Was ist der Unterschied zwischen Alpha-Amylase, Beta-Amylase und glykosylierter Amylase?

Nach der Rolle der α-Amylase, β-Amylase und Verzuckerung Amylase Diagramm ist leicht zu lassen eine Person fälschlicherweise denken, dass die Rolle der drei Substrate müssen Stärke, Dextrin und Maltose, bzw., und es gibt Kinderschuhe einmal fragte mich Verzuckerung Amylase ist nicht Maltose Enzym. Daher fühle ich die Notwendigkeit, ein wenig Analyse der Rolle der drei zu tun.

Um die Rolle der verschiedenen Arten von Amylasen zu verstehen, müssen zunächst zwei Gruppen von Konzepten identifiziert werden: geradkettige Stärke und verzweigtkettige Stärke, α-1,4-glykosidische Bindung und α-1,6-glykosidische Bindung.
Es gibt zwei Arten von Stärke: geradkettige Stärke und verzweigtkettige Stärke. Geradkettiges Amylopektin ist eine unverzweigte helikale Struktur, die aus Glukoseresten besteht, die nur durch α-1,4-glykosidische Bindungen verbunden sind; verzweigtkettiges Amylopektin besteht aus Glukoseresten, die durch α-1,4-glykosidische Bindungen in jeder Kette verbunden sind, aber α-1,6-glykosidische Bindungen sind an den Verzweigungspunkten vorhanden. α-Amylase und ihre Wirkung
α-Amylase, auch Endo-Amylase genannt, ist eine Metallohydrolase, die Kalziumionen benötigt, die sich an das Enzymprotein binden, um ihre Aktivität zu entfalten, die durch die Behandlung mit dem Chelatbildner EDTA verloren gehen kann.α-Amylase ist eine stöchiometrische Amylase, die ihre Aktivität randomisieren kann.
α-Amylase kann die α-1,4-glykosidische Bindung in Stärke zufällig hydrolysieren, nicht aber die α-1,6-glykosidische Bindung.
Handelt es sich bei dem Substrat um geradkettige Stärke, entstehen bei der Hydrolyse Glucose, Maltose und Maltotriose; handelt es sich bei dem handelnden Substrat um verzweigtkettige Stärke, sind die Hydrolyseprodukte Glucose, Maltose, Maltotriose und α-Dextrin mit α-1,6-glykosidischen Bindungen, die mehr als drei Glucosereste enthalten. Es sollte auch beachtet werden, dass das α und β in α-Amylase und β-Amylase keine Konformationsbeziehung anzeigen, sondern einfach nummeriert sind.
Es gibt viele Möglichkeiten, α-Amylase in der Natur zu produzieren, z. B. ist die mikrobielle Fermentation eine der gängigsten Methoden. Darüber hinaus kann dieses Enzym auch aus Pflanzen oder Tieren gewonnen werden, und die Eigenschaften der auf verschiedenen Wegen gewonnenen Amylase sind unterschiedlich. In der industriellen Produktion wird α-Amylase aufgrund des großen Bedarfs in der Regel durch Fermentation aus Pilzen und Bakterien gewonnen. Bacillus subtilis, Bacillus sphaericus, Streptomyces suis, etc. können α-Amylase produzieren. β-Amylase und ihre Rolle
β-Amylase, auch Exo-Amylase genannt, ist eine Hydrolase mit Sulfhydrylgruppen. Das Enzym setzt am nicht reduzierenden Ende der Stärke an und hydrolysiert die α-1,4-glykosidische Bindung nacheinander mit zwei Glukoseresten, um Maltose zu erzeugen. Es kann die α-1,6-glykosidische Bindung nicht hydrolysieren, und es kann den Verzweigungspunkt nicht überschreiten, so dass ein sehr langes Dextrin, d. h. β-Dextrin, übrig bleibt.
Wenn β-Amylase also auf geradkettige Stärken einwirkt, produziert sie fast ausschließlich Maltose; wenn sie auf verzweigtkettige Stärken einwirkt, sind die Produkte Maltose und β-Dextrin.
R-Enzym und seine Wirkung
R-Enzyme, auch Debranching-Enzyme genannt, wirken auf die α-1,6-glykosidische Bindung ein. In Gegenwart von Debranching-Enzymen wird die α-1,6-glykosidische Bindung der α-Dextrin- und β-Dextrinarten hydrolysiert, und die verzweigten Ketten werden entfernt.
Die verbleibenden geraden Ketten werden dann durch α-Amylase und β-Amylase hydrolysiert, um Maltose und Glucose zu erzeugen. R-Amylasen können jedoch die α-1,6-glykosidischen Bindungen in verzweigten Stärken nicht direkt hydrolysieren.
Glykosylierende Amylase und ihre Wirkung
Glykosylierende Amylase oder Glukoamylase ist ein Enzym, das Stärke zu Glukose hydrolysiert, wobei der Prozentsatz der Hydrolyse bis zu 100% betragen kann, und wird häufig als Verzuckerungsmittel für Stärke verwendet.
Glucoamylase ist nicht sehr spezifisch und kann für viele Stoffe eingesetzt werden. Sie kann nicht nur die α-1,4-Glykosidbindung am nicht reduzierenden Ende des Stärkemoleküls spalten, sondern auch die α-1,6-Glykosidbindung, nur dass die Hydrolyse der α-1,4-Glykosidbindung etwas schneller erfolgt. Es kann auch Dextrin, Maltose und Glykogen hydrolysieren. Die Hydrolyse wird vom Ende des Substratmoleküls aus eingeleitet und ist eine Exonuklease.
Die Ergebnisse der Wirkung von α-Amylase, β-Amylase und glykolytischer Amylase auf verzweigtkettige Stärke können in dem folgenden Diagramm dargestellt werden: