Was sind die allgemeinen physikalischen und chemischen Eigenschaften von TGase und wie wird es verwendet?

Einführung in TGase
Transglutaminase (TGase oder TG), auch Transglutaminase genannt, ist eine monomere Protein-Acyltransferase mit einem aktiven Zentrum, das aus 331 Aminogruppen besteht und ein Molekulargewicht von etwa 38.000 aufweist.
Dieses Enzym ist bei Menschen, höheren Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitet. Das Enzym kann die Vernetzung zwischen oder innerhalb von Proteinmolekülen, die Verknüpfung zwischen Proteinen und Aminosäuren und die Hydrolyse von Glutaminresten in Proteinmolekülen durch molekulare Insertion, Vernetzungsreaktionen und Desaminierung bewirken. Durch diese Reaktionen ändert sich die Struktur der Eiweißmoleküle, wodurch die Eiweißmoleküle von klein zu groß werden können, wodurch die Struktur und Funktion der Eiweiße verbessert wird, wie z. B. die Verbesserung der Schaumbildung, der Adhäsion, der Emulgierung, der Gelierung, der Verdickung und der Emulsionsstabilisierung von Eiweißen, was wiederum das Aussehen, das Aroma, den Geschmack und die Textur von eiweißreichen Lebensmitteln verbessert und die funktionellen Eigenschaften einer Vielzahl von Eiweißen, wie Nährwert, Texturstruktur, Geschmack und Lagerdauer usw., verbessert. Nach der Modifizierung durch TG werden die Gelatinierung, die Plastizität, die Wasserbindung, die Wasserlöslichkeit und die Stabilität von Proteinen verbessert.
Merkmale des TG-Enzyms
1、Starke Adhäsionskraft: Die kovalente Bindung zwischen Proteinen, die durch TG katalysiert wird, ist unter allgemeinen nicht-enzymatischen katalytischen Bedingungen nur schwer zu brechen, so dass die Adhäsionskraft der mit dem Enzym behandelten Lebensmittelkomponenten extrem stark ist. Nachdem das Hackfleisch durch die Enzymbehandlung geformt wurde, fällt es nach dem Einfrieren, Schneiden und Kochen nicht mehr auseinander.
2, gute pH-Stabilität: der optimale pH-Wert von TG-Rohrenzym ist 6-7, aber es hat eine hohe Aktivität im Bereich von pH 5,0~8,0. Wenn der pH-Wert niedriger als 5 ist, nimmt die Enzymaktivität schnell ab, und wenn der pH-Wert höher als 8 weniger als 9 ist, nimmt die Enzymaktivität langsam ab. Dies steht im Einklang mit dem pH-Wert des allgemeinen Protein-Lebensmittelsystems, das für die Anwendung in der Lebensmittelproduktion günstig ist.
3、Starke thermische Stabilität: Es hat sich gezeigt, dass die optimale Temperatur des TG-Rohrenzyms bei etwa 52℃ liegt, und es hat eine hohe Aktivität im Bereich von 42-57℃. Vor allem in der Protein-Lebensmittel-System, wird die thermische Stabilität des Enzyms erheblich verbessert werden, und diese Eigenschaft macht es nicht schnell durch Wärmebehandlung in der allgemeinen Lebensmittelverarbeitung inaktiviert werden.
4、Sicher in der Anwendung: Da TG in tierischem Gewebe weit verbreitet ist, verzehren die Menschen seit langem Lebensmittel, die von TG katalysierte Lysin-Isopeptidbindungen enthalten. Daher ist das neue, von TG hergestellte Lebensmittel nicht nur sicher für den menschlichen Körper, sondern auch förderlich für die menschliche Gesundheit.
Funktionen und Verwendungszwecke
Der wichtigste funktionelle Faktor von TG ist die Glutamin-Transaminase, die für die Herstellung neuer proteinhaltiger Lebensmittel verwendet wird. Sie wird häufig in Fleisch-, Milch-, Fisch-, Soja- und Teigwarenprodukten verwendet.
1、Verbesserung der Lebensmitteltextur. Es kann viele wichtige Eigenschaften von Proteinen verbessern, indem es die Vernetzung zwischen den Proteinmolekülen katalysiert. Wenn das Enzym beispielsweise zur Herstellung von rekonstituiertem Fleisch verwendet wird, kann es nicht nur das Hackfleisch zusammenbinden, sondern auch verschiedene Nicht-Fleischproteine mit Fleischproteinen vernetzen, was den Geschmack, das Aroma, die Gewebestruktur und den Nährwert von Fleischprodukten erheblich verbessert.
2、Verbesserung des Nährwerts von Proteinen. Sie kann bestimmte essenzielle Aminosäuren (wie Lysin) kovalent mit Proteinen vernetzen, um die Zerstörung von Aminosäuren durch die Melad-Reaktion zu verhindern und so den Nährwert von Proteinen zu verbessern. Glutamin-Transaminase kann auch fehlende Aminosäuren in Proteine mit unerwünschter Aminosäurenzusammensetzung einbringen, was für Menschen in Entwicklungsländern von besonderem Interesse ist.
