![\"\"](\"https:\/\/longchangextracts.com\/wp-content\/uploads\/2024\/09\/1-3.jpg\")
<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"Nach der Rolle der \u03b1-Amylase, \u03b2-Amylase und Verzuckerung Amylase Diagramm ist leicht zu lassen eine Person f\u00e4lschlicherweise denken, dass die Rolle der drei Substrate m\u00fcssen St\u00e4rke, Dextrin und Maltose, bzw., und es gibt Kinderschuhe einmal fragte mich Verzuckerung Amylase ist nicht Maltose Enzym. Daher f\u00fchle ich die Notwendigkeit, ein wenig Analyse der Rolle der drei zu tun.<\/p>\n
Um die Rolle der verschiedenen Arten von Amylasen zu verstehen, m\u00fcssen zun\u00e4chst zwei Gruppen von Konzepten identifiziert werden: geradkettige St\u00e4rke und verzweigtkettige St\u00e4rke, \u03b1-1,4-glykosidische Bindung und \u03b1-1,6-glykosidische Bindung.
\nEs gibt zwei Arten von St\u00e4rke: geradkettige St\u00e4rke und verzweigtkettige St\u00e4rke. Geradkettiges Amylopektin ist eine unverzweigte helikale Struktur, die aus Glukoseresten besteht, die nur durch \u03b1-1,4-glykosidische Bindungen verbunden sind; verzweigtkettiges Amylopektin besteht aus Glukoseresten, die durch \u03b1-1,4-glykosidische Bindungen in jeder Kette verbunden sind, aber \u03b1-1,6-glykosidische Bindungen sind an den Verzweigungspunkten vorhanden. \u03b1-Amylase und ihre Wirkung
\n\u03b1-Amylase, auch Endo-Amylase genannt, ist eine Metallohydrolase, die Kalziumionen ben\u00f6tigt, die sich an das Enzymprotein binden, um ihre Aktivit\u00e4t zu entfalten, die durch die Behandlung mit dem Chelatbildner EDTA verloren gehen kann.\u03b1-Amylase ist eine st\u00f6chiometrische Amylase, die ihre Aktivit\u00e4t randomisieren kann.
\n\u03b1-Amylase kann die \u03b1-1,4-glykosidische Bindung in St\u00e4rke zuf\u00e4llig hydrolysieren, nicht aber die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung.
\nHandelt es sich bei dem Substrat um geradkettige St\u00e4rke, entstehen bei der Hydrolyse Glucose, Maltose und Maltotriose; handelt es sich bei dem handelnden Substrat um verzweigtkettige St\u00e4rke, sind die Hydrolyseprodukte Glucose, Maltose, Maltotriose und \u03b1-Dextrin mit \u03b1-1,6-glykosidischen Bindungen, die mehr als drei Glucosereste enthalten. Es sollte auch beachtet werden, dass das \u03b1 und \u03b2 in \u03b1-Amylase und \u03b2-Amylase keine Konformationsbeziehung anzeigen, sondern einfach nummeriert sind.
\nEs gibt viele M\u00f6glichkeiten, \u03b1-Amylase in der Natur zu produzieren, z. B. ist die mikrobielle Fermentation eine der g\u00e4ngigsten Methoden. Dar\u00fcber hinaus kann dieses Enzym auch aus Pflanzen oder Tieren gewonnen werden, und die Eigenschaften der auf verschiedenen Wegen gewonnenen Amylase sind unterschiedlich. In der industriellen Produktion wird \u03b1-Amylase aufgrund des gro\u00dfen Bedarfs in der Regel durch Fermentation aus Pilzen und Bakterien gewonnen. Bacillus subtilis, Bacillus sphaericus, Streptomyces suis, etc. k\u00f6nnen \u03b1-Amylase produzieren. \u03b2-Amylase und ihre Rolle
\n\u03b2-Amylase, auch Exo-Amylase genannt, ist eine Hydrolase mit Sulfhydrylgruppen. Das Enzym setzt am nicht reduzierenden Ende der St\u00e4rke an und hydrolysiert die \u03b1-1,4-glykosidische Bindung nacheinander mit zwei Glukoseresten, um Maltose zu erzeugen. Es kann die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung nicht hydrolysieren, und es kann den Verzweigungspunkt nicht \u00fcberschreiten, so dass ein sehr langes Dextrin, d. h. \u03b2-Dextrin, \u00fcbrig bleibt.
\nWenn \u03b2-Amylase also auf geradkettige St\u00e4rken einwirkt, produziert sie fast ausschlie\u00dflich Maltose; wenn sie auf verzweigtkettige St\u00e4rken einwirkt, sind die Produkte Maltose und \u03b2-Dextrin.
\nR-Enzym und seine Wirkung
\nR-Enzyme, auch Debranching-Enzyme genannt, wirken auf die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung ein. In Gegenwart von Debranching-Enzymen wird die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung der \u03b1-Dextrin- und \u03b2-Dextrinarten hydrolysiert, und die verzweigten Ketten werden entfernt.
\nDie verbleibenden geraden Ketten werden dann durch \u03b1-Amylase und \u03b2-Amylase hydrolysiert, um Maltose und Glucose zu erzeugen. R-Amylasen k\u00f6nnen jedoch die \u03b1-1,6-glykosidischen Bindungen in verzweigten St\u00e4rken nicht direkt hydrolysieren.
\nGlykosylierende Amylase und ihre Wirkung
\nGlykosylierende Amylase oder Glukoamylase ist ein Enzym, das St\u00e4rke zu Glukose hydrolysiert, wobei der Prozentsatz der Hydrolyse bis zu 100% betragen kann, und wird h\u00e4ufig als Verzuckerungsmittel f\u00fcr St\u00e4rke verwendet.
\nGlucoamylase ist nicht sehr spezifisch und kann f\u00fcr viele Stoffe eingesetzt werden. Sie kann nicht nur die \u03b1-1,4-Glykosidbindung am nicht reduzierenden Ende des St\u00e4rkemolek\u00fcls spalten, sondern auch die \u03b1-1,6-Glykosidbindung, nur dass die Hydrolyse der \u03b1-1,4-Glykosidbindung etwas schneller erfolgt. Es kann auch Dextrin, Maltose und Glykogen hydrolysieren. Die Hydrolyse wird vom Ende des Substratmolek\u00fcls aus eingeleitet und ist eine Exonuklease.
\nDie Ergebnisse der Wirkung von \u03b1-Amylase, \u03b2-Amylase und glykolytischer Amylase auf verzweigtkettige St\u00e4rke k\u00f6nnen in dem folgenden Diagramm dargestellt werden:<\/p>\n
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What is the difference between alpha-amylase, beta-amylase, and glycosylated amylase? According to the role of \u03b1-amylase, \u03b2-amylase and saccharification amylase diagram is easy to let a person mistakenly think that the role of the three substrates must be starch, dextrin and maltose, respectively, and there are children’s shoes once asked me saccharification amylase is not […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n