Klassifizierung nach Quelle
\nProteine k\u00f6nnen je nach Quelle in tierische und pflanzliche Proteine eingeteilt werden, die unterschiedliche Aminos\u00e4uren enthalten.
\nIm Allgemeinen gibt es in der Natur keine gro\u00dfen Unterschiede zwischen pflanzlichen und tierischen Proteinen, aber es gibt einige Unterschiede in der Zusammensetzung und Menge der Aminos\u00e4uren.
\nObwohl pflanzliche Proteine aus einer Vielzahl von Quellen stammen, besteht eine Diskrepanz zwischen den Arten und relativen Mengen ihrer Proteine und dem Bedarf des menschlichen K\u00f6rpers.
\nSo fehlt beispielsweise Immunglobulin in pflanzlichen Proteinen und Lysin ist in Getreide relativ wenig enthalten. Pflanzliche Proteine werden weniger gut verdaut und aufgenommen als tierische Proteine, haben aber den Vorteil, dass sie kein Cholesterin enthalten. Tierische Proteine sind relativ besser mit der Ern\u00e4hrungsstruktur des Menschen vereinbar, ihre Proteintypen und -strukturen sind n\u00e4her an der Struktur und Menge der menschlichen Proteine und enthalten im Allgemeinen die acht essenziellen Aminos\u00e4uren (insbesondere Eiprodukte und Milchprodukte), so dass tierische Proteine einen h\u00f6heren N\u00e4hrwert haben als pflanzliche Proteine.
\nKlassifizierung nach der Zusammensetzung
\nNach ihrer chemischen Zusammensetzung lassen sich Proteine in der Regel in einfache Proteine, gebundene Proteine und abgeleitete Proteine unterteilen. Einfache Proteine werden hydrolysiert, um Aminos\u00e4uren und Aminos\u00e4urederivate zu erhalten; gebundene Proteine werden hydrolysiert, um Aminos\u00e4uren, Nicht-Protein-Cofaktoren und andere zu erhalten (der Nicht-Aminos\u00e4ure-Teil von gebundenen Proteinen wird als Cofaktoren bezeichnet); und Proteine werden durch Denaturierung und Modifikation modifiziert, um abgeleitete Proteine zu erhalten.
\nEinfache Proteine (simpleproteins), je nach der L\u00f6slichkeit der verschiedenen kann in unterteilt werden: \u2460 klares Protein (Albumine): l\u00f6slich in Wasser und verd\u00fcnntem Salz, verd\u00fcnnter S\u00e4ure oder verd\u00fcnnter Alkalil\u00f6sung, kann ges\u00e4ttigte Ammoniumsulfat-F\u00e4llung sein, kann durch Erhitzen koaguliert werden. Weit verbreitet in Organismen, wie Serumprotein, Molkenprotein, Eiwei\u00dfprotein.
\n\u2461 Globuline (Globuline): unl\u00f6slich in Wasser, aber l\u00f6slich in verd\u00fcnntem Salz, verd\u00fcnnter S\u00e4ure und verd\u00fcnnter Alkalil\u00f6sung, kann halb ges\u00e4ttigt sein und Ammoniumsulfat ausfallen. Weit verbreitet in lebenden Organismen, wie Serumglobulin, Myosin und Pflanzensamenglobulin.
\nGluteline: unl\u00f6slich in Wasser, Ethanol und neutraler Salzl\u00f6sung, aber l\u00f6slich in verd\u00fcnnter S\u00e4ure oder verd\u00fcnntem Alkali. Wie z. B. Reisgluten und Weizengluten.
\nAlkoholl\u00f6sliche Gluten (Prolamine): unl\u00f6slich in Wasser und wasserfreiem Ethanol, aber l\u00f6slich in 70% ~ 80% Ethanol, verd\u00fcnnter S\u00e4ure und verd\u00fcnntem Alkali. Das Molek\u00fcl enth\u00e4lt mehr Prolin und Amid, und die unpolare Seitenkette ist viel gr\u00f6\u00dfer als die polare Seitenkette. Diese Proteine kommen haupts\u00e4chlich in Getreidesamen vor, z. B. in l\u00f6slichen Mais- und Weizenproteinen.
