Introduction \u00e0 TGase
\nLa transglutaminase (TGase ou TG), \u00e9galement connue sous le nom de transglutaminase, est une prot\u00e9ine acyltransf\u00e9rase monom\u00e9rique dont le centre actif est constitu\u00e9 de 331 groupes amin\u00e9s et dont le poids mol\u00e9culaire est d'environ 38 000.
\nCette enzyme est largement r\u00e9pandue chez l'homme, les animaux sup\u00e9rieurs, les plantes et les micro-organismes. L'enzyme peut provoquer la r\u00e9ticulation entre ou au sein des mol\u00e9cules de prot\u00e9ines, la liaison entre les prot\u00e9ines et les acides amin\u00e9s, et l'hydrolyse des r\u00e9sidus de glutamine au sein des mol\u00e9cules de prot\u00e9ines par l'insertion mol\u00e9culaire, les r\u00e9actions de r\u00e9ticulation et la d\u00e9samination. Gr\u00e2ce \u00e0 ces r\u00e9actions, la structure des mol\u00e9cules de prot\u00e9ines change, ce qui peut faire passer les mol\u00e9cules de prot\u00e9ines de petites \u00e0 grandes, am\u00e9liorant ainsi la structure et la fonction des prot\u00e9ines, telles que l'am\u00e9lioration des caract\u00e9ristiques de moussage, d'adh\u00e9sion, d'\u00e9mulsification, de g\u00e9lification, d'\u00e9paississement et de stabilisation de l'\u00e9mulsion des prot\u00e9ines, ce qui \u00e0 son tour am\u00e9liore l'apparence, la saveur, le go\u00fbt et la texture des produits alimentaires riches en prot\u00e9ines, et am\u00e9liore les propri\u00e9t\u00e9s fonctionnelles d'une large gamme de prot\u00e9ines telles que la valeur nutritive, la structure de la texture, le go\u00fbt et la p\u00e9riode de stockage, etc. Apr\u00e8s modification par TG, la g\u00e9latinisation, la plasticit\u00e9, la r\u00e9tention d'eau, la solubilit\u00e9 dans l'eau et la stabilit\u00e9 des prot\u00e9ines sont am\u00e9lior\u00e9es.
\nCaract\u00e9ristiques de l'enzyme TG
\n1\u3001Forte force d'adh\u00e9sion : la liaison covalente form\u00e9e entre les prot\u00e9ines catalys\u00e9es par la TG est difficile \u00e0 rompre dans des conditions catalytiques g\u00e9n\u00e9rales non enzymatiques, de sorte que la force d'adh\u00e9sion des composants alimentaires trait\u00e9s avec l'enzyme est extr\u00eamement forte. Une fois que la viande hach\u00e9e a \u00e9t\u00e9 fa\u00e7onn\u00e9e par le traitement enzymatique, elle ne se d\u00e9sagr\u00e8ge pas apr\u00e8s la cong\u00e9lation, le tranchage et la cuisson.
\n2, bonne stabilit\u00e9 du pH : le pH optimal de l'enzyme brute TG est de 6-7, mais son activit\u00e9 est \u00e9lev\u00e9e dans la plage de pH 5,0~8,0. Lorsque le pH est inf\u00e9rieur \u00e0 5, l'activit\u00e9 enzymatique diminue rapidement, et lorsque le pH est sup\u00e9rieur \u00e0 8 et inf\u00e9rieur \u00e0 9, l'activit\u00e9 enzymatique diminue lentement. Cela correspond \u00e0 la valeur du pH du syst\u00e8me alimentaire prot\u00e9ique g\u00e9n\u00e9ral, qui est favorable \u00e0 l'application dans la production alimentaire.
\n3\u3001Forte stabilit\u00e9 thermique : On a constat\u00e9 que la temp\u00e9rature optimale de l'enzyme brute TG est d'environ 52\u2103, et qu'elle a une activit\u00e9 \u00e9lev\u00e9e dans la plage de 42~57\u2103. En particulier dans le syst\u00e8me alimentaire prot\u00e9ique, la stabilit\u00e9 thermique de l'enzyme sera consid\u00e9rablement am\u00e9lior\u00e9e, et cette caract\u00e9ristique fait qu'elle ne sera pas rapidement inactiv\u00e9e par le traitement thermique dans la transformation alimentaire g\u00e9n\u00e9rale.
\n4\u3001Utilisation s\u00fbre : Les TG \u00e9tant largement pr\u00e9sents dans les tissus animaux, les gens ont consomm\u00e9 des aliments contenant des liaisons isopeptidiques de lysine catalys\u00e9es par les TG. Le nouvel aliment produit par les TG avec les TG est donc non seulement sans danger pour le corps humain, mais il est \u00e9galement favorable \u00e0 la sant\u00e9 de l'homme.