3. die Bildung von hitze- und wasserbeständigen Membranen. Die Dehydratisierung des durch das Enzym vernetzten Kaseins führt zu einem wasserunlöslichen Film, der durch die Labprotease der Bauchspeicheldrüse aufgespalten werden kann, wodurch ein essbarer Film entsteht, der als Verpackungsmaterial für Lebensmittel verwendet werden kann. Wird zur Verkapselung von Lipiden oder fettlöslichen Substanzen verwendet. Verbessert die Elastizität und das Wasserhaltevermögen von Lebensmitteln
4, TG hat auch einige einzigartige Eigenschaften, kann es auf Protein-Makromoleküle durch Lysin-Moleküle vernetzt werden, um Lysin in Lebensmitteln aus der Zerstörung der verschiedenen Verarbeitung zu schützen; TG kann für die Einbettung von Lipiden und fettlöslichen Substanzen, die Proteine bilden können hitzebeständig, wasserfest Film verwendet werden; nach der Verwendung von TG-Behandlung, gibt es keine Notwendigkeit für die Wärmebehandlung in den Prozess der Gelbildung in Proteinen.
Verwendung des TG-Enzyms
1. Der optimale pH-Wert von TG liegt bei 6~7, daher sollte die Umgebung, in der TG verwendet wird, möglichst zwischen pH 6~7 liegen, und es ist besser, den Bereich von 5~8 nicht zu überschreiten.
2. Die Aktivität von TG bleibt bei 40℃ stabil und nimmt nach Überschreiten von 40℃ allmählich ab, die optimale Temperatur für eine Reaktionszeit von 10 Minuten ist 50~55℃, mit der Verlängerung der Reaktionszeit wird die optimale Reaktionstemperatur reduziert, und die Temperatur ist hoch aufgrund der Lebensmittel, insbesondere Fisch, Fleisch, Milchprodukte und andere Lebensmittel sind anfällig für eine Verschlechterung, so dass die Bestimmung der Reaktionstemperatur ist die kritischste und schwer zu bestimmen von allen Faktoren. Unter der Prämisse der Gewährleistung der Produktqualität, wirkt es sich direkt auf die Menge an TG hinzugefügt und seine katalytische Reaktionszeit, in der Regel für Fisch und Fleisch und andere Low-Öl verderbliche Produkte ausgewählt Reaktionstemperatur niedriger sind (1-10 ℃), und die entsprechende Reaktionszeit ist länger (2-12 Stunden oder mehr), im Allgemeinen gesprochen, die Reaktionstemperatur nicht höher als 40 ℃ ist.
3. Gegenstand der Wirkung. Zunächst einmal ist das Ziel von TG das Protein, das die Reaktion der "reaktiven" Glutaminreste katalysiert, so dass der Proteingehalt und der Gehalt an "reaktiven" Glutaminresten einen großen Einfluss auf die Wirkung von TG haben, d.h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Substanzen haben einen großen Einfluss auf die Wirkung von TG, d.h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Substanzen haben einen großen Einfluss auf die Wirkung von TG. So haben sowohl der Proteingehalt als auch die Menge der "reaktiven" Glutaminreste im Protein einen großen Einfluss auf die Wirkung von TG, d. h. nicht alle Proteine oder proteinhaltigen Lebensmittel sind gute Substrate für TG.
Zweitens ist das Vorhandensein von Lysinresten erforderlich, damit die Reaktion stattfinden kann (andernfalls kann die Wirkung von TG nur die Löslichkeit des Proteins und die damit verbundenen Eigenschaften verändern), d. h. der Gehalt an umsetzbaren Lysinresten hat auch einen großen Einfluss auf die Vernetzungsreaktion von TG.
4, gemeinsame TG gute Substrate sind Kasein und seine Natriumsalz in Milch, Gelatine und Myosin in Fleisch, Soja-Protein 11s Globulin und 7s Globulin, so dass, um eine gute Vernetzung Wirkung zu erzielen, kann angemessen sein, um TG in die Wirkung der guten Substrate, die am häufigsten in der Natrium-Kaseinat und Gelatine sowie kostengünstige Soja-Proteine, wo es notwendig ist, um insbesondere ist:
(1) Einige Proteine können verformt werden, indem Sie die geeignete Methode der Milchsäureverdauung und Heizung, aber es enthält Glutamyl-Reste und / oder Lysin-Reste sind mehr, nur weil der räumlichen Struktur und anderen Beziehungen, können sie nicht katalysiert werden durch die TG-Reaktion, durch das Enzym oder Heizung Denaturierung dieser Rückstände werden ausgesetzt, um eine "reaktive" Rückstände, wie Weizen Scheibe Protein, Molkenprotein und so weiter.
(2) Proteinrestpeptide, die reich an reaktiven Glutamyl- oder Lysylresten sind, wie Glutamyl- oder Lysylpeptide, können selektiv hinzugefügt werden, um den Mangel an relevanten Aminosäureresten im Ziel zu ergänzen.