Introduktion til TGase
\nTransglutaminase (TGase eller TG), ogs\u00e5 kendt som transglutaminase, er en monomer proteinacyltransferase med et aktivt center best\u00e5ende af 331 aminogrupper med en molekylv\u00e6gt p\u00e5 ca. 38.000.
\nDette enzym findes i vid udstr\u00e6kning hos mennesker, h\u00f8jere dyr, planter og mikroorganismer. Enzymet kan for\u00e5rsage tv\u00e6rbinding mellem eller inden for proteinmolekyler, kobling mellem proteiner og aminosyrer og hydrolyse af glutaminrester inden for proteinmolekyler gennem molekyl\u00e6r inds\u00e6ttelse, tv\u00e6rbindingsreaktioner og deaminering. Gennem disse reaktioner \u00e6ndres proteinmolekylernes struktur, hvilket kan g\u00f8re proteinmolekyler fra sm\u00e5 til store og dermed forbedre proteiners struktur og funktion, s\u00e5som at forbedre proteiners skumdannelse, vedh\u00e6ftning, emulgering, gelering, fortykkelse og emulsionsstabiliseringsegenskaber, hvilket igen forbedrer proteinrige f\u00f8devareprodukters udseende, smag og tekstur og forbedrer de funktionelle egenskaber ved en lang r\u00e6kke proteiner s\u00e5som n\u00e6ringsv\u00e6rdi, teksturstruktur, smag og opbevaringsperiode osv. Efter modificering med TG forbedres gelatinering, plasticitet, vandbinding, vandopl\u00f8selighed og stabilitet af proteiner.
\nKarakteristik af TG-enzymet
\n1, St\u00e6rk kl\u00e6beevne: Den kovalente binding, der dannes mellem proteiner katalyseret af TG, er vanskelig at bryde under almindelige ikke-enzymatiske katalytiske forhold, s\u00e5 kl\u00e6beevnen for f\u00f8devarekomponenter, der er behandlet med enzymet, er ekstremt st\u00e6rk. N\u00e5r det hakkede k\u00f8d er formet af enzymbehandlingen, falder det ikke fra hinanden efter nedfrysning, udsk\u00e6ring og tilberedning.
\n2, god pH-stabilitet: TG-r\u00e5enzymets optimale pH-v\u00e6rdi er 6-7, men det har h\u00f8j aktivitet i omr\u00e5det pH 5,0~8,0. N\u00e5r pH-v\u00e6rdien er lavere end 5, falder enzymaktiviteten hurtigt, og n\u00e5r pH-v\u00e6rdien er h\u00f8jere end 8 og mindre end 9, falder enzymaktiviteten langsomt. Dette er i overensstemmelse med pH-v\u00e6rdien i det generelle proteinf\u00f8devaresystem, som er gunstigt for anvendelse i f\u00f8devareproduktionen.
\n3 \u3001 St\u00e6rk termisk stabilitet: Det har vist sig, at den optimale temperatur for TG-r\u00e5enzym er ca. 52 \u00b0C, og det har h\u00f8j aktivitet i omr\u00e5det 42~57 \u00b0C. Is\u00e6r i proteinf\u00f8devaresystemet vil enzymets termiske stabilitet blive v\u00e6sentligt forbedret, og denne egenskab g\u00f8r, at det ikke hurtigt vil blive inaktiveret ved varmebehandling i almindelig f\u00f8devareforarbejdning.
\n4 \u3001 Sikker at bruge: Da TG i vid udstr\u00e6kning findes i dyrev\u00e6v, har folk indtaget mad, der indeholder lysin-isopeptidbindinger katalyseret af TG, s\u00e5 den nye mad produceret af TG med TG er ikke kun sikker for menneskekroppen, men ogs\u00e5 befordrende for menneskers sundhed.
\nFunktioner og anvendelser
\nDen vigtigste funktionelle faktor i TG er glutamintransaminase, som bruges til produktion af nye proteinf\u00f8devarer. Det bruges i vid udstr\u00e6kning i k\u00f8dprodukter, mejeriprodukter, fiskeprodukter, sojaprodukter og pastaprodukter.
\n1 \u3001 Forbedre madens tekstur. Det kan forbedre mange vigtige egenskaber ved proteiner ved at katalysere den tv\u00e6rbinding, der sker mellem proteinmolekyler. N\u00e5r enzymet f.eks. bruges til at producere rekonstitueret k\u00f8d, kan det ikke kun binde det hakkede k\u00f8d sammen, men ogs\u00e5 tv\u00e6rbinde forskellige ikke-k\u00f8dproteiner til k\u00f8dproteiner, hvilket forbedrer k\u00f8dprodukternes smag, v\u00e6vsstruktur og ern\u00e6ring betydeligt.
\n2 \u3001 Forbedre proteinets ern\u00e6ringsm\u00e6ssige v\u00e6rdi. Det kan kovalent krydsbinde visse essentielle aminosyrer (s\u00e5som lysin) til proteiner for at forhindre \u00f8del\u00e6ggelse af aminosyrer ved Melad-reaktionen og dermed forbedre proteinernes n\u00e6ringsv\u00e6rdi. Glutamintransaminase kan ogs\u00e5 indf\u00f8re manglende aminosyrer i proteiner med u\u00f8nsket aminosyresammens\u00e6tning, hvilket er af s\u00e6rlig interesse for mennesker i udviklingslande.
