitement thermique peuvent provoquer la désulfuration, la désamidation, l'isomérisation et d'autres changements chimiques des acides aminés, et parfois même s'accompagner de la production de composés toxiques ; au cours du processus de traitement thermique, les protéines seront également associées aux autres composants des aliments, tels que les sucres, les lipides, les polluants et les additifs alimentaires et d'autres réactions, ce qui entraînera une série de changements favorables et défavorables. Par conséquent, il est très important de choisir des conditions de traitement thermique appropriées dans la transformation des aliments afin de préserver la valeur nutritionnelle des protéines.
Changements dans le cadre d'un traitement à basse température
Le stockage des aliments à basse température peut retarder ou empêcher la croissance des micro-organismes et inhiber l'activité enzymatique et les réactions chimiques. Le refroidissement consiste à contrôler la température légèrement supérieure à la température de congélation, la stabilité des protéines et la croissance microbienne sont également inhibées ; la congélation consiste à contrôler la température inférieure à la température de congélation, la saveur de l'aliment est plus ou moins endommagée, mais si le contrôle est bon, la valeur nutritionnelle des protéines ne diminuera pas.
Après la congélation et la décongélation, les cellules et les membranes cellulaires sont détruites, l'enzyme est libérée, avec l'augmentation de la température, l'activité enzymatique renforce la dégradation des protéines et la liaison irréversible protéine-protéine, au lieu de la liaison eau-protéine, de sorte que la texture de la protéine change, la rétention d'eau est également réduite, mais la valeur nutritionnelle de la protéine a peu d'effet. Cependant, elle a peu d'effet sur la valeur nutritionnelle de la protéine.
La dénaturation des protéines par la congélation est principalement causée par des changements dans la densité dispersée des plasmas protéiques ; en raison de l'abaissement de la température, des cristaux de glace se forment progressivement, de sorte que le film d'hydratation des protéines est affaibli, voire disparu, et que les chaînes latérales des protéines sont exposées ; en même temps, en raison de l'extrusion des cristaux de glace, les plasmas protéiques sont combinés les uns à côté des autres, ce qui entraîne l'agglutination des plasmas protéiques et la précipitation. Le degré de dénaturation des protéines dans des conditions de congélation est lié à la vitesse de congélation. D'une manière générale, plus la vitesse de congélation est rapide, plus les cristaux de glace sont petits, plus l'effet d'extrusion est faible, plus le degré de dénaturation est faible. La congélation rapide peut être utilisée selon ce principe pour éviter la dénaturation des protéines et maintenir la saveur originale de l'aliment.
Changements en cas de déshydratation
L'objectif de la déshydratation des aliments est de prolonger leur durée de conservation, de réduire leur poids et d'augmenter leur stabilité, mais en même temps, des réactions défavorables se produisent, lorsque toute l'eau de la solution protéique est éliminée, en raison des interactions protéine-protéine, ce qui entraîne un grand nombre d'agrégations de protéines, en particulier à des températures élevées pour éliminer l'eau, ce qui entraîne une diminution de la solubilité des protéines et de l'activité de leur surface. L'effet des conditions de séchage sur la taille des particules de poudre ainsi que sur la porosité interne et de surface modifie la mouillabilité, l'absorption d'eau, la dispersion et la solubilité de la protéine. Le séchage est généralement le dernier processus de préparation des ingrédients protéiques, et il convient de prêter attention à l'effet du traitement de séchage sur les propriétés fonctionnelles des protéines.
Il existe de nombreuses méthodes de déshydratation couramment utilisées dans l'industrie alimentaire, et les différentes méthodes de déshydratation entraînent des modifications plus ou moins importantes des protéines :
(1) Méthode de séchage traditionnelle. Le séchage naturel à l'air chaud déshydrate la viande et le poisson, qui deviennent durs, se rétractent et se rétablissent mal, sont durs à la cuisson et n'ont pas de saveur originale.
(2) Séchage sous vide. Cette méthode nuit moins à la qualité de la viande, car il n'y a pas d'oxygène, la réaction d'oxydation est donc plus lente, et les basses températures peuvent également réduire le brunissement non enzymatique et d'autres réactions chimiques.
(3) Lyophilisation. La lyophilisation consiste à congeler les aliments sous faible pression afin d'éliminer l'eau par sublimation directe de la glace. Les aliments lyophilisés peuvent conserver leur forme et leur taille d'origine, ont une nature poreuse et sont plus faciles à récupérer. La lyophilisation est la meilleure méthode de déshydratation de la viande, mais elle entraîne la détérioration d'une partie des protéines, la dureté de la viande, une mauvaise rétention d'eau, mais sa teneur en acides essentiels et sa digestibilité ne sont pas très différentes de celles de la viande fraîche.
(4) Séchage par pulvérisation. La méthode de séchage par pulvérisation est couramment utilisée pour la déshydratation des œufs et du lait. Le liquide est pulvérisé sous forme de brouillard dans de l'air chaud en mouvement rapide, ce qui permet d'obtenir des granulés.
(5) Le séchage par film sur tambour consiste à placer la matière première sur la surface d'un tambour rotatif chauffé à la vapeur et à la déshydrater sous forme de film, souvent parce qu'il n'est pas facile de contrôler le bon goût du produit et que celui-ci est légèrement brûlé, la solubilité des protéines est également réduite.
