Enzyme sind eine Klasse von Biokatalysatoren, die sich durch hohe Effizienz und Spezifit\u00e4t auszeichnen. Enzyme k\u00f6nnen innerhalb und au\u00dferhalb von Organismen biotransformiert werden und besitzen eine ausgezeichnete Stereoselektivit\u00e4t, Regioselektivit\u00e4t und Chemoselektivit\u00e4t. Lipase als gr\u00fcner Biokatalysator findet breite Anwendung in der Chemie-, Lebensmittel-, Pharma-, Energie- und Umweltindustrie sowie in anderen Bereichen.<\/p>\n
Dieser Artikel befasst sich mit der Anwendung von immobilisierter Lipase in der Lebensmittelindustrie.<\/p>\n
Synthese von aromatischen Verbindungen<\/strong><\/p>\n Kurzkettige Ester mit fruchtigen Aromen sind in der Lebensmittelindustrie als Aromastoffe beliebt, und diese Aromastoffe k\u00f6nnen chemisch synthetisiert oder aus nat\u00fcrlichen Quellen gewonnen werden.<\/p>\n Bei den Aromastoffen handelt es sich in der Regel um kurzkettige Fetts\u00e4uren und Alkohole wie Methylbutyrat, Butylbutyrat, Isoamylisobutyrat f\u00fcr ananas- oder apfelartige Aromen, Ethylbutyrat f\u00fcr ananas- oder erdbeerartige Aromen und Isoamylacetat\/Isoamylbutyrat f\u00fcr bananenartige Aromen.<\/p>\n Immobilisierte Lipasen katalysieren die Synthese nat\u00fcrlicher Aromen unter milden Bedingungen. Sie sind sicherer und zuverl\u00e4ssiger als die chemische Synthese und bieten daher ein breites Anwendungsspektrum bei der Synthese von aromatischen Verbindungen.<\/p>\n Garlapati et al. untersuchten die Synthese von Methylbutyrat und Octylacetat durch immobilisierte Aspergillus oryzae NRRL3562 Lipase durch katalytische Veresterung unter l\u00f6sungsmittelfreien Bedingungen. Die Wirkung verschiedener Veresterungsreaktionsparameter wie Alkohol-Molverh\u00e4ltnis, Reaktionszeit und Temperatur auf den molaren Umsatz (%) wurde untersucht. Die Ergebnisse zeigten, dass das immobilisierte Enzym eine relative Aktivit\u00e4t von mehr als 95% f\u00fcr Methylbutyrat und Octylacetat bis zum 5- bzw. 6-fachen beibehielt und eine hohe Lipaseaktivit\u00e4t aufwies.<\/p>\n Ghamgui et al. katalysierten die Synthese von Isoamylacetat (Bananenaroma) aus der Veresterungsreaktion von Essigs\u00e4ure und Isoamylalkohol unter reinen Substratbedingungen unter Verwendung von immobilisierter Lipase aus nicht-kommerziellen Staphylococcus similars und untersuchten die Auswirkungen von Reaktionsparametern wie der Lipasedosierung und dem molaren Verh\u00e4ltnis von Essigs\u00e4ure zu Isoamylalkohol auf die Reaktion. Die Ergebnisse zeigten, dass die Umwandlung von Essigs\u00e4ure und Isoamylalkohol in 8 Stunden 64% erreichen konnte. Das immobilisierte Enzympr\u00e4parat zeigte nach 4 Anwendungszyklen keine signifikante Abnahme der immobilisierten Enzymaktivit\u00e4t, und die Stabilit\u00e4t und Aktivit\u00e4t des immobilisierten Enzyms waren hoch.<\/p>\n Matte et al. immobilisierten Thermomyces lanuginosus-Lipase (TLL) auf nat\u00fcrlichem und modifiziertem Immobead 150, um Butylbutyrat und Isoamylbutyrat durch kovalente Mehrpunktverkn\u00fcpfung mit Ethylendiamin zu synthetisieren. Die Ergebnisse zeigten, dass die an mehreren Stellen kovalent immobilisierte Lipase auf nat\u00fcrlichem Immobead 150 (EMULTI) eine Halbwertszeit von 5,32 Stunden bei 70 \u00b0C hatte, was etwa 30-mal stabiler war als ihre TLL-L\u00f6sung, und eine hohe Stabilit\u00e4t in Aceton, n-Hexan und Iso-Octan aufwies. Die Veresterungsreaktion konnte innerhalb von 24 Stunden eine Veresterungsrate von mehr als 60% erreichen. Von allen Immobilisierungsmethoden zeigte EMULI die beste thermische Stabilit\u00e4t, L\u00f6sungsmittelstabilit\u00e4t und Stabilit\u00e4t in ionischen Fl\u00fcssigkeiten.<\/p>\n Verarbeitung von \u00d6l- und Fettmodifikationen<\/strong><\/p>\n Immobilisierte Lipase hat ein breites Anwendungspotenzial in der \u00d6l- und Fettindustrie. Sie wird haupts\u00e4chlich bei der Fettverarbeitung eingesetzt, und die Fettmodifizierung ist ein sehr wichtiger Bestandteil der Lebensmittelverarbeitung.