![\"\"](\"https:\/\/longchangextracts.com\/wp-content\/uploads\/2024\/08\/1-331.png\")
<\/p>\nIf\u00f8lge diagrammet for \u03b1-amylase, \u03b2-amylase og forsukringsamylase er det let at lade folk fejlagtigt tro, at de tre substraters rolle skal v\u00e6re henholdsvis stivelse, dextrin og maltose, og der er b\u00f8rn, der engang spurgte mig, om forsukringsamylase ikke er maltoseenzym. Derfor mener jeg, at det er n\u00f8dvendigt at foretage en lille analyse af de tre substraters rolle.<\/p>\n
<\/p>\n
For at lette forst\u00e5elsen af den rolle, som forskellige typer amylaser spiller, er det f\u00f8rst n\u00f8dvendigt at identificere to s\u00e6t begreber: lige k\u00e6de versus forgrenet stivelse og \u03b1-1,4-glykosidiske og \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger.<\/strong><\/p>\n Der findes to typer stivelse: stivelse med lige k\u00e6de og stivelse med forgrenet k\u00e6de. Amylopektin med lige k\u00e6de er en uforgrenet spiralformet struktur, som dannes af glukoserester, der kun er forbundet med \u03b1-1,4-glykosidiske bindinger fra hoved til hale; amylopektin med forgrenet k\u00e6de dannes af glukoserester, der er forbundet med \u03b1-1,4-glykosidiske bindinger fra hoved til hale i hver k\u00e6de, men \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger ved grenene.<\/p>\n \u03b1-Amylase og dens rolle<\/strong><\/p>\n \u03b1- Amylase, ogs\u00e5 kendt som endo amylase, er en metallohydrolase, der kr\u00e6ver calciumioner, som binder sig til enzymproteinet for at udvise aktivitet, hvilket kan g\u00e5 tabt ved behandling med chelateringsmidlet EDTA.<\/p>\n \u03b1- Amylase kan tilf\u00e6ldigt hydrolysere den \u03b1-1,4-glykosidiske binding i stivelse, men kan ikke hydrolysere den \u03b1-1,6-glykosidiske binding.<\/strong><\/p>\n Hvis substratet er stivelse med lige k\u00e6de, producerer hydrolysen glukose, maltose og maltotriose; hvis det fungerende substrat er stivelse med forgrenet k\u00e6de, er hydrolyseprodukterne glukose, maltose, maltotriose og \u03b1-dextrin, der indeholder \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger med mere end tre glukoserester.<\/strong><\/p>\n Det skal ogs\u00e5 bem\u00e6rkes, at \u03b1 og \u03b2 i \u03b1-amylase og \u03b2-amylase ikke angiver noget konformationsforhold, men blot er nummereret.<\/p>\n Der er forskellige m\u00e5der at producere \u03b1-amylase p\u00e5 i naturen, og mikrobiel fermentering er f.eks. en af de mest almindelige m\u00e5der. Derudover kan dette enzym ogs\u00e5 udvindes fra planter eller dyr, og egenskaberne ved amylase opn\u00e5et p\u00e5 forskellige m\u00e5der er forskellige. I den industrielle produktionsproces fremstilles \u03b1-amylase normalt ved fermentering af svampe og bakterier p\u00e5 grund af den store eftersp\u00f8rgsel. Bacillus subtilis, Bacillus sphaericus og Streptomyces sphaericus kan producere \u03b1-amylase.<\/p>\n \u03b2-Amylase og dens funktion<\/strong><\/p>\n \u03b2-amylase, ogs\u00e5 kendt som exoamylase, er en hydrolase, der indeholder sulfhydrylgrupper. Enzymet starter fra den ikke-reducerende ende af stivelsen og hydrolyserer den \u03b1-1,4-glykosidiske binding sekventielt med to glukoserester for at producere maltose, som ikke kan hydrolysere den \u03b1-1,6-glykosidiske binding og heller ikke kan krydse forgreningspunktet og st\u00e5 tilbage med et meget langt dextrin, dvs. \u03b2-dextrin.<\/p>\n N\u00e5r \u03b2-amylase virker p\u00e5 stivelse med lige k\u00e6der, producerer den derfor n\u00e6sten udelukkende maltose; n\u00e5r den bruges p\u00e5 stivelse med forgreninger, er produkterne maltose og \u03b2-dextrin.<\/strong><\/p>\n R-enzym og dets virkning<\/strong><\/p>\n R-enzymer, ogs\u00e5 kaldet afgreningsenzymer, virker p\u00e5 den \u03b1-1,6-glykosidiske binding. I n\u00e6rv\u00e6r af afgreningsenzymer hydrolyseres \u03b1-1,6-glykosidbindingen i \u03b1-dextrin- og \u03b2-dextrin-arterne, og de forgrenede k\u00e6der fjernes.<\/p>\n De resterende lige k\u00e6der hydrolyseres derefter af \u03b1-amylase og \u03b2-amylase for at producere maltose og glukose. R-amylaser kan dog ikke direkte hydrolysere de \u03b1-1,6-glykosidiske bindinger i forgrenet stivelse.<\/p>\n Glykosylerende amylase og dens virkning<\/strong><\/p>\n Glykosylerende amylase eller glucoamylase er et enzym, der hydrolyserer stivelse til glukose, hvor hydrolyseprocenten kan n\u00e5 100%, og bruges ofte som et saccharificerende middel til stivelse. Glucoamylase er ikke s\u00e6rlig specifik og kan anvendes p\u00e5 mange stoffer, det kan ikke kun klippe \u03b1-1,4-glykosidbindingen fra den ikke-reducerende ende af stivelsesmolekylet, men ogs\u00e5 klippe \u03b1-1,6-glykosidbindingen, bare at hydrolysen af \u03b1-1,4-glykosidbindingen er lidt hurtigere. Det kan ogs\u00e5 hydrolyserer dextrin, maltose og glykogen<\/strong>. Hydrolysen p\u00e5begyndes fra enden af substratmolekylet og er en exonuklease.<\/p>\n Resultaterne af virkningen af \u03b1-amylase, \u03b2-amylase og glykosyleret amylase p\u00e5 forgrenet stivelse kan illustreres i f\u00f8lgende diagram:<\/p>\n According to the role of \u03b1-amylase, \u03b2-amylase and saccharification amylase diagram is easy to let people mistakenly think that the role of the three substrates must be starch, dextrin and maltose, respectively, there are children once asked me saccharification amylase is not maltose enzyme. Therefore, I think it is necessary to do a little analysis […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n![\"\"](\"https:\/\/longchangextracts.com\/wp-content\/uploads\/2024\/08\/2-33.jpg\")
<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"