Changements sous traitement par irradiation
La méthode d'irradiation pour conserver les aliments a été adoptée par de nombreux pays, mais les doses d'irradiation varient selon les aliments et les objectifs de l'irradiation. Des doses élevées (10-50 kGy) peuvent stériliser la viande ou les produits à base de viande ; des doses moyennes (1-10 kGy) peuvent prolonger la durée de conservation du poisson frais réfrigéré, des poulets, des fruits et des légumes ; et des doses faibles (<1 kGy) peuvent empêcher la germination des pommes de terre et des oignons, retarder le mûrissement des fruits et tuer les céréales, les pois et les légumes.
Lorsqu'une substance absorbe un rayonnement ionisant, elle forme d'abord des ions qui réagissent avec les molécules excitées et les ions se dégradent ou réagissent avec les molécules voisines, provoquant la rupture des liaisons chimiques et la production de radicaux libres, qui peuvent se lier les uns aux autres ou se diffuser dans le milieu ambiant pour réagir avec d'autres molécules. L'effet de l'irradiation sur les protéines est également lié à la teneur en eau, à l'oxygène, au pH, à la température et à la dose d'irradiation, etc. En général, l'irradiation a peu d'effet sur la valeur nutritionnelle des acides aminés et des protéines.
Changements sous traitement alcalin
La concentration, la séparation, le bullage, l'émulsification ou la liaison des protéines en solution en fibres dépendent souvent du traitement alcalin, et le traitement alcalin des aliments, en particulier lorsqu'il est effectué en même temps que le traitement thermique, a un effet important sur la valeur nutritionnelle des protéines.
Après un traitement alcalin, les protéines peuvent subir de nombreuses réactions pour générer une variété de nouveaux acides aminés, tels que ceux conduisant à la formation de divers lysyl aminoalanine, lanolinothionine, ornithine, et de liaisons de réticulation covalentes inter- ou intramoléculaires, qui sont générées par la condensation de résidus tels que la lysine, la cystéine ou l'ornithine, etc. avec des résidus d'acide aminoacrylique.
Sous traitement thermique alcalin, les résidus d'acides aminés subissent également une isomérisation, du type L au type D, la valeur nutritionnelle est réduite ; en même temps, les propriétés fonctionnelles des protéines sont modifiées, comme l'utilisation d'un pH alcalin modéré, pour promouvoir la dissociation des protéines oligomériques, puis la préparation par séchage par atomisation d'un sel de caséinate de sodium ou d'un sel de protéine de soja, qui a un degré élevé de solubilité, une bonne absorption de l'eau et de bonnes propriétés de surface. Cette méthode de dépolymérisation peut être utilisée pour solubiliser et extraire des protéines végétales insolubles, des protéines microbiennes ou des protéines de poisson.
Changements sous traitement oxydatif
Les protéines sont souvent en contact avec des lipides au cours de la transformation des aliments, et l'auto-oxydation des lipides produit une hydroperoxydation, des radicaux peroxyles et des produits d'oxydation qui peuvent oxyder et réticuler avec les parties de la chaîne latérale des protéines. La réaction d'oxydation des protéines entraîne une réduction de la valeur nutritionnelle des protéines et produit même des substances nocives.
La photo-oxydation des acides aminés contenant du soufre peut facilement se produire dans des conditions aérobies et lumineuses, surtout si l'aliment contient également des photosensibilisateurs naturels ; les polyphénols présents dans de nombreuses plantes sont facilement oxydés en quinones dans des conditions de pH neutre ou alcalin, et lorsqu'ils entrent en contact avec des protéines, la réaction d'oxydation des résidus protéiques se produit ; le séchage à l'air chaud et le souffle d'air dans le processus de fermentation de l'aliment peuvent également conduire à l'oxydation des acides aminés.
Changements sous traitement mécanique
Les traitements mécaniques ont un effet important sur les protéines dans les aliments, par exemple, les poudres ou concentrés de protéines broyés suffisamment à sec peuvent former de petites particules et de grandes surfaces, ce qui peut améliorer leur absorption d'eau, leur protéolyse, leur absorption de graisse et leur effervescence par rapport à ceux qui n'ont pas été finement broyés, et les forces mécaniques jouent également un rôle important dans le processus de tissage des protéines.
Les suspensions de protéines ou les systèmes de solutions peuvent être soumis à de fortes forces de cisaillement qui peuvent provoquer la division des agrégats de protéines en sous-unités, ce qui peut améliorer l'émulsification des protéines. L'application d'un cisaillement à l'interface avec l'air provoque généralement la dénaturation et l'agrégation des protéines, et la dénaturation partielle des protéines peut rendre la mousse plus stable.
Modifications sous traitement enzymatique
Le traitement enzymatique est l'axe de recherche actuel de la modification des protéines. Le traitement enzymatique présente les avantages suivants : vitesse de réaction enzymatique rapide, conditions douces, forte spécificité, pas de destruction des acides aminés ni de racémisation, préservation complète des ingrédients actifs dans les matières premières, pas de sous-produits ni de substances nocives, pas de pollution de l'environnement et processus d'action contrôlable. Actuellement, le traitement enzymatique comprend la méthode d'hydrolyse enzymatique et la méthode de synthèse enzymatique, la première étant la méthode principale.
Le traitement enzymatique est l'utilisation de l'endocytose et de l'exocytose des protéases, la dégradation des molécules de protéines en peptides et en molécules d'acides aminés plus petites dans le processus, les propriétés physiques et chimiques du produit par rapport à la protéine d'origine ont changé. Le traitement enzymatique des protéines peut être ciblé pour améliorer les propriétés fonctionnelles de la transformation des protéines. Les principaux facteurs affectant la digestion enzymatique sont : les propriétés des enzymes, le pH, la plage de dénaturation des protéines, la concentration du substrat, la concentration de l'enzyme, la concentration des ions, la température, les inhibiteurs, etc.