<\/p>\n Immobilisierte Lipase ist dem freien Enzym \u00fcberlegen, da die Immobilisierung die Stabilit\u00e4t und Aktivit\u00e4t des Enzyms verbessern kann. In der immobilisierten Form kann das Enzym wiederverwendet werden. Die meisten Immobilisierungsmethoden nutzen nicht-kovalente Wechselwirkungen.<\/p>\n Nat\u00fcrliche Fette und \u00d6le sind aufgrund ihrer langen verzweigten Ketten und der unterschiedlichen S\u00e4ttigung der Fetts\u00e4uren weniger stabil, und Lipasen k\u00f6nnen als Biokatalysatoren zur Ver\u00e4nderung von Fetten und \u00d6len eingesetzt werden, indem sie ihre Positions- und Fetts\u00e4urespezifit\u00e4t nutzen.<\/p>\n Lipase-modifizierte Fette und \u00d6le haben einen h\u00f6heren N\u00e4hrwert, eine h\u00f6here Stabilit\u00e4t und Qualit\u00e4t und ein gr\u00f6\u00dferes Marktpotenzial in der Lebensmittelverarbeitung.<\/p>\n Paula et al. immobilisierten kommerzielle nicht-regioselektive Pseudohyphomyces-Lipase (Novozym 435) und 1,3-Regioselektive Mycobacterium mycogenides-Lipase in einer heterogenen organisch-anorganischen Polysiloxan-Poly(vinylalkohol)-Matrix, die als Biokatalysatoren im Reaktor fungierten, um die physikalischen Eigenschaften von Milchfetten durch enzymatische Umesterungsreaktionen zu modulieren und eine gesunde umgeesterte Fettmischung zu erhalten, die f\u00fcr die industrielle Produktion geeignet ist.<\/p>\n Tecel\u00e3o et al. synthetisierten Humanmilchfette (HMF) durch Kombination von Tripalmitin mit \u00d6ls\u00e4ure oder mehrfach unges\u00e4ttigten Omega-3-Fetts\u00e4uren unter Bedingungen einer enzymkatalysierten Acidolyse in einem l\u00f6sungsmittelfreien Medium bei 60\u00b0C. Vier immobilisierte Lipasen, Lipozyme RM IM, Theromyces Lanuginosa Lipase, Lipozyme TLIM und Novozym 435, wurden getestet, und die Ergebnisse zeigten, dass die Aktivit\u00e4t und Betriebsstabilit\u00e4t der Biokatalysatoren vom verwendeten Acyldonor abh\u00e4ngt.<\/p>\n Verbesserung der Fettl\u00f6slichkeit von Lebensmittelzusatzstoffen<\/strong><\/p>\n Isoascorbins\u00e4ure wird in der Lebensmittelindustrie h\u00e4ufig als Antioxidationsmittel verwendet, kann jedoch aufgrund ihrer hohen Hydrophilie nur schwer in Lebensmitteln auf Lipidbasis eingesetzt werden.<\/p>\n Die Umwandlung von Ascorbins\u00e4ure in Ascorbatester, die durch immobilisierte Lipase katalysiert wird, kann die Lipophilie des Produkts wirksam verbessern, so dass es besser in fetthaltigen Lebensmitteln verwendet werden kann.<\/p>\n Santib\u00e1\u00f1ez et al. verwendeten verschiedene Tr\u00e4ger, um die Lipase TL von Pseudomonas aeruginosa f\u00fcr die enzymatische Veresterung von Ascorbylpalmitat aus Palmitins\u00e4ure und Ascorbins\u00e4ure in einem organischen Medium zu immobilisieren, und verglichen ihre Leistung mit der von kommerzieller Lipase Novozym 435. Die Ergebnisse zeigten, dass die Umwandlungsrate der Pseudomonas-Lipase TL bei 55 \u2103 57% erreichte, was h\u00f6her war als die Substratumwandlungsrate der kommerziellen Novozym 435-Lipase bei 70 \u2103.<\/p>\n Sun et al. wandelten Isoascorbins\u00e4ure durch immobilisierte Lipase in D-Isoascorbylpalmitat um, was die \u00d6ll\u00f6slichkeit von Isoascorbins\u00e4ure in organischem Medium verbesserte und eine hohe Umwandlungsrate mit einem Ertrag von 95,32% ergab.<\/p>\n Tang Luhong et al. werden Heptan und terti\u00e4ren Amylalkohol und verschiedene Arten von Reaktionsmedien und verschiedene Arten von Lipase auf die Synthese von L-Ascorbylpalmitat Reaktion, die Ergebnisse zeigen, dass tert-Butanol ist geeignet f\u00fcr Ester-Synthese-Reaktion, und Novozym 435 Lipase hat gute katalytische Aktivit\u00e4t.<\/p>\n Synthese von Zuckerestern f\u00fcr Lebensmittelemulgatoren<\/strong><\/p>\n Zuckerester sind nichtionische Tenside mit einer hydrophilen Gruppe aus einer Zuckergruppe und einer hydrophoben Gruppe aus einer Fetts\u00e4ure sowie amphiphilen Eigenschaften. Sie k\u00f6nnen in einem einzigen enzymatischen Reaktionsschritt unter Verwendung von Lipasen synthetisiert werden, wobei nach M\u00f6glichkeit erneuerbare, billige und leicht verf\u00fcgbare Rohstoffe verwendet werden.Zuckerester als Lebensmittelemulgatoren werden in der Lebensmittelindustrie aufgrund ihrer biologischen Abbaubarkeit, ihrer Ungiftigkeit und ihrer Unbedenklichkeit f\u00fcr die Umwelt h\u00e4ufig verwendet.