Introducci\u00f3n a TGase
\nLa transglutaminasa (TGase o TG), tambi\u00e9n conocida como transglutaminasa, es una prote\u00edna aciltransferasa monom\u00e9rica con un centro activo formado por 331 grupos amino con un peso molecular aproximado de 38.000.
\nEsta enzima se encuentra ampliamente en humanos, animales superiores, plantas y microorganismos. La enzima puede causar la reticulaci\u00f3n entre o dentro de mol\u00e9culas de prote\u00edna, la uni\u00f3n entre prote\u00ednas y amino\u00e1cidos, y la hidr\u00f3lisis de residuos de glutamina dentro de mol\u00e9culas de prote\u00edna a trav\u00e9s de la inserci\u00f3n molecular, reacciones de reticulaci\u00f3n y desaminaci\u00f3n. A trav\u00e9s de estas reacciones, la estructura de las mol\u00e9culas de prote\u00edna cambia, lo que puede hacer que las mol\u00e9culas de prote\u00edna pasen de ser peque\u00f1as a grandes, mejorando as\u00ed la estructura y la funci\u00f3n de las prote\u00ednas, como la mejora de las caracter\u00edsticas de espumaci\u00f3n, adhesi\u00f3n, emulsificaci\u00f3n, gelificaci\u00f3n, espesamiento y estabilizaci\u00f3n de la emulsi\u00f3n de las prote\u00ednas, lo que a su vez mejora el aspecto, el sabor, el gusto y la textura de los productos alimenticios ricos en prote\u00ednas, y mejora las propiedades funcionales de una amplia gama de prote\u00ednas, como el valor nutritivo, la estructura de la textura, el sabor y el per\u00edodo de almacenamiento, etc. Tras la modificaci\u00f3n por TG, se mejorar\u00e1 la gelatinizaci\u00f3n, plasticidad, retenci\u00f3n de agua, solubilidad en agua y estabilidad de las prote\u00ednas.
\nCaracter\u00edsticas de la enzima TG
\n1\u3001Fuerza adhesiva fuerte: el enlace covalente formado entre las prote\u00ednas catalizadas por la TG es dif\u00edcil de romper en condiciones catal\u00edticas no enzim\u00e1ticas generales, por lo que la fuerza adhesiva de los componentes alimentarios tratados con la enzima es extremadamente fuerte. Una vez moldeada la carne picada mediante el tratamiento enzim\u00e1tico, no se deshar\u00e1 tras la congelaci\u00f3n, el corte en lonchas y la cocci\u00f3n.
\n2, buena estabilidad del pH: el pH \u00f3ptimo de la enzima cruda TG es 6-7, pero tiene una alta actividad en el rango de pH 5,0~8,0. Cuando el pH es inferior a 5, la actividad de la enzima disminuye r\u00e1pidamente. Cuando el pH es inferior a 5, la actividad enzim\u00e1tica disminuye r\u00e1pidamente, y cuando el pH es superior a 8 inferior a 9, la actividad enzim\u00e1tica disminuye lentamente. Esto concuerda con el valor de pH del sistema alimentario proteico general, que es favorable para su aplicaci\u00f3n en la producci\u00f3n de alimentos.
\n3\u3001Fuerte estabilidad t\u00e9rmica: Se ha comprobado que la temperatura \u00f3ptima de la enzima cruda TG es de unos 52\u2103, y tiene una alta actividad en el rango de 42~57\u2103. Especialmente en el sistema de alimentos de prote\u00edna, la estabilidad t\u00e9rmica de la enzima se mejorar\u00e1 significativamente, y esta caracter\u00edstica hace que no se inactivar\u00e1 r\u00e1pidamente por tratamiento t\u00e9rmico en el procesamiento de alimentos en general.
\n4\u3001Seguro de usar: Dado que la TG se encuentra ampliamente en los tejidos animales, la gente ha estado consumiendo alimentos que contienen enlaces isop\u00e9ptidos de lisina catalizados por TG, por lo que el nuevo alimento producido por TG con TG no s\u00f3lo es seguro para el cuerpo humano, sino que tambi\u00e9n es propicio para la salud humana.
\nFunciones y usos
\nEl principal factor funcional de la TG es la glutamina transaminasa. Se utiliza ampliamente en productos c\u00e1rnicos, productos l\u00e1cteos, productos de pescado, productos de soja y productos de pasta.
\n1\u3001Mejora la textura de los alimentos. Puede mejorar muchas propiedades importantes de las prote\u00ednas catalizando la reticulaci\u00f3n que se produce entre las mol\u00e9culas proteicas. Por ejemplo, cuando la enzima se utiliza para producir carne reconstituida, no solo puede unir la carne picada, sino tambi\u00e9n reticular varias prote\u00ednas no c\u00e1rnicas con prote\u00ednas c\u00e1rnicas, lo que mejora significativamente el sabor, el aroma, la estructura de los tejidos y la nutrici\u00f3n de los productos c\u00e1rnicos.
\n2\u3001Mejora el valor nutritivo de las prote\u00ednas. Puede reticular covalentemente ciertos amino\u00e1cidos esenciales (como la lisina) a las prote\u00ednas para evitar la destrucci\u00f3n de amino\u00e1cidos por la reacci\u00f3n de Melad, mejorando as\u00ed el valor nutritivo de las prote\u00ednas. La glutamina transaminasa tambi\u00e9n puede introducir los amino\u00e1cidos que faltan en prote\u00ednas con una composici\u00f3n de amino\u00e1cidos indeseable, lo que interesa especialmente a la poblaci\u00f3n de los pa\u00edses en desarrollo.