\n\u2464 Histone: l\u00f6slich in Wasser und verd\u00fcnnter S\u00e4ure, aber ausgef\u00e4llt durch verd\u00fcnnten Ammoniak. Molek\u00fcl Histidin, Lysin mehr, molekulare alkalisch, wie Kalb Thymus Histon.
\n(6) Protamine: l\u00f6slich in Wasser und verd\u00fcnnter S\u00e4ure, unl\u00f6slich in Ammoniak. Molek\u00fcle von alkalischen Aminos\u00e4uren (Arginin und Lysin) ist besonders hoch, so alkalisch, wie Lachs Sperma Protein.
\n(7) Skleroproteine (Skleroprotein): unl\u00f6slich in Wasser, Salz, verd\u00fcnnter S\u00e4ure oder verd\u00fcnntem Alkali. Bei diesen Proteinen handelt es sich um Proteine, die bei Tieren Bindegewebs- und Schutzfunktionen erf\u00fcllen, wie Keratin, Kollagen, Retikulin und Elastin. Je nach den verschiedenen Kofaktoren k\u00f6nnen konjugierte Proteine (konjugierte Proteine) unterteilt werden in:
\n\u2460 Kernproteine (Nukleoproteine): Kofaktor ist die Nukleins\u00e4ure, z. B. Desoxyribonukleoproteine, Ribosomen, Tabakmosaikvirus usw.
\n\u2461 Lipoproteine (1ipoproteine): an Lipide gebundene Proteine. Lipidbestandteile sind Phospholipide, Sterole und neutrale Lipide, wie z. B. \u03b21-Lipoproteine im Blut, Dotterglobulin und so weiter.
\n(iii) Glykoproteine und Mucine (Glykoproteine): Kofaktorbestandteile sind eine oder mehrere der folgenden Substanzen: Galaktose, Mannose, Hexosamin, Hexandis\u00e4ure, Sialins\u00e4ure, Schwefels\u00e4ure oder Phosphors\u00e4ure. Glykoproteine sind in alkalischen L\u00f6sungen l\u00f6slich, wie z. B. Ovalbumin, \u03b3-Globulin, Serum-Mucin-\u00e4hnliche Proteine.
\n\u2463 Phosphoproteine (Phosphoproteine): Die Phosphatgruppe ist \u00fcber eine Esterbindung mit der Hydroxylgruppe der Seitenkette von Serin- oder Threoninresten in Proteinen verbunden, wie z. B. Casein, Pepsin usw.
\n\u2464 H\u00e4moglobinproteine (H\u00e4moproteine): Die Kofaktorgruppe ist H\u00e4moglobin. Eisenhaltig wie H\u00e4moglobin, Cytochrom c, magnesiumhaltiges Chlorophyllprotein, kupferhaltiges H\u00e4mocyanin.
\n(6) Flavoprotein (Flavoproteine): Cofaktor f\u00fcr Flavin-Adenin-Dinukleotid, wie Succinat-Dehydrogenase, D-Aminos\u00e4ure-Oxidase.
\n(vii) Metalloproteine (Metalloproteine): Proteine, die direkt an Metalle binden, z. B. Ferritin enth\u00e4lt Eisen, Ethanoldehydrogenase enth\u00e4lt Zink, Xanthinoxidase enth\u00e4lt Molybd\u00e4n und Eisen.
\nAbgeleitete Proteine, nat\u00fcrliche Proteindenaturierung oder -modifizierung, Modifizierungs- und Zersetzungsprodukte. \u2460 Prim\u00e4r abgeleitete Proteine: unl\u00f6slich in allen L\u00f6sungsmitteln, wie denaturierte Proteine. \u2461 Sekund\u00e4r abgeleitete Proteine: wasserl\u00f6slich, nicht durch Hitze verfestigt, z. B. Peptone, Peptide. \u2462 Terti\u00e4r abgeleitete Proteine: funktionelle Verbesserung, z. B. phosphorylierte Proteine, acetylierte Proteine, Succinamid-Proteine.