<\/p>\n Zaidan et al. katalysierten die Synthese von Laktoseestern durch die Vernetzung von Lipase mit einem Nanoreaktor (d. h. NER-CRL) \u00fcber kovalente Bindung und physikalische Adsorption und die Immobilisierung von zerkn\u00fcllter Pseudoligase (CRL) auf aminoaktiviertem Glimmer. Die Ergebnisse zeigten, dass NER-CRL und Amino-CRL eine hohe Betriebsstabilit\u00e4t mit Halbwertszeiten von mehr als dem 13- bzw. 10-fachen und eine 2,4- bzw. 2,6-fache Steigerung der spezifischen Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber dem freien Enzym aufweisen.<\/p>\n Adnani et al. ahmten die fettkatalysierte Veresterungsreaktion von Xylit und Stearins\u00e4ure nach und katalysierten die Synthese von Xylit-Fetts\u00e4ureestern mit Novozym 435 (makropor\u00f6ses Harz-immobilisierte antarktische Pseudomalleiomyces-Hefelipase) in n-Hexan. Die Ergebnisse zeigten, dass die tats\u00e4chliche Ausbeute an Fetts\u00e4ureestern 96,10% betrug.<\/p>\n Kapoor et al. katalysierten die Veresterung von Glycerin mit Palmitins\u00e4ure unter wasserarmen Bedingungen mit vernetzten Enzymaggregaten (CLEAS) der antarktischen Pseudomalleye-Lipase B (CALB). Die Ergebnisse zeigten, dass die Reaktion eine Umwandlung von 90,3% in 24 Stunden erreichen konnte. Die Ausbeute an Mono- und Diglyceriden betrug 87% bzw. 3,3%.<\/p>\n Synthetische Kakaobutter<\/strong><\/p>\n Kakaobutter hat einen Schmelzpunkt von 37\u2103, hat die Eigenschaft, im Mund zu schmelzen, enth\u00e4lt Palmitins\u00e4ure und Stearins\u00e4ure und ist ein wichtiger Rohstoff f\u00fcr die Verarbeitung von Schokolade in der Lebensmittelindustrie.<\/p>\n Die Produktion von nat\u00fcrlicher Kakaobutter ist jedoch gering und relativ teuer, so dass immobilisierte Lipasen zur Katalyse der Umesterung von Fetten und \u00d6len verwendet wurden, um Kakaobutterersatzstoffe herzustellen, die in der Lebensmittelindustrie h\u00e4ufiger verwendet werden.Dutt et al. verwendeten den aus dem Boden isolierten Bacillus RK-3-Stamm zur Produktion von 1,3-Regionen-spezifischer Lipase f\u00fcr Umesterungsreaktionen unter Verwendung von Palm\u00f6l und Methylstearat als Rohstoffen. Die Ergebnisse zeigten, dass das Endprodukt \u00e4hnlich wie CB war und eine Umwandlung von 83,17% innerhalb von 24 h aufwies.<\/p>\n Gong Xin et al. untersuchten die katalytische Herstellung von kalorienarmer Kakaobutter aus Sapium sebiferum mit immobilisierter Lipase Lipozyme TLIM und stellten fest, dass die h\u00f6chste Austauschrate von 34,9% bei einer Temperatur von 65 \u2103, einem Aw von 0.06 und einer katalytischen Zeit von 15,5 h erreicht wurde. Das Produkt hatte einen SI-Wert von 0,55 und einen Schmelzpunkt von 37 \u2103, was darauf hindeutet, dass kalorienarme Kakaobutter aus Sapium sebiferum-Lipiden hergestellt werden kann.<\/p>\n Hu Fang et al. verwendeten die Lipase Lipozyme TLIM, um die Umesterungsreaktion zur Synthese von Kakaobutter zu katalysieren, und das Ergebnis war, dass die Ausbeute an Kakaobutter 85,586% betrug, und die erweiterte Strukturanalyse zeigte, dass die Zusammensetzung und Struktur der Triglyceride im Produkt der von nat\u00fcrlicher Kakaobutter \u00e4hnlich war.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Enzymes are a class of biocatalysts characterized by high efficiency and specificity. Enzymes can be biotransformed in and out of organisms and have excellent stereoselectivity, regioselectivity and chemoselectivity. Lipase as a green biocatalyst is widely used in chemical, food, pharmaceutical, energy, environment and other fields. This paper focuses on the application of immobilized lipase in […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n