\nFonctions et utilisations
\nLe principal facteur fonctionnel des TG est la glutamine transaminase, qui est utilis\u00e9e pour la production de nouveaux aliments prot\u00e9iques. Elle est largement utilis\u00e9e dans les produits carn\u00e9s, les produits laitiers, les produits \u00e0 base de poisson, les produits \u00e0 base de soja et les p\u00e2tes alimentaires.
\n1\u3001Am\u00e9liorer la texture des aliments. L'enzyme peut am\u00e9liorer de nombreuses propri\u00e9t\u00e9s importantes des prot\u00e9ines en catalysant la r\u00e9ticulation qui se produit entre les mol\u00e9cules de prot\u00e9ines. Par exemple, lorsque l'enzyme est utilis\u00e9e pour produire de la viande reconstitu\u00e9e, elle peut non seulement lier la viande hach\u00e9e, mais aussi r\u00e9ticuler diverses prot\u00e9ines non carn\u00e9es aux prot\u00e9ines carn\u00e9es, ce qui am\u00e9liore consid\u00e9rablement le go\u00fbt, la saveur, la structure des tissus et la nutrition des produits carn\u00e9s.
\n2\u3001Am\u00e9liorer la valeur nutritionnelle des prot\u00e9ines. Elle peut r\u00e9ticuler de mani\u00e8re covalente certains acides amin\u00e9s essentiels (comme la lysine) aux prot\u00e9ines pour emp\u00eacher la destruction des acides amin\u00e9s par la r\u00e9action de Melad, am\u00e9liorant ainsi la valeur nutritionnelle des prot\u00e9ines. La glutamine transaminase peut \u00e9galement introduire des acides amin\u00e9s manquants dans des prot\u00e9ines dont la composition en acides amin\u00e9s est ind\u00e9sirable, ce qui pr\u00e9sente un int\u00e9r\u00eat particulier pour les populations des pays en d\u00e9veloppement.
\n3. formation de membranes r\u00e9sistantes \u00e0 la chaleur et \u00e0 l'eau. La d\u00e9shydratation de la cas\u00e9ine r\u00e9ticul\u00e9e par l'enzyme produit un film insoluble dans l'eau qui peut \u00eatre d\u00e9compos\u00e9 par la prot\u00e9ase de la pr\u00e9sure pancr\u00e9atique, ce qui en fait un film comestible pouvant \u00eatre utilis\u00e9 comme mat\u00e9riau d'emballage alimentaire. Utilis\u00e9 pour encapsuler des lipides ou des substances liposolubles. Am\u00e9liorer l'\u00e9lasticit\u00e9 et la capacit\u00e9 de r\u00e9tention d'eau des aliments.
\n4. Le TG poss\u00e8de \u00e9galement des propri\u00e9t\u00e9s uniques : il peut \u00eatre r\u00e9ticul\u00e9 aux macromol\u00e9cules de prot\u00e9ines par l'interm\u00e9diaire des mol\u00e9cules de lysine, afin de prot\u00e9ger la lysine dans les aliments contre la destruction due \u00e0 divers traitements ; le TG peut \u00eatre utilis\u00e9 pour incorporer des lipides et des substances liposolubles, ce qui peut permettre aux prot\u00e9ines de former un film r\u00e9sistant \u00e0 la chaleur et \u00e0 l'eau ; apr\u00e8s le traitement au TG, il n'est pas n\u00e9cessaire de recourir \u00e0 un traitement thermique pour la formation de gel dans les prot\u00e9ines.
\nUtilisation de l'enzyme TG
\n1. Le pH optimal du TG est de 6~7, de sorte que l'environnement dans lequel le TG est utilis\u00e9 doit avoir un pH compris entre 6~7 dans la mesure du possible, et il est pr\u00e9f\u00e9rable de ne pas d\u00e9passer la fourchette de 5~8.
\n2. L'activit\u00e9 de TG reste stable \u00e0 40\u2103, et diminue progressivement apr\u00e8s avoir d\u00e9pass\u00e9 40\u2103, la temp\u00e9rature optimale pour un temps de r\u00e9action de 10 minutes est 50~55\u2103, avec l'extension du temps de r\u00e9action, la temp\u00e9rature optimale de r\u00e9action sera r\u00e9duite, et la temp\u00e9rature est \u00e9lev\u00e9e en raison des denr\u00e9es alimentaires, en particulier le poisson, la viande, les produits laitiers et d'autres denr\u00e9es alimentaires sont sujettes \u00e0 la d\u00e9t\u00e9rioration, de sorte que la d\u00e9termination de la temp\u00e9rature de r\u00e9action est le plus critique et difficile \u00e0 d\u00e9terminer de tous les facteurs. Afin de garantir la qualit\u00e9 du produit, la quantit\u00e9 de TG ajout\u00e9e et son temps de r\u00e9action catalytique sont directement affect\u00e9s. En g\u00e9n\u00e9ral, pour le poisson, la viande et d'autres produits p\u00e9rissables \u00e0 faible teneur en huile, la temp\u00e9rature de r\u00e9action s\u00e9lectionn\u00e9e est plus basse (1-10 \u2103) et le temps de r\u00e9action correspondant est plus long (2-12 heures ou plus) ; en r\u00e8gle g\u00e9n\u00e9rale, la temp\u00e9rature de r\u00e9action n'est pas sup\u00e9rieure \u00e0 40 \u2103.
