Studie über die Herstellung von antioxidativen Peptiden aus Eselsmolkenprotein durch computersimulierte enzymatische Hydrolyse
Eselsmilch, die als "bester Ersatz für menschliche Milch" bekannt ist, hat einen niedrigen Fettgehalt, einen hohen Gehalt an ungesättigten Fettsäuren, Vitaminen und Laktose und hat starke gesundheitliche Vorteile und die Fähigkeit, immunbedingte Krankheiten im menschlichen Körper zu behandeln. Als Molkenprotein-Milchprodukt enthält Eselsmolkenprotein einen hohen Anteil an Alpha-Lactalbumin, Beta-Lactoglobulin und Lysozym. Alpha-Lactalbumin kann schädliche Bakterien wirksam hemmen, was für das Wachstum und die Entwicklung von Säuglingen und Kleinkindern von Vorteil ist; β-Lactoglobulin kann sich während der Verdauung spezifisch an Nährstoffe binden und spielt eine Rolle beim Schutz der Nährstoffe; der hohe Gehalt an Lysozym verleiht der Eselsmilch starke antibakterielle Eigenschaften. Der hohe Gehalt an Lysozym verleiht der Eselsmilch starke antibakterielle Eigenschaften. Darüber hinaus enthält Eselsmolkenprotein verschiedene Spurenkomponenten wie Immunglobulin, Serumalbumin und epidermalen Wachstumsfaktor, die wichtige Auswirkungen auf die körpereigenen Abwehrmechanismen haben. Daher hat die Entwicklung und Nutzung von Eselsmilch einen enormen gesellschaftlichen Wert und enorme Marktchancen. Gegenwärtig gibt es in China jedoch nur ein einziges Eselsmilchprodukt, und die Verwertungsrate von Eselsmolkenprotein ist sehr begrenzt, was dazu führt, dass die wirtschaftlichen Vorteile nicht maximiert werden können. Die Verwendung der Protease-Hydrolyse zur Herstellung bioaktiver Peptide aus Eselsmolkenprotein ist hilfreich für die weitere Erforschung des umfassenden Werts von Eselsmilchprodukten.

Bioaktive Peptide sind kleine Peptidstoffe, die sich positiv auf die Aktivität und Gesundheit lebender Organismen auswirken und das metabolische Umfeld des Körpers optimieren können. Sie haben verschiedene bioaktive Funktionen, z. B. antibakterielle, antioxidative, immunregulierende und blutdrucksenkende. Unter anderem können antioxidative Peptide überschüssige freie Radikale im Körper beseitigen, indem sie Protonen und Metallionenchelate liefern und die Lipidperoxidation hemmen. Gleichzeitig ist der Anteil der hydrophoben Aminosäuren und der aromatischen Aminosäuren in den Peptidketten positiv mit der antioxidativen Aktivität von Peptiden korreliert. Je höher der Anteil, desto stärker ist die antioxidative Aktivität und desto nützlicher ist sie für den oxidativen Schutz des Körpers. Gegenwärtig ist tierisches Milcheiweiß ein heißes Thema in der Forschung über antioxidative Peptide im In- und Ausland, aber die meisten von ihnen werden aus Kuhmilchprotein hergestellt, und es gibt nicht viele Studien über die antioxidativen Peptide aus Eselsmilchprotein.
Studien im Ausland haben bestätigt, dass die antioxidative Gesamtkapazität von Eselsmilch höher ist als die von menschlicher Milch, was darauf hindeutet, dass die aus Eselsmilch nach enzymatischer Hydrolyse freigesetzten Peptide eine gewisse antioxidative Kapazität haben. Eselsmilch ist ein hochwertiges Rohmaterial für die Extraktion antioxidativer Peptide. Allerdings gibt es in China relativ wenig Forschung über antioxidative Peptide aus Eselsmilch. Die Suche nach einer praktikablen Prozesstechnologie zur Herstellung von antioxidativen Peptiden aus Eselsmolkenprotein ist von großer Bedeutung für die Anwendung von antioxidativen Peptiden in der Medizin, in der Lebensmittelindustrie, im Gesundheitswesen und in anderen Bereichen und kann auch eine Rolle bei der Entwicklung und dem wirtschaftlichen Nutzen von Eselsmilch spielen. Daher wurde in diesem Experiment die am besten geeignete Protease durch Computersimulation für die enzymatische Hydrolyse von Eselsmolkenprotein ermittelt, was eine theoretische Grundlage für die Entwicklung von funktionellen Produkten mit antioxidativen Peptiden bietet.

Mithilfe der UniProt-Datenbank wurden die Aminosäuresequenzen von Proteinen mit hohem Gehalt im Rohprotein ermittelt und als bioinformatische Vorlagen verwendet. Mit der in der BIOPEP-Datenbank integrierten Software wurde die enzymatische Hydrolyse von Eselsmolkenprotein simuliert. Das α - Chymotrypsin, das antioxidativ wirksame Peptidsegmente produzieren kann, wurde untersucht. Mit dem Design Expert V8.0.6 wurde ein Response-Surface-Experiment durchgeführt, um die optimalen Prozessbedingungen für die Herstellung antioxidativer Peptide aus Eselsmolkenprotein zu ermitteln: Substratkonzentration von 4%, enzymatische Hydrolysezeit von 4 Stunden, Temperatur von 39 ℃, pH-Wert von 8 und Enzymsubstratverhältnis von 4%. Die maximale DPPH-Radikalfängerrate des unter diesen Bedingungen erhaltenen enzymatisch hydrolysierten Peptids beträgt 46,23%.