Welche Klassifizierungen und Quellen von Eiweiß gibt es?

Klassifizierung nach Quelle
Proteine können je nach Quelle in tierische und pflanzliche Proteine eingeteilt werden, die unterschiedliche Aminosäuren enthalten.
Im Allgemeinen gibt es in der Natur keine großen Unterschiede zwischen pflanzlichen und tierischen Proteinen, aber es gibt einige Unterschiede in der Zusammensetzung und Menge der Aminosäuren.
Obwohl pflanzliche Proteine aus einer Vielzahl von Quellen stammen, besteht eine Diskrepanz zwischen den Arten und relativen Mengen ihrer Proteine und dem Bedarf des menschlichen Körpers.
So fehlt beispielsweise Immunglobulin in pflanzlichen Proteinen und Lysin ist in Getreide relativ wenig enthalten. Pflanzliche Proteine werden weniger gut verdaut und aufgenommen als tierische Proteine, haben aber den Vorteil, dass sie kein Cholesterin enthalten. Tierische Proteine sind relativ besser mit der Ernährungsstruktur des Menschen vereinbar, ihre Proteintypen und -strukturen sind näher an der Struktur und Menge der menschlichen Proteine und enthalten im Allgemeinen die acht essenziellen Aminosäuren (insbesondere Eiprodukte und Milchprodukte), so dass tierische Proteine einen höheren Nährwert haben als pflanzliche Proteine.
Klassifizierung nach der Zusammensetzung
Nach ihrer chemischen Zusammensetzung lassen sich Proteine in der Regel in einfache Proteine, gebundene Proteine und abgeleitete Proteine unterteilen. Einfache Proteine werden hydrolysiert, um Aminosäuren und Aminosäurederivate zu erhalten; gebundene Proteine werden hydrolysiert, um Aminosäuren, Nicht-Protein-Cofaktoren und andere zu erhalten (der Nicht-Aminosäure-Teil von gebundenen Proteinen wird als Cofaktoren bezeichnet); und Proteine werden durch Denaturierung und Modifikation modifiziert, um abgeleitete Proteine zu erhalten.
Einfache Proteine (simpleproteins), je nach der Löslichkeit der verschiedenen kann in unterteilt werden: ① klares Protein (Albumine): löslich in Wasser und verdünntem Salz, verdünnter Säure oder verdünnter Alkalilösung, kann gesättigte Ammoniumsulfat-Fällung sein, kann durch Erhitzen koaguliert werden. Weit verbreitet in Organismen, wie Serumprotein, Molkenprotein, Eiweißprotein.
② Globuline (Globuline): unlöslich in Wasser, aber löslich in verdünntem Salz, verdünnter Säure und verdünnter Alkalilösung, kann halb gesättigt sein und Ammoniumsulfat ausfallen. Weit verbreitet in lebenden Organismen, wie Serumglobulin, Myosin und Pflanzensamenglobulin.
Gluteline: unlöslich in Wasser, Ethanol und neutraler Salzlösung, aber löslich in verdünnter Säure oder verdünntem Alkali. Wie z. B. Reisgluten und Weizengluten.
Alkohollösliche Gluten (Prolamine): unlöslich in Wasser und wasserfreiem Ethanol, aber löslich in 70% ~ 80% Ethanol, verdünnter Säure und verdünntem Alkali. Das Molekül enthält mehr Prolin und Amid, und die unpolare Seitenkette ist viel größer als die polare Seitenkette. Diese Proteine kommen hauptsächlich in Getreidesamen vor, z. B. in löslichen Mais- und Weizenproteinen.
⑤ Histone: löslich in Wasser und verdünnter Säure, aber ausgefällt durch verdünnten Ammoniak. Molekül Histidin, Lysin mehr, molekulare alkalisch, wie Kalb Thymus Histon.
(6) Protamine: löslich in Wasser und verdünnter Säure, unlöslich in Ammoniak. Moleküle von alkalischen Aminosäuren (Arginin und Lysin) ist besonders hoch, so alkalisch, wie Lachs Sperma Protein.
(7) Skleroproteine (Skleroprotein): unlöslich in Wasser, Salz, verdünnter Säure oder verdünntem Alkali. Bei diesen Proteinen handelt es sich um Proteine, die bei Tieren Bindegewebs- und Schutzfunktionen erfüllen, wie Keratin, Kollagen, Retikulin und Elastin. Je nach den verschiedenen Kofaktoren können konjugierte Proteine (konjugierte Proteine) unterteilt werden in:
① Kernproteine (Nukleoproteine): Kofaktor ist die Nukleinsäure, z. B. Desoxyribonukleoproteine, Ribosomen, Tabakmosaikvirus usw.
