Einf\u00fchrung in TGase
\nTransglutaminase (TGase oder TG), auch Transglutaminase genannt, ist eine monomere Protein-Acyltransferase mit einem aktiven Zentrum, das aus 331 Aminogruppen besteht und ein Molekulargewicht von etwa 38.000 aufweist.
\nDieses Enzym ist bei Menschen, h\u00f6heren Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitet. Das Enzym kann die Vernetzung zwischen oder innerhalb von Proteinmolek\u00fclen, die Verkn\u00fcpfung zwischen Proteinen und Aminos\u00e4uren und die Hydrolyse von Glutaminresten in Proteinmolek\u00fclen durch molekulare Insertion, Vernetzungsreaktionen und Desaminierung bewirken. Durch diese Reaktionen \u00e4ndert sich die Struktur der Eiwei\u00dfmolek\u00fcle, wodurch die Eiwei\u00dfmolek\u00fcle von klein zu gro\u00df werden k\u00f6nnen, wodurch die Struktur und Funktion der Eiwei\u00dfe verbessert wird, wie z. B. die Verbesserung der Schaumbildung, der Adh\u00e4sion, der Emulgierung, der Gelierung, der Verdickung und der Emulsionsstabilisierung von Eiwei\u00dfen, was wiederum das Aussehen, das Aroma, den Geschmack und die Textur von eiwei\u00dfreichen Lebensmitteln verbessert und die funktionellen Eigenschaften einer Vielzahl von Eiwei\u00dfen, wie N\u00e4hrwert, Texturstruktur, Geschmack und Lagerdauer usw., verbessert. Nach der Modifizierung durch TG werden die Gelatinierung, die Plastizit\u00e4t, die Wasserbindung, die Wasserl\u00f6slichkeit und die Stabilit\u00e4t von Proteinen verbessert.
\nMerkmale des TG-Enzyms
\n1\u3001Starke Adh\u00e4sionskraft: Die kovalente Bindung zwischen Proteinen, die durch TG katalysiert wird, ist unter allgemeinen nicht-enzymatischen katalytischen Bedingungen nur schwer zu brechen, so dass die Adh\u00e4sionskraft der mit dem Enzym behandelten Lebensmittelkomponenten extrem stark ist. Nachdem das Hackfleisch durch die Enzymbehandlung geformt wurde, f\u00e4llt es nach dem Einfrieren, Schneiden und Kochen nicht mehr auseinander.
\n2, gute pH-Stabilit\u00e4t: der optimale pH-Wert von TG-Rohrenzym ist 6-7, aber es hat eine hohe Aktivit\u00e4t im Bereich von pH 5,0~8,0. Wenn der pH-Wert niedriger als 5 ist, nimmt die Enzymaktivit\u00e4t schnell ab, und wenn der pH-Wert h\u00f6her als 8 weniger als 9 ist, nimmt die Enzymaktivit\u00e4t langsam ab. Dies steht im Einklang mit dem pH-Wert des allgemeinen Protein-Lebensmittelsystems, das f\u00fcr die Anwendung in der Lebensmittelproduktion g\u00fcnstig ist.
\n3\u3001Starke thermische Stabilit\u00e4t: Es hat sich gezeigt, dass die optimale Temperatur des TG-Rohrenzyms bei etwa 52\u2103 liegt, und es hat eine hohe Aktivit\u00e4t im Bereich von 42-57\u2103. Vor allem in der Protein-Lebensmittel-System, wird die thermische Stabilit\u00e4t des Enzyms erheblich verbessert werden, und diese Eigenschaft macht es nicht schnell durch W\u00e4rmebehandlung in der allgemeinen Lebensmittelverarbeitung inaktiviert werden.
\n4\u3001Sicher in der Anwendung: Da TG in tierischem Gewebe weit verbreitet ist, verzehren die Menschen seit langem Lebensmittel, die von TG katalysierte Lysin-Isopeptidbindungen enthalten. Daher ist das neue, von TG hergestellte Lebensmittel nicht nur sicher f\u00fcr den menschlichen K\u00f6rper, sondern auch f\u00f6rderlich f\u00fcr die menschliche Gesundheit.
