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<\/p>\nNach der Rolle der \u03b1-Amylase, \u03b2-Amylase und Verzuckerung Amylase Diagramm ist leicht zu lassen Menschen f\u00e4lschlicherweise denken, dass die Rolle der drei Substrate m\u00fcssen St\u00e4rke, Dextrin und Maltose, bzw., gibt es Kinder einmal fragte mich Verzuckerung Amylase ist nicht Maltose Enzym. Daher denke ich, dass es notwendig ist, eine kleine Analyse der Rolle der drei zu machen.<\/p>\n
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Um das Verst\u00e4ndnis der Rolle der verschiedenen Amylasenarten zu erleichtern, m\u00fcssen zun\u00e4chst zwei Begriffspaare festgelegt werden: geradkettige und verzweigte St\u00e4rke sowie \u03b1-1,4-glykosidische und \u03b1-1,6-glykosidische Bindungen.<\/strong><\/p>\n Es gibt zwei Arten von St\u00e4rke: geradkettige St\u00e4rke und verzweigtkettige St\u00e4rke. Geradkettiges Amylopektin ist eine unverzweigte, schraubenf\u00f6rmige Struktur, die aus Glukoseresten besteht, die nur durch \u03b1-1,4-glykosidische Bindungen von Kopf bis Fu\u00df miteinander verbunden sind; verzweigtkettiges Amylopektin besteht aus Glukoseresten, die durch \u03b1-1,4-glykosidische Bindungen von Kopf bis Fu\u00df in jeder Kette verbunden sind, aber \u03b1-1,6-glykosidische Bindungen an den Verzweigungen.<\/p>\n \u03b1-Amylase und ihre Rolle<\/strong><\/p>\n \u03b1-Amylase, auch Endo-Amylase genannt, ist eine Metallohydrolase, die Kalziumionen ben\u00f6tigt, die sich an das Enzymprotein binden, um ihre Aktivit\u00e4t zu entfalten, die durch Behandlung mit dem Chelatbildner EDTA verloren gehen kann.<\/p>\n \u03b1-Amylase kann die \u03b1-1,4-glykosidische Bindung in St\u00e4rke zuf\u00e4llig hydrolysieren, nicht aber die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung.<\/strong><\/p>\n Handelt es sich bei dem Substrat um geradkettige St\u00e4rke, entstehen bei der Hydrolyse Glucose, Maltose und Maltotriose; handelt es sich bei dem wirkenden Substrat um verzweigtkettige St\u00e4rke, sind die Hydrolyseprodukte Glucose, Maltose, Maltotriose und \u03b1-Dextrin mit \u03b1-1,6-glykosidischen Bindungen, die mehr als drei Glucosereste enthalten.<\/strong><\/p>\n Es sollte auch beachtet werden, dass das \u03b1 und \u03b2 in \u03b1-Amylase und \u03b2-Amylase keine Konformationsbeziehung anzeigen, sondern einfach nummeriert sind.<\/p>\n Es gibt verschiedene M\u00f6glichkeiten, \u03b1-Amylase in der Natur zu produzieren, und die mikrobielle Fermentation ist zum Beispiel eine der g\u00e4ngigsten Methoden. Dar\u00fcber hinaus kann dieses Enzym auch aus Pflanzen oder Tieren gewonnen werden, und die Eigenschaften der auf verschiedenen Wegen gewonnenen Amylase sind unterschiedlich. In der industriellen Produktion wird \u03b1-Amylase aufgrund des gro\u00dfen Bedarfs in der Regel durch Fermentation aus Pilzen und Bakterien gewonnen. Bacillus subtilis, Bacillus sphaericus und Streptomyces sphaericus k\u00f6nnen \u03b1-Amylase herstellen.<\/p>\n \u03b2-Amylase und ihre Funktion<\/strong><\/p>\n Die \u03b2-Amylase, auch Exoamylase genannt, ist eine Hydrolase mit Sulfhydrylgruppen. Das Enzym geht vom nicht reduzierenden Ende der St\u00e4rke aus und hydrolysiert die \u03b1-1,4-glykosidische Bindung nacheinander mit zwei Glukoseresten, um Maltose zu erzeugen, die die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung nicht hydrolysieren kann und auch nicht den Verzweigungspunkt \u00fcberqueren kann, so dass ein sehr langes Dextrin, d. h. \u03b2-Dextrin, \u00fcbrig bleibt.<\/p>\n Wenn \u03b2-Amylase also auf geradkettige St\u00e4rken einwirkt, produziert sie fast ausschlie\u00dflich Maltose; wenn sie auf verzweigtkettige St\u00e4rken einwirkt, sind die Produkte Maltose und \u03b2-Dextrin.<\/strong><\/p>\n R-Enzym und seine Wirkung<\/strong><\/p>\n R-Enzyme, auch Debranching-Enzyme genannt, wirken auf die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung ein. In Gegenwart von Debranching-Enzymen wird die \u03b1-1,6-glykosidische Bindung der \u03b1-Dextrin- und \u03b2-Dextrinarten hydrolysiert, und die verzweigten Ketten werden entfernt.<\/p>\n Die verbleibenden geraden Ketten werden dann durch \u03b1-Amylase und \u03b2-Amylase hydrolysiert, um Maltose und Glucose zu erzeugen. R-Amylasen k\u00f6nnen jedoch die \u03b1-1,6-glykosidischen Bindungen in verzweigten St\u00e4rken nicht direkt hydrolysieren.<\/p>\n Glykosylierende Amylase und ihre Wirkung<\/strong><\/p>\n Glykosylierende Amylase oder Glukoamylase ist ein Enzym, das St\u00e4rke zu Glukose hydrolysiert, wobei der Prozentsatz der Hydrolyse bis zu 100% betragen kann, und wird h\u00e4ufig als Verzuckerungsmittel f\u00fcr St\u00e4rke verwendet. Glucoamylase ist nicht sehr spezifisch und kann f\u00fcr viele Stoffe eingesetzt werden. Sie kann nicht nur die \u03b1-1,4-Glykosidbindung am nicht reduzierenden Ende des St\u00e4rkemolek\u00fcls spalten, sondern auch die \u03b1-1,6-Glykosidbindung, nur dass die Hydrolyse der \u03b1-1,4-Glykosidbindung etwas schneller erfolgt. Sie kann auch Hydrolyse von Dextrin, Maltose und Glykogen<\/strong>. Die Hydrolyse wird vom Ende des Substratmolek\u00fcls aus eingeleitet und ist eine Exonuklease.<\/p>\n Die Ergebnisse der Wirkung von \u03b1-Amylase, \u03b2-Amylase und glykosylierter Amylase auf verzweigtkettige St\u00e4rke k\u00f6nnen in dem folgenden Diagramm dargestellt werden:<\/p>\n According to the role of \u03b1-amylase, \u03b2-amylase and saccharification amylase diagram is easy to let people mistakenly think that the role of the three substrates must be starch, dextrin and maltose, respectively, there are children once asked me saccharification amylase is not maltose enzyme. Therefore, I think it is necessary to do a little analysis […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n![\"\"](\"https:\/\/longchangextracts.com\/wp-content\/uploads\/2024\/08\/2-33.jpg\")
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