Какие изменения происходят в белке при обработке продуктов питания?

Обработка и хранение продуктов питания включает в себя охлаждение, нагревание, сушку, ферментацию, облучение, обработку химическими реагентами или различные другие виды обработки, которые неизбежно вызовут физические, химические и питательные изменения белков, и в то же время повлияют на качество продукта, поэтому разработчикам продуктов питания необходимо знать больше о влиянии этого процесса на белки в продуктах питания.
Изменения при термообработке
Большинство белковых продуктов стерилизуется путем нагревания, и именно тепловая обработка оказывает наибольшее воздействие на белки. Степень воздействия зависит от таких факторов, как продолжительность тепловой обработки, влажность, температура, а также наличие или отсутствие окислительно-восстановительных веществ. При термической обработке происходят такие химические реакции, как термическая денатурация, термическое разложение, окисление аминокислот, обмен между аминокислотными связями и образование новых аминокислотных связей.
Нагревание на пищевую ценность продуктов имеет вредную сторону, но также имеет и благоприятную сторону, большинство пищевых белков только в узком диапазоне температур проявляют биологическую активность или функциональные свойства, большинство белков нагреваются для улучшения пищевой ценности, в соответствующих условиях нагрева, денатурация белка происходит после того, как исходная пептидная цепь из-за тепла и разрушения, так что исходная сложенная часть пептидной цепи ослаблена, так что она восприимчива к действию пищеварительных ферментов, улучшению усвояемости и незаменимых аминокислот. Действие пищеварительных ферментов, улучшение усвояемости и биоэффективности незаменимых аминокислот.
Умеренная тепловая обработка также может сделать некоторые ферменты инактивации, ферменты инактивации может предотвратить пищу от производства непригодных цвет, текстуру, изменения вкуса и уменьшить содержание целлюлозы, и гарантировать, что пища в период сохранения не происходит в прогорклость, изменения текстуры и обесцвечивания.
Большинство природных белковых токсинов или антипитательных факторов, присутствующих в растительных белках, могут быть денатурированы или ослаблены под воздействием тепла. Ингибиторы протеаз, содержащиеся в семенах или листьях бобовых, подавляют гидролитические ферменты белка в организме, что, в свою очередь, влияет на утилизацию белка и его питательную ценность. Семена бобовых и масличных культур можно инактивировать обжариванием, а соевую муку - влажной тепловой обработкой с экзогенными лектинами и ингибиторами протеаз для улучшения усвояемости белка. Многие белки, такие как соевый глобулин и овальбумин, лучше усваиваются после умеренной тепловой обработки.
Однако иногда при чрезмерной тепловой обработке могут происходить определенные неблагоприятные реакции. Белок или белковая пища без добавления других веществ в случае тепловой обработки может вызвать десульфуризацию аминокислот, деамидирование, изомеризацию и другие химические изменения, а иногда даже сопровождаться выделением токсичных соединений; в процессе тепловой обработки белки также будут взаимодействовать с другими компонентами пищи, такими как сахара, липиды, загрязняющие вещества и пищевые добавки и другие реакции, что приводит к различным благоприятным и неблагоприятным изменениям. Поэтому очень важно выбрать подходящие условия тепловой обработки при переработке пищевых продуктов, чтобы сохранить питательную ценность белков.
Изменения при низкотемпературной обработке
Низкотемпературное хранение продуктов питания может задержать или предотвратить рост микроорганизмов и подавить активность ферментов и химические реакции. Общие низкотемпературной обработки охлаждения и замораживания, охлаждения является контроль температуры немного выше температуры замораживания, стабильность белка, рост микроорганизмов также подавляется; замораживание является контроль температуры ниже температуры замораживания, вкус пищи более или менее некоторый ущерб, но если контроль является хорошим, питательная ценность белка не будет снижаться.
Мясная пища после замораживания и оттаивания разрушается, клетки и клеточные мембраны разрушаются, фермент высвобождается, с повышением температуры активность фермента усиливает деградацию белков, и белок-белок необратимо связывается, вместо воды-белок связывается, так что текстура белка меняется, удержание воды также уменьшается, но на питательную ценность белка это почти не влияет. Однако это мало влияет на пищевую ценность белка.
