¿Cuáles son las propiedades físicas y químicas generales de la TGasa y cómo se utiliza?

Introducción a TGase
La transglutaminasa (TGase o TG), también conocida como transglutaminasa, es una proteína aciltransferasa monomérica con un centro activo formado por 331 grupos amino con un peso molecular aproximado de 38.000.
Esta enzima se encuentra ampliamente en humanos, animales superiores, plantas y microorganismos. La enzima puede causar la reticulación entre o dentro de moléculas de proteína, la unión entre proteínas y aminoácidos, y la hidrólisis de residuos de glutamina dentro de moléculas de proteína a través de la inserción molecular, reacciones de reticulación y desaminación. A través de estas reacciones, la estructura de las moléculas de proteína cambia, lo que puede hacer que las moléculas de proteína pasen de ser pequeñas a grandes, mejorando así la estructura y la función de las proteínas, como la mejora de las características de espumación, adhesión, emulsificación, gelificación, espesamiento y estabilización de la emulsión de las proteínas, lo que a su vez mejora el aspecto, el sabor, el gusto y la textura de los productos alimenticios ricos en proteínas, y mejora las propiedades funcionales de una amplia gama de proteínas, como el valor nutritivo, la estructura de la textura, el sabor y el período de almacenamiento, etc. Tras la modificación por TG, se mejorará la gelatinización, plasticidad, retención de agua, solubilidad en agua y estabilidad de las proteínas.
Características de la enzima TG
1、Fuerza adhesiva fuerte: el enlace covalente formado entre las proteínas catalizadas por la TG es difícil de romper en condiciones catalíticas no enzimáticas generales, por lo que la fuerza adhesiva de los componentes alimentarios tratados con la enzima es extremadamente fuerte. Una vez moldeada la carne picada mediante el tratamiento enzimático, no se deshará tras la congelación, el corte en lonchas y la cocción.
2, buena estabilidad del pH: el pH óptimo de la enzima cruda TG es 6-7, pero tiene una alta actividad en el rango de pH 5,0~8,0. Cuando el pH es inferior a 5, la actividad de la enzima disminuye rápidamente. Cuando el pH es inferior a 5, la actividad enzimática disminuye rápidamente, y cuando el pH es superior a 8 inferior a 9, la actividad enzimática disminuye lentamente. Esto concuerda con el valor de pH del sistema alimentario proteico general, que es favorable para su aplicación en la producción de alimentos.
3、Fuerte estabilidad térmica: Se ha comprobado que la temperatura óptima de la enzima cruda TG es de unos 52℃, y tiene una alta actividad en el rango de 42~57℃. Especialmente en el sistema de alimentos de proteína, la estabilidad térmica de la enzima se mejorará significativamente, y esta característica hace que no se inactivará rápidamente por tratamiento térmico en el procesamiento de alimentos en general.
4、Seguro de usar: Dado que la TG se encuentra ampliamente en los tejidos animales, la gente ha estado consumiendo alimentos que contienen enlaces isopéptidos de lisina catalizados por TG, por lo que el nuevo alimento producido por TG con TG no sólo es seguro para el cuerpo humano, sino que también es propicio para la salud humana.
Funciones y usos
El principal factor funcional de la TG es la glutamina transaminasa. Se utiliza ampliamente en productos cárnicos, productos lácteos, productos de pescado, productos de soja y productos de pasta.
1、Mejora la textura de los alimentos. Puede mejorar muchas propiedades importantes de las proteínas catalizando la reticulación que se produce entre las moléculas proteicas. Por ejemplo, cuando la enzima se utiliza para producir carne reconstituida, no solo puede unir la carne picada, sino también reticular varias proteínas no cárnicas con proteínas cárnicas, lo que mejora significativamente el sabor, el aroma, la estructura de los tejidos y la nutrición de los productos cárnicos.
2、Mejora el valor nutritivo de las proteínas. Puede reticular covalentemente ciertos aminoácidos esenciales (como la lisina) a las proteínas para evitar la destrucción de aminoácidos por la reacción de Melad, mejorando así el valor nutritivo de las proteínas. La glutamina transaminasa también puede introducir los aminoácidos que faltan en proteínas con una composición de aminoácidos indeseable, lo que interesa especialmente a la población de los países en desarrollo.
