![\"\"](\"https:\/\/longchangextracts.com\/wp-content\/uploads\/2024\/09\/1-3.jpg\")
<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"I henhold til rollen som \u03b1-amylase, \u03b2-amylase og saccharification amylase-diagram er det let at lade en person fejlagtigt tro, at rollen som de tre substrater skal v\u00e6re henholdsvis stivelse, dextrin og maltose, og der er b\u00f8rnesko, der engang spurgte mig, at saccharification amylase ikke er maltoseenzym. Derfor f\u00f8ler jeg behov for at lave en lille analyse af de tre substraters rolle.<\/p>\n
For at forst\u00e5 den rolle, som flere typer amylaser spiller, skal man f\u00f8rst identificere to grupper af begreber: stivelse med lige k\u00e6de og stivelse med forgrenet k\u00e6de, \u03b1-1,4-glykosidisk binding og \u03b1-1,6-glykosidisk binding.
\nDer findes to typer stivelse: stivelse med lige k\u00e6de og stivelse med forgrenet k\u00e6de. Ligek\u00e6det amylopektin er en uforgrenet spiralformet struktur, der best\u00e5r af glukoserester, som kun er forbundet med \u03b1-1,4-glykosidiske bindinger; forgrenet amylopektin er dannet af glukoserester, der er forbundet med \u03b1-1,4-glykosidiske bindinger i hver k\u00e6de, men \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger er til stede ved forgreningspunkterne. \u03b1-Amylase og dets virkning
\n\u03b1- Amylase, ogs\u00e5 kendt som endo amylase, er en metallohydrolase, der kr\u00e6ver calciumioner, som binder sig til enzymproteinet for at udvise aktivitet, hvilket kan g\u00e5 tabt ved behandling med chelateringsmidlet EDTA.\u03b1- Amylase er en st\u00f8kiometrisk amylase, der er i stand til at randomisere sin aktivitet.
\n\u03b1- Amylase kan tilf\u00e6ldigt hydrolysere den \u03b1-1,4-glykosidiske binding i stivelse, men kan ikke hydrolysere den \u03b1-1,6-glykosidiske binding.
\nHvis substratet er stivelse med lige k\u00e6de, producerer hydrolysen glukose, maltose og maltotriose; hvis det fungerende substrat er forgrenet stivelse, er hydrolyseprodukterne glukose, maltose, maltotriose og \u03b1-dextrin, der indeholder \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger, der indeholder mere end tre glukoserester. Det skal ogs\u00e5 bem\u00e6rkes, at \u03b1 og \u03b2 i \u03b1-amylase og \u03b2-amylase ikke angiver noget konformationsforhold, men blot er nummereret.
\nDer er mange m\u00e5der at producere \u03b1-amylase p\u00e5 i naturen, f.eks. er mikrobiel fermentering en af de mest almindelige m\u00e5der. Derudover kan dette enzym ogs\u00e5 udvindes fra planter eller dyr, og egenskaberne ved amylase opn\u00e5et p\u00e5 forskellige m\u00e5der er forskellige. I den industrielle produktionsproces fremstilles det normalt ved fermentering af svampe og bakterier p\u00e5 grund af den store eftersp\u00f8rgsel efter \u03b1-amylase. Bacillus subtilis, Bacillus sphaericus, Streptomyces suis osv. kan producere \u03b1-amylase. \u03b2-Amylase og dens rolle
\n\u03b2-amylase, ogs\u00e5 kendt som exo amylase, er en hydrolase, der indeholder sulfhydrylgrupper. Enzymet starter fra den ikke-reducerende ende af stivelsen og hydrolyserer den \u03b1-1,4-glykosidiske binding sekventielt med to glukoserester for at producere maltose. Det kan ikke hydrolysere \u03b1-1,6-glykosidbindingen, og det kan ikke krydse forgreningspunktet og st\u00e5 tilbage med et meget langt dextrin, dvs. \u03b2-dextrin.
\nN\u00e5r \u03b2-amylase virker p\u00e5 stivelse med lige k\u00e6der, producerer den derfor n\u00e6sten udelukkende maltose; n\u00e5r den bruges p\u00e5 stivelse med forgreninger, er produkterne maltose og \u03b2-dextrin.
\nR-enzym og dets virkning
\nR-enzymer, ogs\u00e5 kaldet afgreningsenzymer, virker p\u00e5 den \u03b1-1,6-glykosidiske binding. I n\u00e6rv\u00e6r af afgreningsenzymer hydrolyseres \u03b1-1,6-glykosidbindingen i \u03b1-dextrin- og \u03b2-dextrin-arterne, og de forgrenede k\u00e6der fjernes.
\nDe resterende lige k\u00e6der hydrolyseres derefter af \u03b1-amylase og \u03b2-amylase for at producere maltose og glukose. R-amylaser kan dog ikke direkte hydrolysere de \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger i forgrenet stivelse.
\nGlykosylerende amylase og dens virkning
\nGlykosylerende amylase eller glucoamylase er et enzym, der hydrolyserer stivelse til glukose, hvor hydrolyseprocenten kan n\u00e5 op p\u00e5 100%, og bruges ofte som et forsukringsmiddel til stivelse.
\nGlucoamylase er ikke s\u00e6rlig specifik og kan anvendes p\u00e5 mange stoffer, den kan ikke kun klippe \u03b1-1,4-glykosidbindingen fra den ikke-reducerende ende af stivelsesmolekylet, men ogs\u00e5 klippe \u03b1-1,6-glykosidbindingen, bare at hydrolysen af \u03b1-1,4-glykosidbindingen er lidt hurtigere. Den kan ogs\u00e5 hydrolysere dextrin, maltose og glykogen. Hydrolysen indledes fra enden af substratmolekylet og er en exonuklease.
\nResultaterne af virkningen af \u03b1-amylase, \u03b2-amylase og glykolytisk amylase p\u00e5 forgrenet stivelse kan illustreres i f\u00f8lgende diagram:<\/p>\n
<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Hvad er forskellen mellem alfa-amylase, beta-amylase og glykosyleret amylase? If\u00f8lge diagrammet over rollen for \u03b1-amylase, \u03b2-amylase og forsukringsamylase er det let at lade en person fejlagtigt tro, at rollen for de tre substrater skal v\u00e6re henholdsvis stivelse, dextrin og maltose, og der er b\u00f8rnesko, der engang spurgte mig, at forsukringsamylase ikke er [...].<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n