Денатурация белков при замораживании в основном вызвана изменением дисперсной плотности белковой плазмы, из-за понижения температуры постепенно образуются кристаллы льда, в результате чего гидратационная пленка белков ослабевает или даже исчезает, а боковые цепи белков обнажаются, и в то же время из-за выдавливания кристаллов льда белковые плазмы соединяются вплотную друг к другу, что приводит к агглютинации белковых плазм и выпадению осадка. Степень денатурации белков в условиях замораживания зависит от скорости замораживания. В общем случае, чем выше скорость замораживания, тем меньше кристаллы льда, тем меньше эффект экструзии, тем меньше степень денатурации. Быстрое замораживание может быть использовано в соответствии с этим принципом, чтобы избежать денатурации белков и сохранить первоначальный вкус продуктов.
Изменения при обезвоживании
Целью обезвоживания пищевых продуктов является продление срока хранения продуктов, уменьшение веса продуктов, а также повышение стабильности, но в то же время будут происходить неблагоприятные реакции, когда вся вода в растворе белка удаляется, из-за белок-белковых взаимодействий, что приводит к большому количеству агрегации белка, особенно при высоких температурах для удаления воды приведет к растворимости белка и поверхностной активности Уменьшение. Влияние условий сушки на размер частиц порошка, а также на внутреннюю и поверхностную пористость изменяет смачиваемость, водопоглощение, дисперсию и растворимость белка. Сушка обычно является последним процессом в приготовлении белковых ингредиентов, поэтому следует обратить внимание на влияние обработки сушкой на функциональные свойства белков.
Существует множество методов обезвоживания, широко используемых в пищевой промышленности, и разные методы сушки вызывают различные степени изменения белка:
(1) Традиционный метод сушки. При естественной сушке теплым воздухом, обезвоживание мяса, рыбы станет жестким, усадка и плохое восстановление, приготовление чувствовать себя жестким и не оригинальный вкус.
(2) Вакуумная сушка. Этот метод наносит меньший ущерб качеству мяса, так как в нем нет кислорода, поэтому реакция окисления происходит медленнее, при низких температурах также можно уменьшить неферментативное подрумянивание и другие химические реакции.
(3) Сублимационная сушка. Сублимационная сушка, когда продукты замораживаются, под низким давлением, так что вода удаляется путем прямой сублимации льда. Высушенные замораживанием продукты могут сохранять первоначальную форму и размер, имеют пористую природу, лучше восстанавливаются. Сублимационная сушка является лучшим методом обезвоживания мяса, но при этом часть белка все равно ухудшается, мясо становится жестким, плохо удерживает воду, но содержание основных кислот и усвояемость по сравнению со свежим мясом не сильно отличаются.
(4) Распылительная сушка. Яйца, молоко обезвоживания обычно используется метод распылительной сушки, жидкость будет распыляться в тумане в быстро движущийся горячий воздух, в результате чего в следующем гранулированные, этот метод белка повреждения меньше.
(5) Барабанная пленочная сушка - это сырье помещается на поверхность вращающегося барабана с паровым нагревом, обезвоживание в пленку, часто потому, что нелегко контролировать должным образом и сделать продукт слегка подгоревшим, растворимость белков также снижается.
Изменения при облучении
Метод облучения для сохранения продуктов питания принят во многих странах, но для разных продуктов и целей облучения требуются разные дозы облучения. Высокие дозы (10-50 кГр) могут стерилизовать мясо или мясные продукты; средние дозы (1-10 кГр) могут продлить срок хранения охлажденной свежей рыбы, кур, фруктов и овощей; низкие дозы (<1 кГр) могут предотвратить прорастание картофеля и лука, задержать созревание фруктов, уничтожить зерновые, горох и овощи.
Когда вещество поглощает ионизирующее излучение, оно сначала образует ионы, которые реагируют с возбужденными молекулами, а ионы разрушают или реагируют с соседними молекулами, вызывая разрыв химических связей и образование свободных радикалов, которые могут связываться друг с другом или диффундировать в объемную среду для реакции с другими молекулами. Влияние облучения на белки также связано с содержанием воды, кислорода, рН, температурой, дозой облучения и т.д. В целом, радиация оказывает незначительное влияние на пищевую ценность аминокислот и белков.