\nKlassifizierung nach der Molek\u00fclform
\nEntsprechend den unterschiedlichen Molek\u00fclformen k\u00f6nnen Proteine in zwei Hauptkategorien unterteilt werden: globul\u00e4re Proteine und faserige Proteine. Nimmt man das Verh\u00e4ltnis der langen Achse zur kurzen Achse als Ma\u00dfstab, so sind globul\u00e4re Proteine kleiner als 5 und faserige Proteine gr\u00f6\u00dfer als 5. Bei den Faserproteinen handelt es sich meist um Strukturproteine, die f\u00fcr den Aufbau von Geweben unentbehrlich sind und durch lange Aminos\u00e4urepeptidketten zu einer faserigen oder scheibenf\u00f6rmigen Struktur verbunden sind, die als St\u00fctzen f\u00fcr eine Vielzahl von Geweben dienen, wie z. B. Kollagen in der Haut, Sehnen, Knorpel und Knochengewebe; kugelf\u00f6rmige Proteine \u00e4hneln einer Kugel oder einem Oval. Viele physiologisch aktive Proteine wie Enzyme, Transportproteine, Proteinhormone und Immunglobuline, Komplement und so weiter geh\u00f6ren zu den globul\u00e4ren Proteinen.
\nKlassifizierung nach Struktur
\nProteine lassen sich nach ihrer Struktur einteilen: monomere Proteine, oligomere Proteine, Polyproteine. Monomere Proteine: Proteine bestehen aus einer Peptidkette, die h\u00f6chste Struktur ist die Terti\u00e4rstruktur. Einschlie\u00dflich der Proteine, die aus mehreren durch Disulfidbindungen verbundenen Peptidketten bestehen, ist die h\u00f6chste Struktur ebenfalls terti\u00e4r. Die meisten Hydrolasen sind monomere Proteine.
\nOligomeres Protein: enth\u00e4lt 2 oder mehr Untereinheiten mit Terti\u00e4rstruktur. Es kann sich um eine Polymerisation der gleichen Untereinheiten oder verschiedener Untereinheiten handeln.
\nMultimere Proteine: super-multimere Proteine, die aus mehreren Dutzend oder sogar Hunderten von Untereinheiten polymerisiert sind.
\nKlassifizierung nach Funktion
\nProteine werden je nach ihrer Funktion in zwei Hauptgruppen eingeteilt: aktive und inaktive Proteine. Zu den aktiven Proteinen geh\u00f6ren Regulationsproteine, kontraktile Proteine, Antik\u00f6rperproteine usw. Zu den inaktiven Proteinen geh\u00f6ren Strukturproteine.
\nStrukturproteine: Proteine, aus denen menschliche Gewebe wie B\u00e4nder, Haare, N\u00e4gel und Haut aufgebaut sind. Regulatorische Proteine: Proteine mit regulatorischen Funktionen, wie z. B. Insulin, Thyroxin, usw. Kontraktile Proteine: Proteine, die am kontraktilen Prozess beteiligt sind, wie Myosin, Aktin, usw. Antik\u00f6rperproteine: Proteine, die im K\u00f6rper Antik\u00f6rper bilden, wie z. B. die Proteine des Immunsystems.
\nKlassifizierung der Proteine nach ihrem N\u00e4hrwert
\nDer N\u00e4hrwert von Nahrungsproteinen h\u00e4ngt von der Art und Menge der enthaltenen Aminos\u00e4uren ab, so dass sie ern\u00e4hrungsphysiologisch in drei Kategorien eingeteilt werden k\u00f6nnen: vollst\u00e4ndige Proteine, halbvollst\u00e4ndige Proteine und unvollst\u00e4ndige Proteine entsprechend der Aminos\u00e4urezusammensetzung der Nahrungsproteine.
\n1. Komplette Proteine enthalten eine vollst\u00e4ndige Palette von essentiellen Aminos\u00e4uren, ausreichende Menge, angemessenes Verh\u00e4ltnis, nicht nur die Gesundheit von Erwachsenen zu erhalten, und kann das Wachstum und die Entwicklung von Kindern zu f\u00f6rdern, wie Milch Kasein, Lactalbumin, Eier in der Ei-Albumin, Ovalbumin, Fleisch in der Albumin, Myosin, Sojabohnen in der Sojabohnen-Protein, Weizen in der Weizengluten, Mais in der Gluten und so weiter.