\n3.Formaci\u00f3n de membranas resistentes al calor y al agua. La deshidrataci\u00f3n de la case\u00edna reticulada por la enzima da lugar a una pel\u00edcula insoluble en agua que puede ser descompuesta por la proteasa del cuajo pancre\u00e1tico, convirti\u00e9ndola en una pel\u00edcula comestible que puede utilizarse como material de envasado de alimentos. Se utiliza para encapsular l\u00edpidos o sustancias liposolubles. Mejora la elasticidad y la capacidad de retenci\u00f3n de agua de los alimentos
\n4, TG tambi\u00e9n tiene algunas propiedades \u00fanicas, puede ser reticulado a macromol\u00e9culas de prote\u00ednas a trav\u00e9s de mol\u00e9culas de lisina, para proteger la lisina en los alimentos de la destrucci\u00f3n de diversos procesamientos; TG se puede utilizar para incrustar l\u00edpidos y sustancias solubles en grasa, lo que puede hacer que las prote\u00ednas formen una pel\u00edcula resistente al calor y resistente al agua; despu\u00e9s de usar el tratamiento TG, no hay necesidad de tratamiento t\u00e9rmico en el proceso de formaci\u00f3n de gel en las prote\u00ednas.
\nUso de la enzima TG
\n1. El pH \u00f3ptimo del TG es de 6~7, por lo que el entorno en el que se utiliza el TG debe estar entre pH 6~7 en la medida de lo posible, y es mejor no sobrepasar el rango de 5~8.
\n2. La actividad de TG se mantiene estable a 40\u2103, y disminuye gradualmente despu\u00e9s de exceder 40\u2103, la temperatura \u00f3ptima para un tiempo de reacci\u00f3n de 10 minutos es 50~55\u2103, con la extensi\u00f3n del tiempo de reacci\u00f3n, la temperatura \u00f3ptima de reacci\u00f3n se reducir\u00e1, y la temperatura es alta debido a los productos alimenticios, especialmente pescado, carne, productos l\u00e1cteos y otros productos alimenticios son propensos al deterioro, por lo que la determinaci\u00f3n de la temperatura de reacci\u00f3n es el m\u00e1s cr\u00edtico y dif\u00edcil de determinar de todos los factores. Bajo la premisa de garantizar la calidad del producto, afecta directamente a la cantidad de TG a\u00f1adido y su tiempo de reacci\u00f3n catal\u00edtica, por lo general, para el pescado y la carne y otros productos perecederos de bajo contenido de aceite temperatura de reacci\u00f3n seleccionada son m\u00e1s bajos (1-10 \u2103), y el tiempo de reacci\u00f3n correspondiente es m\u00e1s largo (2-12 horas o m\u00e1s), en t\u00e9rminos generales, la temperatura de reacci\u00f3n no es superior a 40 \u2103.
\n3. Objeto de acci\u00f3n. En primer lugar, el objetivo de la TG es la prote\u00edna, que cataliza la reacci\u00f3n de los residuos de glutamina \"reactivos\", por lo que el contenido de prote\u00edna y el contenido de los residuos de glutamina \"reactivos\" tienen una gran influencia en el efecto de la TG, es decir, no todas las prote\u00ednas o sustancias que contienen prote\u00ednas tienen una gran influencia en el efecto de la TG, es decir, no todas las prote\u00ednas o sustancias que contienen prote\u00ednas tienen una gran influencia en el efecto de la TG. Por lo tanto, tanto el contenido de prote\u00ednas como la cantidad de residuos de glutamina \"reactivos\" en la prote\u00edna tienen una gran influencia en el efecto de la TG, lo que significa que no todas las prote\u00ednas o alimentos que contienen prote\u00ednas son buenos sustratos para la TG.
\nEn segundo lugar, la existencia de residuos de lisina es necesaria para que se produzca la reacci\u00f3n (de lo contrario, la acci\u00f3n de la TG s\u00f3lo puede modificar la solubilidad de la prote\u00edna y sus propiedades relacionadas), es decir, el contenido de residuos de lisina que pueden reaccionar tambi\u00e9n tiene una gran influencia en la reacci\u00f3n de reticulaci\u00f3n de la TG.
\n4, TG comunes buenos sustratos son la case\u00edna y su sal de sodio en la leche, la gelatina y la miosina en la carne, la prote\u00edna de soja 11s globulina y 7s globulina, por lo que con el fin de lograr un buen efecto de reticulaci\u00f3n, puede ser apropiado para a\u00f1adir TG en la acci\u00f3n de los buenos sustratos, que son los m\u00e1s com\u00fanmente utilizados en el caseinato de sodio y gelatina, as\u00ed como prote\u00ednas de soja de bajo costo, donde es necesario poner adelante en particular es:
\n(1) Algunas prote\u00ednas pueden ser deformados por tomar el m\u00e9todo adecuado de digesti\u00f3n l\u00e1ctica y calefacci\u00f3n, pero contiene residuos de glutamilo y \/ o residuos de lisina son m\u00e1s, s\u00f3lo a causa de la estructura espacial y otras relaciones, no pueden ser catalizadas por la reacci\u00f3n TG, a trav\u00e9s de la enzima o la desnaturalizaci\u00f3n de calefacci\u00f3n de estos residuos estar\u00e1n expuestos a convertirse en un \"reactivo\" residuos, tales como la prote\u00edna de disco de trigo, prote\u00edna de suero de leche y as\u00ed sucesivamente.
\n(2) Los p\u00e9ptidos residuales de prote\u00ednas ricos en residuos glutamilo o lisilo reactivos, como los p\u00e9ptidos glutamilo o lisilo, pueden a\u00f1adirse selectivamente para suplir la insuficiencia de residuos de amino\u00e1cidos relevantes en la diana.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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