Изменения при обработке щелочью
Концентрация, разделение, барботирование, эмульгирование или связывание белков в растворе в волокна часто зависит от обработки щелочью, а обработка пищевых продуктов щелочью, особенно если она проводится одновременно с тепловой обработкой, оказывает большое влияние на пищевую ценность белков.
После обработки щелочью белки могут претерпевать множество реакций, в результате которых образуются различные новые аминокислоты, например, лизил-аминоаланин, ланолинотионеин, орнитин, а также меж- или внутримолекулярные ковалентные сшивающие связи, которые образуются в результате конденсации остатков лизина, цистеина, орнитина и т.д. с остатками аминоакриловой кислоты.
При щелочной тепловой обработке аминокислотные остатки также подвергаются изомеризации, из L-типа в D-тип, пищевая ценность снижается; в то же время функциональные свойства белков изменяются, например, использование умеренно щелочного pH, чтобы способствовать диссоциации олигомерных белков, а затем приготовленная распылительной сушкой соль казеината натрия или соль соевого белка, которая имеет высокую степень растворимости, обладает хорошей водопоглощаемостью и поверхностными свойствами. Этот метод деполимеризации может быть использован для солюбилизации и экстракции нерастворимых растительных белков, микробных белков или белков рыбы.
Изменения при окислительной обработке
В процессе обработки пищевых продуктов белки часто контактируют с липидами, а при автоокислении липидов образуются гидроперекись, пероксильные радикалы и продукты окисления, которые могут окисляться и сшиваться с боковыми цепями белков. Возникновение реакции окисления белков приводит к снижению их питательной ценности и даже к образованию вредных веществ.
Фотоокисление серосодержащих аминокислот легко происходит в аэробных и световых условиях, особенно если в продукте присутствуют природные фотосенсибилизаторы; во многих растениях присутствуют полифенолы, которые легко окисляются до хинонов в нейтральных или щелочных условиях pH, и когда они вступают в контакт с белками, происходит реакция окисления остатков белка; сушка горячим воздухом и взрыв воздуха в процессе ферментации в продукте также могут привести к окислению аминокислот.
Изменения при механической обработке
Механическая обработка оказывает большое влияние на белки в пищевых продуктах, например, достаточно сухо измельченные белковые порошки или концентраты могут образовывать мелкие частицы с большой площадью поверхности, что может улучшить их водопоглощение, протеолиз, поглощение жира и шипучесть по сравнению с теми, которые не были тонко измельчены, а механические силы также играют важную роль в процессе плетения белков.
Белковые суспензии или растворы могут быть подвергнуты сильным сдвиговым усилиям, которые могут вызвать расщепление белковых агрегатов на субъединицы, что может улучшить эмульгирование белков. Сдвиг на границе раздела фаз с воздухом обычно вызывает денатурацию и агрегацию белков, а частичная денатурация белков может сделать пену более устойчивой.
Изменения при ферментативной обработке
Энзиматическая обработка является актуальным направлением исследований в области модификации белков. Преимуществами ферментативной обработки являются высокая скорость ферментативной реакции, мягкие условия, сильная специфичность, отсутствие разрушения или рацемизации аминокислот, полная сохранность активных компонентов в сырье, отсутствие побочных и вредных веществ, отсутствие загрязнения окружающей среды и контролируемый процесс действия. В настоящее время ферментная обработка включает в себя метод ферментного гидролиза и метод ферментного синтеза, причем первый является основным.
Ферментативная обработка - это использование протеаз эндоцитоза и экзоцитоза, деградация белковых молекул на пептиды и более мелкие молекулы аминокислот в процессе, физико-химические свойства продукта по сравнению с исходным белком изменились. Ферментативная обработка белка может быть направлена на улучшение функциональных свойств белка, основными факторами, влияющими на ферментативное пищеварение, являются: свойства фермента, pH, диапазон денатурации белков, концентрация субстрата, концентрация фермента, концентрация ионов, температура, ингибиторы и т.д., из которых свойства фермента являются ключевыми факторами, что влияет на сайт и область пептидной цепи ферментативного переваривания белка.