\n3. Objet de l'action. Tout d'abord, la cible des TG est la prot\u00e9ine, qui catalyse la r\u00e9action des r\u00e9sidus de glutamine \"r\u00e9actifs\", de sorte que la teneur en prot\u00e9ines et la teneur en r\u00e9sidus de glutamine \"r\u00e9actifs\" ont une grande influence sur l'effet des TG, c'est-\u00e0-dire que toutes les prot\u00e9ines ou substances contenant des prot\u00e9ines n'ont pas une grande influence sur l'effet des TG, c'est-\u00e0-dire que toutes les prot\u00e9ines ou substances contenant des prot\u00e9ines n'ont pas une grande influence sur l'effet des TG. Par cons\u00e9quent, la teneur en prot\u00e9ines et la quantit\u00e9 de r\u00e9sidus de glutamine \"r\u00e9actifs\" dans la prot\u00e9ine ont une grande influence sur l'effet des TG, ce qui signifie que toutes les prot\u00e9ines ou tous les aliments contenant des prot\u00e9ines ne sont pas de bons substrats pour les TG.
\nDeuxi\u00e8mement, l'existence de r\u00e9sidus de lysine est n\u00e9cessaire pour que la r\u00e9action ait lieu (sinon l'action des TG ne peut que modifier la solubilit\u00e9 de la prot\u00e9ine et ses propri\u00e9t\u00e9s connexes), c'est-\u00e0-dire que la teneur en r\u00e9sidus de lysine susceptibles de r\u00e9agir a \u00e9galement une grande influence sur la r\u00e9action de r\u00e9ticulation des TG.
\n4, les bons substrats communs des TG sont la cas\u00e9ine et son sel de sodium dans le lait, la g\u00e9latine et la myosine dans la viande, la globuline 11s et la globuline 7s de la prot\u00e9ine de soja, de sorte que pour obtenir un bon effet de r\u00e9ticulation, il peut \u00eatre appropri\u00e9 d'ajouter des TG dans l'action des bons substrats, qui sont le plus souvent utilis\u00e9s dans la cas\u00e9inate de sodium et la g\u00e9latine ainsi que dans les prot\u00e9ines de soja peu co\u00fbteuses, o\u00f9 il est n\u00e9cessaire de mettre l'accent en particulier sur ces substrats :
\n(1) Certaines prot\u00e9ines peuvent \u00eatre d\u00e9form\u00e9es en adoptant la m\u00e9thode appropri\u00e9e de digestion lactique et de chauffage, mais elles contiennent des r\u00e9sidus glutamyl et\/ou des r\u00e9sidus lysine en plus grand nombre, simplement en raison de la structure spatiale et d'autres relations, elles ne peuvent pas \u00eatre catalys\u00e9es par la r\u00e9action TG, par la d\u00e9naturation enzymatique ou thermique de ces r\u00e9sidus qui seront expos\u00e9s pour devenir des r\u00e9sidus \"r\u00e9actifs\", tels que la prot\u00e9ine de disque de bl\u00e9, la prot\u00e9ine de lactos\u00e9rum et ainsi de suite.
\n(2) Des peptides r\u00e9siduels prot\u00e9iques riches en r\u00e9sidus glutamyl ou lysyl r\u00e9actifs, tels que des peptides glutamyl ou lysyl, peuvent \u00eatre ajout\u00e9s s\u00e9lectivement pour pallier l'insuffisance de r\u00e9sidus d'acides amin\u00e9s pertinents dans la cible.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Quelles sont les propri\u00e9t\u00e9s physiques et chimiques g\u00e9n\u00e9rales de la TGase et comment est-elle utilis\u00e9e ? Introduction \u00e0 la TGase La transglutaminase (TGase ou TG), \u00e9galement connue sous le nom de transglutaminase, est une prot\u00e9ine acyltransf\u00e9rase monom\u00e9rique dont le centre actif est constitu\u00e9 de 331 groupes amin\u00e9s et dont le poids mol\u00e9culaire est d'environ 38 000. Cette enzyme est largement pr\u00e9sente chez les humains, les [...]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n