\nFunktionen und Verwendungszwecke
\nDer wichtigste funktionelle Faktor von TG ist die Glutamin-Transaminase, die f\u00fcr die Herstellung neuer proteinhaltiger Lebensmittel verwendet wird. Sie wird h\u00e4ufig in Fleisch-, Milch-, Fisch-, Soja- und Teigwarenprodukten verwendet.
\n1\u3001Verbesserung der Lebensmitteltextur. Es kann viele wichtige Eigenschaften von Proteinen verbessern, indem es die Vernetzung zwischen den Proteinmolek\u00fclen katalysiert. Wenn das Enzym beispielsweise zur Herstellung von rekonstituiertem Fleisch verwendet wird, kann es nicht nur das Hackfleisch zusammenbinden, sondern auch verschiedene Nicht-Fleischproteine mit Fleischproteinen vernetzen, was den Geschmack, das Aroma, die Gewebestruktur und den N\u00e4hrwert von Fleischprodukten erheblich verbessert.
\n2\u3001Verbesserung des N\u00e4hrwerts von Proteinen. Sie kann bestimmte essenzielle Aminos\u00e4uren (wie Lysin) kovalent mit Proteinen vernetzen, um die Zerst\u00f6rung von Aminos\u00e4uren durch die Melad-Reaktion zu verhindern und so den N\u00e4hrwert von Proteinen zu verbessern. Glutamin-Transaminase kann auch fehlende Aminos\u00e4uren in Proteine mit unerw\u00fcnschter Aminos\u00e4urenzusammensetzung einbringen, was f\u00fcr Menschen in Entwicklungsl\u00e4ndern von besonderem Interesse ist.
\n3. die Bildung von hitze- und wasserbest\u00e4ndigen Membranen. Die Dehydratisierung des durch das Enzym vernetzten Kaseins f\u00fchrt zu einem wasserunl\u00f6slichen Film, der durch die Labprotease der Bauchspeicheldr\u00fcse aufgespalten werden kann, wodurch ein essbarer Film entsteht, der als Verpackungsmaterial f\u00fcr Lebensmittel verwendet werden kann. Wird zur Verkapselung von Lipiden oder fettl\u00f6slichen Substanzen verwendet. Verbessert die Elastizit\u00e4t und das Wasserhalteverm\u00f6gen von Lebensmitteln
\n4, TG hat auch einige einzigartige Eigenschaften, kann es auf Protein-Makromolek\u00fcle durch Lysin-Molek\u00fcle vernetzt werden, um Lysin in Lebensmitteln aus der Zerst\u00f6rung der verschiedenen Verarbeitung zu sch\u00fctzen; TG kann f\u00fcr die Einbettung von Lipiden und fettl\u00f6slichen Substanzen, die Proteine bilden k\u00f6nnen hitzebest\u00e4ndig, wasserfest Film verwendet werden; nach der Verwendung von TG-Behandlung, gibt es keine Notwendigkeit f\u00fcr die W\u00e4rmebehandlung in den Prozess der Gelbildung in Proteinen.
\nVerwendung des TG-Enzyms
\n1. Der optimale pH-Wert von TG liegt bei 6~7, daher sollte die Umgebung, in der TG verwendet wird, m\u00f6glichst zwischen pH 6~7 liegen, und es ist besser, den Bereich von 5~8 nicht zu \u00fcberschreiten.