② Lipoproteine (1ipoproteine): an Lipide gebundene Proteine. Lipidbestandteile sind Phospholipide, Sterole und neutrale Lipide, wie z. B. β1-Lipoproteine im Blut, Dotterglobulin und so weiter.
(iii) Glykoproteine und Mucine (Glykoproteine): Kofaktorbestandteile sind eine oder mehrere der folgenden Substanzen: Galaktose, Mannose, Hexosamin, Hexandisäure, Sialinsäure, Schwefelsäure oder Phosphorsäure. Glykoproteine sind in alkalischen Lösungen löslich, wie z. B. Ovalbumin, γ-Globulin, Serum-Mucin-ähnliche Proteine.
④ Phosphoproteine (Phosphoproteine): Die Phosphatgruppe ist über eine Esterbindung mit der Hydroxylgruppe der Seitenkette von Serin- oder Threoninresten in Proteinen verbunden, wie z. B. Casein, Pepsin usw.
⑤ Hämoglobinproteine (Hämoproteine): Die Kofaktorgruppe ist Hämoglobin. Eisenhaltig wie Hämoglobin, Cytochrom c, magnesiumhaltiges Chlorophyllprotein, kupferhaltiges Hämocyanin.
(6) Flavoprotein (Flavoproteine): Cofaktor für Flavin-Adenin-Dinukleotid, wie Succinat-Dehydrogenase, D-Aminosäure-Oxidase.
(vii) Metalloproteine (Metalloproteine): Proteine, die direkt an Metalle binden, z. B. Ferritin enthält Eisen, Ethanoldehydrogenase enthält Zink, Xanthinoxidase enthält Molybdän und Eisen.
Abgeleitete Proteine, natürliche Proteindenaturierung oder -modifizierung, Modifizierungs- und Zersetzungsprodukte. ① Primär abgeleitete Proteine: unlöslich in allen Lösungsmitteln, wie denaturierte Proteine. ② Sekundär abgeleitete Proteine: wasserlöslich, nicht durch Hitze verfestigt, z. B. Peptone, Peptide. ③ Tertiär abgeleitete Proteine: funktionelle Verbesserung, z. B. phosphorylierte Proteine, acetylierte Proteine, Succinamid-Proteine.
Klassifizierung nach der Molekülform
Entsprechend den unterschiedlichen Molekülformen können Proteine in zwei Hauptkategorien unterteilt werden: globuläre Proteine und faserige Proteine. Nimmt man das Verhältnis der langen Achse zur kurzen Achse als Maßstab, so sind globuläre Proteine kleiner als 5 und faserige Proteine größer als 5. Bei den Faserproteinen handelt es sich meist um Strukturproteine, die für den Aufbau von Geweben unentbehrlich sind und durch lange Aminosäurepeptidketten zu einer faserigen oder scheibenförmigen Struktur verbunden sind, die als Stützen für eine Vielzahl von Geweben dienen, wie z. B. Kollagen in der Haut, Sehnen, Knorpel und Knochengewebe; kugelförmige Proteine ähneln einer Kugel oder einem Oval. Viele physiologisch aktive Proteine wie Enzyme, Transportproteine, Proteinhormone und Immunglobuline, Komplement und so weiter gehören zu den globulären Proteinen.
Klassifizierung nach Struktur
Proteine lassen sich nach ihrer Struktur einteilen: monomere Proteine, oligomere Proteine, Polyproteine. Monomere Proteine: Proteine bestehen aus einer Peptidkette, die höchste Struktur ist die Tertiärstruktur. Einschließlich der Proteine, die aus mehreren durch Disulfidbindungen verbundenen Peptidketten bestehen, ist die höchste Struktur ebenfalls tertiär. Die meisten Hydrolasen sind monomere Proteine.
Oligomeres Protein: enthält 2 oder mehr Untereinheiten mit Tertiärstruktur. Es kann sich um eine Polymerisation der gleichen Untereinheiten oder verschiedener Untereinheiten handeln.
Multimere Proteine: super-multimere Proteine, die aus mehreren Dutzend oder sogar Hunderten von Untereinheiten polymerisiert sind.
Klassifizierung nach Funktion
Proteine werden je nach ihrer Funktion in zwei Hauptgruppen eingeteilt: aktive und inaktive Proteine. Zu den aktiven Proteinen gehören Regulationsproteine, kontraktile Proteine, Antikörperproteine usw. Zu den inaktiven Proteinen gehören Strukturproteine.