\n2. Halbfertige Proteine enthalten ein vollst\u00e4ndiges Spektrum an essenziellen Aminos\u00e4uren, aber einige Aminos\u00e4uren sind in unzureichender Anzahl und in einem unangemessenen Verh\u00e4ltnis enthalten, so dass sie zwar das Leben erhalten, aber Wachstum und Entwicklung nicht f\u00f6rdern k\u00f6nnen, wie z. B. das Weizenglutenin.
\n3. Unvollst\u00e4ndige Proteine enthalten unvollst\u00e4ndige Arten von essentiellen Aminos\u00e4uren, die weder das Leben erhalten noch Wachstum und Entwicklung f\u00f6rdern k\u00f6nnen, wie z. B. Mais im Maisgliadin, tierisches Bindegewebe und Fleischhaut im Gliadin, Erbsen im Sojaglobulin und so weiter.
\nEmpfohlene Proteinzufuhr und wichtigste Nahrungsquellen
\nDie Chinesische Gesellschaft f\u00fcr Ern\u00e4hrung empfiehlt f\u00fcr erwachsene M\u00e4nner eine Proteinzufuhr von 70 g\/Tag, was 525 g Eiern entspricht, und f\u00fcr Frauen 65 g\/Tag, was 490 g Eiern entspricht. Der Eiwei\u00dfbedarf f\u00fcr verschiedene Altersgruppen und Arbeitsintensit\u00e4ten ist in der beigef\u00fcgten Tabelle angegeben.
\nDie Nahrungsproteinquellen lassen sich in zwei Kategorien einteilen: pflanzliche Proteine und tierische Proteine. Unter den pflanzlichen Proteinen enth\u00e4lt Getreide etwa 10% Protein, das aufgrund des Energiebedarfs im Allgemeinen die Hauptquelle f\u00fcr Nahrungsprotein ist. Bohnen sind reich an Eiwei\u00df, Sojabohnen enthalten bis zu 36%~40% Eiwei\u00df, Aminos\u00e4urenzusammensetzung ist auch vern\u00fcnftiger, die Verwertungsrate ist auch h\u00f6her, ist die Qualit\u00e4t von pflanzlichem Eiwei\u00df.
\nEier enthalten 11%~14% Eiwei\u00df, das eine wichtige Quelle f\u00fcr hochwertiges Eiwei\u00df ist. Eier sind als ideales Eiwei\u00df bekannt, da ihre Aminos\u00e4urezusammensetzung dem Aminos\u00e4uremuster des menschlichen Eiwei\u00dfes am n\u00e4chsten kommt. Milch (Kuhmilch) enth\u00e4lt im Allgemeinen 3,0% bis 3,5% Protein und ist neben der Muttermilch die beste Proteinquelle f\u00fcr S\u00e4uglinge und Kleinkinder. Fleisch umfasst Muskeln von Gefl\u00fcgel, Vieh und Fisch. Frischer Muskel enth\u00e4lt 15%~22% Protein. Der N\u00e4hrwert von Muskelprotein ist besser als der von pflanzlichem Protein, und es ist eine der wichtigsten Proteinquellen f\u00fcr den menschlichen K\u00f6rper.
\nUm die Qualit\u00e4t des Nahrungsproteins zu verbessern, sollte eine bestimmte Menge an hochwertigem Protein in der Ern\u00e4hrung gew\u00e4hrleistet sein. Der allgemeine Bedarf an tierischem Eiwei\u00df und Sojaprotein sollte 30% bis 50% des gesamten Nahrungsproteins ausmachen.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
What are the classifications and sources of protein? Classification by source Proteins can be categorized by source into animal proteins and plant proteins, which contain different amino acids. Generally speaking, there is not much difference between plant and animal proteins in nature, but there are some differences in the composition and quantity of amino acids. […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n