Каковы общие физические и химические свойства TGase и как он используется?

Введение в TGase
Трансглутаминаза (TGase или TG), также известная как трансглутаминаза, представляет собой мономерную белковую ацилтрансферазу с активным центром, состоящим из 331 аминогруппы с молекулярной массой около 38 000.
Этот фермент широко распространен в организме человека, высших животных, растений и микроорганизмов. Фермент может вызывать сшивание между белковыми молекулами или внутри них, связывание белков с аминокислотами и гидролиз остатков глутамина внутри белковых молекул посредством молекулярных вставок, реакций сшивания и деаминирования. Благодаря этим реакциям структура белковых молекул изменяется, что позволяет превратить белковые молекулы из маленьких в большие, тем самым улучшая структуру и функции белков, например, улучшая характеристики пенообразования, адгезии, эмульгирования, гелеобразования, загущения и стабилизации эмульсии белков, что в свою очередь улучшает внешний вид, аромат, вкус и текстуру богатых белками пищевых продуктов, а также улучшает функциональные свойства широкого спектра белков, такие как питательная ценность, структура текстуры, вкус, срок хранения и т.д. После модификации ТГ улучшается желатинизация, пластичность, водоудержание, растворимость в воде и стабильность белков.
Характеристика фермента ТГ
1、 Сильная сила сцепления: ковалентную связь, образующуюся между белками, катализируемую ТГ, трудно разорвать в общих условиях неферментативного катализа, поэтому сила сцепления пищевых компонентов, обработанных ферментом, чрезвычайно велика. После придания фаршу формы, обработанной ферментом, он не развалится после замораживания, нарезки и приготовления.
2, хорошая стабильность рН: оптимальный рН сырого фермента TG составляет 6-7, но он обладает высокой активностью в диапазоне рН 5,0~8,0. Когда рН ниже 5, активность фермента быстро снижается, а когда рН выше 8 и ниже 9, активность фермента снижается медленно. Это соответствует значению pH общей белковой пищевой системы, что благоприятно для применения в производстве продуктов питания.
3、 Сильная термическая стабильность: Установлено, что оптимальная температура сырого фермента TG составляет около 52℃, и он обладает высокой активностью в диапазоне 42~57℃. Особенно в белковой пищевой системе, термическая стабильность фермента будет значительно улучшена, и эта характеристика делает его не будет быстро инактивироваться при тепловой обработке в общей обработке пищевых продуктов.
4、Безопасность использования: Поскольку ТГ широко распространены в тканях животных, люди употребляют продукты, содержащие изопептидные связи лизина, катализируемые ТГ, поэтому новые продукты, полученные с помощью ТГ, не только безопасны для человеческого организма, но и благоприятны для здоровья человека.
Функции и применение
Основным функциональным фактором ТГ является глутаминовая трансаминаза, которая используется для производства новых белковых продуктов питания. Она широко используется в мясных, молочных, рыбных, соевых и макаронных продуктах.
1、Улучшение текстуры продуктов питания. Он может улучшать многие важные свойства белков, катализируя сшивание, происходящее между белковыми молекулами. Например, когда фермент используется для производства восстановленного мяса, он может не только соединять фарш вместе, но и сшивать различные немясные белки с мясными белками, что значительно улучшает вкус, аромат, структуру тканей и питательность мясных продуктов.
2、Улучшение питательной ценности белка. Она может ковалентно сшивать некоторые незаменимые аминокислоты (например, лизин) с белками, предотвращая разрушение аминокислот в результате реакции Мелада, тем самым повышая пищевую ценность белков. Глютаминовая трансаминаза также может вводить недостающие аминокислоты в белки с нежелательным аминокислотным составом, что представляет особый интерес для жителей развивающихся стран.
3.Образование термо- и водостойких мембран. В результате дегидратации казеина, сшитого ферментом, образуется нерастворимая в воде пленка, которая может быть разрушена сычужной протеазой поджелудочной железы, что превращает ее в съедобную пленку, которую можно использовать в качестве упаковочного материала для пищевых продуктов. Используется для инкапсуляции липидов или жирорастворимых веществ. Улучшает эластичность и водоудерживающую способность продуктов питания
4, TG также обладает некоторыми уникальными свойствами, он может быть сшит с макромолекулами белка через молекулы лизина, чтобы защитить лизин в продуктах питания от разрушения при различных видах обработки; TG может быть использован для встраивания липидов и жирорастворимых веществ, что может заставить белки образовывать термостойкую, водостойкую пленку; после использования обработки TG, нет необходимости в термической обработке в процессе образования геля в белках.
Использование фермента ТГ
1. Оптимальный pH ТГ составляет 6~7, поэтому среда, в которой используется ТГ, должна находиться в диапазоне pH 6~7, насколько это возможно, и лучше не выходить за пределы диапазона 5~8.
2. Активность ТГ остается стабильной при 40℃, и постепенно снижается после превышения 40℃, оптимальная температура для времени реакции 10 минут составляет 50~55℃, с увеличением времени реакции, оптимальная температура реакции будет снижаться, и температура является высокой из-за пищевых продуктов, особенно рыбы, мяса, молочных продуктов и других продуктов питания склонны к порче, поэтому определение температуры реакции является наиболее критическим и трудно определить из всех факторов. В предпосылке обеспечения качества продукта, это напрямую влияет на количество добавленного TG и его каталитическое время реакции, как правило, для рыбы и мяса и других скоропортящихся продуктов с низким содержанием масла выбранная температура реакции ниже (1-10 ℃), и соответствующее время реакции больше (2-12 часов или более), вообще говоря, температура реакции не выше 40 ℃.
3. Объект действия. Прежде всего, мишенью ТГ является белок, который катализирует реакцию "реактивных" остатков глутамина, поэтому содержание белка и содержание "реактивных" остатков глутамина оказывают большое влияние на эффект ТГ, то есть не все белки или белковосодержащие вещества оказывают большое влияние на эффект ТГ, то есть не все белки или белковосодержащие вещества оказывают большое влияние на эффект ТГ. Таким образом, и содержание белка, и количество "реактивных" остатков глутамина в белке оказывают большое влияние на эффект ТГ, а это значит, что не все белки или белковосодержащие продукты являются хорошими субстратами для ТГ.
Во-вторых, для протекания реакции необходимо наличие остатков лизина (в противном случае действие ТГ может лишь изменить растворимость белка и связанные с ним свойства), то есть содержание остатков лизина, которые могут вступить в реакцию, также оказывает большое влияние на реакцию сшивания ТГ.
4, общими хорошими субстратами для ТГ являются казеин и его натриевая соль в молоке, желатин и миозин в мясе, соевый белок 11s глобулин и 7s глобулин, поэтому для достижения хорошего сшивающего эффекта, может быть целесообразно добавлять ТГ в действие хороших субстратов, которые наиболее часто используются в казеинате натрия и желатине, а также недорогих соевых белках, где необходимо выдвинуть на первый план, в частности, является:
(1) Некоторые белки могут быть деформированы путем принятия соответствующего метода молочного пищеварения и нагрева, но он содержит глутамиловые остатки и / или лизиновые остатки больше, просто из-за пространственной структуры и других отношений, они не могут быть катализированы TG реакции, через фермент или нагрев денатурации этих остатков будет подвергаться стать "реактивных" остатков, таких как пшеница диск белка, сывороточный белок и так далее.
(2) Пептиды белкового остатка, богатые реактивными глутамиловыми или лизиловыми остатками, такие как глутамиловые или лизиловые пептиды, могут быть селективно добавлены для восполнения недостатка соответствующих аминокислотных остатков в мишени.