Strukturproteine: Proteine, aus denen menschliche Gewebe wie Bänder, Haare, Nägel und Haut aufgebaut sind. Regulatorische Proteine: Proteine mit regulatorischen Funktionen, wie z. B. Insulin, Thyroxin, usw. Kontraktile Proteine: Proteine, die am kontraktilen Prozess beteiligt sind, wie Myosin, Aktin, usw. Antikörperproteine: Proteine, die im Körper Antikörper bilden, wie z. B. die Proteine des Immunsystems.
Klassifizierung der Proteine nach ihrem Nährwert
Der Nährwert von Nahrungsproteinen hängt von der Art und Menge der enthaltenen Aminosäuren ab, so dass sie ernährungsphysiologisch in drei Kategorien eingeteilt werden können: vollständige Proteine, halbvollständige Proteine und unvollständige Proteine entsprechend der Aminosäurezusammensetzung der Nahrungsproteine.
1. Komplette Proteine enthalten eine vollständige Palette von essentiellen Aminosäuren, ausreichende Menge, angemessenes Verhältnis, nicht nur die Gesundheit von Erwachsenen zu erhalten, und kann das Wachstum und die Entwicklung von Kindern zu fördern, wie Milch Kasein, Lactalbumin, Eier in der Ei-Albumin, Ovalbumin, Fleisch in der Albumin, Myosin, Sojabohnen in der Sojabohnen-Protein, Weizen in der Weizengluten, Mais in der Gluten und so weiter.
2. Halbfertige Proteine enthalten ein vollständiges Spektrum an essenziellen Aminosäuren, aber einige Aminosäuren sind in unzureichender Anzahl und in einem unangemessenen Verhältnis enthalten, so dass sie zwar das Leben erhalten, aber Wachstum und Entwicklung nicht fördern können, wie z. B. das Weizenglutenin.
3. Unvollständige Proteine enthalten unvollständige Arten von essentiellen Aminosäuren, die weder das Leben erhalten noch Wachstum und Entwicklung fördern können, wie z. B. Mais im Maisgliadin, tierisches Bindegewebe und Fleischhaut im Gliadin, Erbsen im Sojaglobulin und so weiter.
Empfohlene Proteinzufuhr und wichtigste Nahrungsquellen
Die Chinesische Gesellschaft für Ernährung empfiehlt für erwachsene Männer eine Proteinzufuhr von 70 g/Tag, was 525 g Eiern entspricht, und für Frauen 65 g/Tag, was 490 g Eiern entspricht. Der Eiweißbedarf für verschiedene Altersgruppen und Arbeitsintensitäten ist in der beigefügten Tabelle angegeben.
Die Nahrungsproteinquellen lassen sich in zwei Kategorien einteilen: pflanzliche Proteine und tierische Proteine. Unter den pflanzlichen Proteinen enthält Getreide etwa 10% Protein, das aufgrund des Energiebedarfs im Allgemeinen die Hauptquelle für Nahrungsprotein ist. Bohnen sind reich an Eiweiß, Sojabohnen enthalten bis zu 36%~40% Eiweiß, Aminosäurenzusammensetzung ist auch vernünftiger, die Verwertungsrate ist auch höher, ist die Qualität von pflanzlichem Eiweiß.
Eier enthalten 11%~14% Eiweiß, das eine wichtige Quelle für hochwertiges Eiweiß ist. Eier sind als ideales Eiweiß bekannt, da ihre Aminosäurezusammensetzung dem Aminosäuremuster des menschlichen Eiweißes am nächsten kommt. Milch (Kuhmilch) enthält im Allgemeinen 3,0% bis 3,5% Protein und ist neben der Muttermilch die beste Proteinquelle für Säuglinge und Kleinkinder. Fleisch umfasst Muskeln von Geflügel, Vieh und Fisch. Frischer Muskel enthält 15%~22% Protein. Der Nährwert von Muskelprotein ist besser als der von pflanzlichem Protein, und es ist eine der wichtigsten Proteinquellen für den menschlichen Körper.
Um die Qualität des Nahrungsproteins zu verbessern, sollte eine bestimmte Menge an hochwertigem Protein in der Ernährung gewährleistet sein. Der allgemeine Bedarf an tierischem Eiweiß und Sojaprotein sollte 30% bis 50% des gesamten Nahrungsproteins ausmachen.