\n3. dannelse af varme- og vandresistente membraner. Dehydrering af kasein, der er tv\u00e6rbundet af enzymet, resulterer i en vanduopl\u00f8selig film, der kan nedbrydes af pankreasl\u00f8beprotease, hvilket g\u00f8r den til en spiselig film, der kan bruges som f\u00f8devareemballage. Bruges til at indkapsle lipider eller fedtopl\u00f8selige stoffer. Forbedrer f\u00f8devarers elasticitet og evne til at holde p\u00e5 vand
\n4, TG har ogs\u00e5 nogle unikke egenskaber, det kan tv\u00e6rbindes til proteinmakromolekyler gennem lysinmolekyler for at beskytte lysin i f\u00f8devarer mod \u00f8del\u00e6ggelse af forskellige processer; TG kan bruges til indlejring af lipider og fedtopl\u00f8selige stoffer, som kan f\u00e5 proteiner til at danne varmebestandig, vandafvisende film; efter brug af TG-behandling er der ikke behov for varmebehandling i processen med geldannelse i proteiner.
\nBrug af TG-enzym
\n1. Den optimale pH-v\u00e6rdi for TG er 6~7, s\u00e5 det milj\u00f8, hvor TG anvendes, b\u00f8r s\u00e5 vidt muligt v\u00e6re mellem pH 6~7, og det er bedre ikke at overskride omr\u00e5det 5~8.
\n2. TG's aktivitet forbliver stabil ved 40 \u2103 og falder gradvist efter overskridelse af 40 \u2103, den optimale temperatur for en reaktionstid p\u00e5 10 minutter er 50 ~ 55 \u2103, med forl\u00e6ngelse af reaktionstiden reduceres den optimale reaktionstemperatur, og temperaturen er h\u00f8j p\u00e5 grund af f\u00f8devarerne, is\u00e6r fisk, k\u00f8d, mejeriprodukter og andre f\u00f8devarer er tilb\u00f8jelige til at blive forringet, s\u00e5 bestemmelsen af reaktionstemperaturen er den mest kritiske og vanskelige at bestemme af alle faktorerne. Under foruds\u00e6tning af at sikre produktkvalitet p\u00e5virker det direkte m\u00e6ngden af tilsat TG og dets katalytiske reaktionstid, generelt for fisk og k\u00f8d og andre letford\u00e6rvelige produkter med lavt olieindhold er den valgte reaktionstemperatur lavere (1-10 \u2103), og den tilsvarende reaktionstid er l\u00e6ngere (2-12 timer eller mere), generelt set er reaktionstemperaturen ikke h\u00f8jere end 40 \u2103.
\n3. Objekt for handling. F\u00f8rst og fremmest er m\u00e5let for TG protein, som katalyserer reaktionen af de \"reaktive\" glutaminrester, s\u00e5 indholdet af protein og indholdet af de \"reaktive\" glutaminrester har stor indflydelse p\u00e5 effekten af TG, det vil sige, at ikke alle proteiner eller proteinholdige stoffer har stor indflydelse p\u00e5 effekten af TG, det vil sige, at ikke alle proteiner eller proteinholdige stoffer har stor indflydelse p\u00e5 effekten af TG. Derfor har b\u00e5de proteinindholdet og m\u00e6ngden af \"reaktive\" glutaminrester i proteinet stor indflydelse p\u00e5 effekten af TG, hvilket betyder, at ikke alle proteiner eller proteinholdige f\u00f8devarer er gode substrater for TG.
\nFor det andet er eksistensen af lysinrester n\u00f8dvendig for, at reaktionen kan finde sted (ellers kan TG's virkning kun \u00e6ndre proteinets opl\u00f8selighed og dets relaterede egenskaber), det vil sige, at indholdet af lysinrester, der kan oms\u00e6ttes, ogs\u00e5 har stor indflydelse p\u00e5 TG's tv\u00e6rbindingsreaktion.
\n4, almindelige TG gode substrater er kasein og dets natriumsalt i m\u00e6lk, gelatine og myosin i k\u00f8d, sojaprotein 11s globulin og 7s globulin, s\u00e5 for at opn\u00e5 god tv\u00e6rbindingseffekt kan det v\u00e6re hensigtsm\u00e6ssigt at tilf\u00f8je TG i virkningen af de gode substrater, som oftest anvendes i natriumkaseinat og gelatine samt billige sojab\u00f8nneproteiner, hvor det er n\u00f8dvendigt at frems\u00e6tte i s\u00e6rdeleshed er:
\n(1) Nogle proteiner kan deformeres ved at tage den passende metode til m\u00e6lkeford\u00f8jelse og opvarmning, men det indeholder glutamylrester og \/ eller lysinrester er mere, bare p\u00e5 grund af den rumlige struktur og andre forhold, kan de ikke katalyseres af TG-reaktionen, gennem enzymet eller opvarmning af disse rester vil blive udsat for at blive en \"reaktiv\" rest, s\u00e5som hvedediskprotein, valleprotein og s\u00e5 videre.
\n(2) Proteinrestpeptider, der er rige p\u00e5 reaktive glutamyl- eller lysylrester, s\u00e5som glutamyl- eller lysylpeptider, kan tils\u00e6ttes selektivt for at supplere manglen p\u00e5 relevante aminosyrerester i m\u00e5let.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
What are the general physical and chemical properties of TGase and how is it used? Introduction to TGase Transglutaminase (TGase or TG), also known as transglutaminase, is a monomeric protein acyltransferase with an active center consisting of 331 amino groups with a molecular weight of approximately 38,000. This enzyme is widely found in humans, higher […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n