3.Formación de membranas resistentes al calor y al agua. La deshidratación de la caseína reticulada por la enzima da lugar a una película insoluble en agua que puede ser descompuesta por la proteasa del cuajo pancreático, convirtiéndola en una película comestible que puede utilizarse como material de envasado de alimentos. Se utiliza para encapsular lípidos o sustancias liposolubles. Mejora la elasticidad y la capacidad de retención de agua de los alimentos
4, TG también tiene algunas propiedades únicas, puede ser reticulado a macromoléculas de proteínas a través de moléculas de lisina, para proteger la lisina en los alimentos de la destrucción de diversos procesamientos; TG se puede utilizar para incrustar lípidos y sustancias solubles en grasa, lo que puede hacer que las proteínas formen una película resistente al calor y resistente al agua; después de usar el tratamiento TG, no hay necesidad de tratamiento térmico en el proceso de formación de gel en las proteínas.
Uso de la enzima TG
1. El pH óptimo del TG es de 6~7, por lo que el entorno en el que se utiliza el TG debe estar entre pH 6~7 en la medida de lo posible, y es mejor no sobrepasar el rango de 5~8.
2. La actividad de TG se mantiene estable a 40℃, y disminuye gradualmente después de exceder 40℃, la temperatura óptima para un tiempo de reacción de 10 minutos es 50~55℃, con la extensión del tiempo de reacción, la temperatura óptima de reacción se reducirá, y la temperatura es alta debido a los productos alimenticios, especialmente pescado, carne, productos lácteos y otros productos alimenticios son propensos al deterioro, por lo que la determinación de la temperatura de reacción es el más crítico y difícil de determinar de todos los factores. Bajo la premisa de garantizar la calidad del producto, afecta directamente a la cantidad de TG añadido y su tiempo de reacción catalítica, por lo general, para el pescado y la carne y otros productos perecederos de bajo contenido de aceite temperatura de reacción seleccionada son más bajos (1-10 ℃), y el tiempo de reacción correspondiente es más largo (2-12 horas o más), en términos generales, la temperatura de reacción no es superior a 40 ℃.
3. Objeto de acción. En primer lugar, el objetivo de la TG es la proteína, que cataliza la reacción de los residuos de glutamina "reactivos", por lo que el contenido de proteína y el contenido de los residuos de glutamina "reactivos" tienen una gran influencia en el efecto de la TG, es decir, no todas las proteínas o sustancias que contienen proteínas tienen una gran influencia en el efecto de la TG, es decir, no todas las proteínas o sustancias que contienen proteínas tienen una gran influencia en el efecto de la TG. Por lo tanto, tanto el contenido de proteínas como la cantidad de residuos de glutamina "reactivos" en la proteína tienen una gran influencia en el efecto de la TG, lo que significa que no todas las proteínas o alimentos que contienen proteínas son buenos sustratos para la TG.
En segundo lugar, la existencia de residuos de lisina es necesaria para que se produzca la reacción (de lo contrario, la acción de la TG sólo puede modificar la solubilidad de la proteína y sus propiedades relacionadas), es decir, el contenido de residuos de lisina que pueden reaccionar también tiene una gran influencia en la reacción de reticulación de la TG.
4, TG comunes buenos sustratos son la caseína y su sal de sodio en la leche, la gelatina y la miosina en la carne, la proteína de soja 11s globulina y 7s globulina, por lo que con el fin de lograr un buen efecto de reticulación, puede ser apropiado para añadir TG en la acción de los buenos sustratos, que son los más comúnmente utilizados en el caseinato de sodio y gelatina, así como proteínas de soja de bajo costo, donde es necesario poner adelante en particular es:
(1) Algunas proteínas pueden ser deformados por tomar el método adecuado de digestión láctica y calefacción, pero contiene residuos de glutamilo y / o residuos de lisina son más, sólo a causa de la estructura espacial y otras relaciones, no pueden ser catalizadas por la reacción TG, a través de la enzima o la desnaturalización de calefacción de estos residuos estarán expuestos a convertirse en un "reactivo" residuos, tales como la proteína de disco de trigo, proteína de suero de leche y así sucesivamente.
(2) Los péptidos residuales de proteínas ricos en residuos glutamilo o lisilo reactivos, como los péptidos glutamilo o lisilo, pueden añadirse selectivamente para suplir la insuficiencia de residuos de aminoácidos relevantes en la diana.