\n2. Die Aktivit\u00e4t von TG bleibt bei 40\u2103 stabil und nimmt nach \u00dcberschreiten von 40\u2103 allm\u00e4hlich ab, die optimale Temperatur f\u00fcr eine Reaktionszeit von 10 Minuten ist 50~55\u2103, mit der Verl\u00e4ngerung der Reaktionszeit wird die optimale Reaktionstemperatur reduziert, und die Temperatur ist hoch aufgrund der Lebensmittel, insbesondere Fisch, Fleisch, Milchprodukte und andere Lebensmittel sind anf\u00e4llig f\u00fcr eine Verschlechterung, so dass die Bestimmung der Reaktionstemperatur ist die kritischste und schwer zu bestimmen von allen Faktoren. Unter der Pr\u00e4misse der Gew\u00e4hrleistung der Produktqualit\u00e4t, wirkt es sich direkt auf die Menge an TG hinzugef\u00fcgt und seine katalytische Reaktionszeit, in der Regel f\u00fcr Fisch und Fleisch und andere Low-\u00d6l verderbliche Produkte ausgew\u00e4hlt Reaktionstemperatur niedriger sind (1-10 \u2103), und die entsprechende Reaktionszeit ist l\u00e4nger (2-12 Stunden oder mehr), im Allgemeinen gesprochen, die Reaktionstemperatur nicht h\u00f6her als 40 \u2103 ist.
\n3. Gegenstand der Wirkung. Zun\u00e4chst einmal ist das Ziel von TG das Protein, das die Reaktion der \"reaktiven\" Glutaminreste katalysiert, so dass der Proteingehalt und der Gehalt an \"reaktiven\" Glutaminresten einen gro\u00dfen Einfluss auf die Wirkung von TG haben, d.h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Substanzen haben einen gro\u00dfen Einfluss auf die Wirkung von TG, d.h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Substanzen haben einen gro\u00dfen Einfluss auf die Wirkung von TG. So haben sowohl der Proteingehalt als auch die Menge der \"reaktiven\" Glutaminreste im Protein einen gro\u00dfen Einfluss auf die Wirkung von TG, d. h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Lebensmittel sind gute Substrate f\u00fcr TG.
\nZweitens ist das Vorhandensein von Lysinresten erforderlich, damit die Reaktion stattfinden kann (andernfalls kann die Wirkung von TG nur die L\u00f6slichkeit des Proteins und die damit verbundenen Eigenschaften ver\u00e4ndern), d. h. der Gehalt an umsetzbaren Lysinresten hat auch einen gro\u00dfen Einfluss auf die Vernetzungsreaktion von TG.
\n4, gemeinsame TG gute Substrate sind Kasein und seine Natriumsalz in Milch, Gelatine und Myosin in Fleisch, Soja-Protein 11s Globulin und 7s Globulin, so dass, um eine gute Vernetzung Wirkung zu erzielen, kann angemessen sein, um TG in die Wirkung der guten Substrate, die am h\u00e4ufigsten in der Natrium-Kaseinat und Gelatine sowie kosteng\u00fcnstige Soja-Proteine, wo es notwendig ist, um insbesondere ist:
\n(1) Einige Proteine k\u00f6nnen verformt werden, indem Sie die geeignete Methode der Milchs\u00e4ureverdauung und Heizung, aber es enth\u00e4lt Glutamyl-Reste und \/ oder Lysin-Reste sind mehr, nur weil der r\u00e4umlichen Struktur und anderen Beziehungen, k\u00f6nnen sie nicht katalysiert werden durch die TG-Reaktion, durch das Enzym oder Heizung Denaturierung dieser R\u00fcckst\u00e4nde werden ausgesetzt, um eine \"reaktive\" R\u00fcckst\u00e4nde, wie Weizen Scheibe Protein, Molkenprotein und so weiter.
\n(2) Proteinrestpeptide, die reich an reaktiven Glutamyl- oder Lysylresten sind, wie Glutamyl- oder Lysylpeptide, k\u00f6nnen selektiv hinzugef\u00fcgt werden, um den Mangel an relevanten Aminos\u00e4ureresten im Ziel zu erg\u00e4nzen.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Was sind die allgemeinen physikalischen und chemischen Eigenschaften von TGase und wie wird sie verwendet? Einf\u00fchrung in die TGase Transglutaminase (TGase oder TG), auch Transglutaminase genannt, ist eine monomere Proteinacyltransferase mit einem aktiven Zentrum, das aus 331 Aminogruppen besteht und ein Molekulargewicht von etwa 38.000 hat. Dieses Enzym ist beim Menschen weit verbreitet und kommt in h\u00f6heren [...]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n