Enzymer er en klasse af biokatalysatorer, der er kendetegnet ved h\u00f8j effektivitet og specificitet. Enzymer kan biotransformeres ind og ud af organismer og har fremragende stereoselektivitet, regioselektivitet og kemoselektivitet. Lipase som en gr\u00f8n biokatalysator anvendes i vid udstr\u00e6kning inden for kemi, f\u00f8devarer, l\u00e6gemidler, energi, milj\u00f8 og andre omr\u00e5der.
\nDenne artikel fokuserer p\u00e5 anvendelsen af immobiliseret lipase i f\u00f8devareindustrien.
\nSyntese af aromatiske forbindelser<\/p>\n
Kortk\u00e6dede estere med frugtagtig smag er popul\u00e6re som aromastoffer i f\u00f8devareindustrien, og disse aromastoffer kan syntetiseres kemisk eller udvindes fra naturlige kilder.
\nSmagsstoffer er normalt kortk\u00e6dede fedtsyrer og alkoholer som methylbutyrat, butylbutyrat, isoamylisobutyrat til ananas- eller \u00e6bleagtig smag, ethylbutyrat til ananas- eller jordb\u00e6ragtig smag og isoamylacetat\/isoamylbutyrat til bananagtig smag.
\nImmobiliserede lipaser katalyserer syntesen af naturlige smagsstoffer under milde forhold, og de er sikrere og mere p\u00e5lidelige end kemisk syntese, hvilket giver en bred vifte af anvendelsesmuligheder inden for syntesen af aromatiske forbindelser.
\nGarlapati et al. unders\u00f8gte syntesen af methylbutyrat og octylacetat ved hj\u00e6lp af immobiliseret Aspergillus oryzae NRRL3562 lipase ved katalytisk forestring under opl\u00f8sningsmiddelfrie forhold. Effekten af forskellige esterificeringsreaktionsparametre s\u00e5som alkoholmolforhold, reaktionstid og temperatur p\u00e5 mol\u00e6r konvertering (%) blev unders\u00f8gt. Resultaterne viste, at det immobiliserede enzym opretholdt mere end 95% relativ aktivitet for methylbutyrat og octylacetat op til henholdsvis 5 og 6 gange med h\u00f8j lipaseaktivitet.
\nGhamgui et al. katalyserede syntesen af isoamylacetat (banansmag) fra forestringsreaktionen af eddikesyre og isoamylalkohol under rene substratforhold ved hj\u00e6lp af ikke-kommerciel Staphylococcus similars immobiliseret lipase og unders\u00f8gte effekten af reaktionsparametre s\u00e5som lipasedosering og det mol\u00e6re forhold mellem eddikesyre og isoamylalkohol p\u00e5 reaktionen. Resultaterne viste, at omdannelsen af eddikesyre og isoamylalkohol kunne n\u00e5 64% p\u00e5 8 timer. Det immobiliserede enzympr\u00e6parat viste ikke noget signifikant fald i den immobiliserede enzymaktivitet efter 4 brugscyklusser, og den immobiliserede enzymstabilitet og -aktivitet var h\u00f8j.
\nMatte et al. immobiliserede Thermomyces lanuginosus-lipase (TLL) p\u00e5 naturlig og modificeret Immobead 150 for at syntetisere butylbutyrat og isoamylbutyrat ved multipoint kovalent kobling ved hj\u00e6lp af ethylendiamin. Resultaterne viste, at den multipoint kovalent immobiliserede lipase p\u00e5 naturlig Immobead 150 (EMULTI) havde en halveringstid p\u00e5 5,32 timer ved 70 \u00b0C, hvilket var ca. 30 gange mere stabilt end dens TLL-opl\u00f8sning, og udviste h\u00f8j stabilitet i acetone, n-hexan og iso-octan. Forestringsreaktionen kunne n\u00e5 mere end 60%-forestringshastighed inden for 24 timer. Blandt alle immobiliseringsmetoderne viste EMULI den bedste termiske stabilitet, opl\u00f8sningsmiddelstabilitet og ioniske v\u00e6skestabilitet.
\nModificering af olie og fedt
\nImmobiliseret lipase har et bredt anvendelsesomr\u00e5de i olie- og fedtindustrien. Den bruges hovedsageligt til fedtforarbejdning, og fedtmodifikation er en meget kritisk del af f\u00f8devareforarbejdningen.
\nImmobiliseret lipase er bedre end frit enzym, fordi immobilisering kan forbedre enzymets stabilitet og aktivitet. I den immobiliserede form kan enzymet genbruges. De fleste immobiliseringsmetoder bruger ikke-kovalente interaktioner.
\nNaturlige fedtstoffer og olier er mindre stabile p\u00e5 grund af ulemperne ved lange forgrenede k\u00e6der og forskellige m\u00e6tninger af fedtsyrer, og lipaser kan bruges som biokatalysatorer til at modificere fedtstoffer og olier ved at udnytte deres positionsspecificitet og fedtsyrespecificitet.
\nLipase-modificerede fedtstoffer og olier har h\u00f8jere n\u00e6ringsv\u00e6rdi, stabilitet og kvalitet og har et st\u00f8rre markedspotentiale inden for f\u00f8devareforarbejdning.
\nPaula et al. immobiliserede kommerciel ikke-regioselektiv Pseudohyphomyces-lipase (Novozym 435) og 1,3-regioselektiv Mycobacterium mycenae-lipase i en organisk-uorganisk polysiloxan-poly(vinylalkohol)-heterogen matrix, der fungerede som biokatalysatorer i reaktoren, for at modulere de fysiske egenskaber af m\u00e6lkefedt ved enzymatiske transesterificeringsreaktioner og opn\u00e5 en sund transesterificeret fedtblanding, der er egnet til industriel produktion.
\nTecel\u00e3o et al. syntetiserede humane m\u00e6lkefedtstoffer (HMF'er) ved at kombinere tripalmitin med oliesyre eller omega-3 flerum\u00e6ttede fedtsyrer under betingelser for enzymkatalyseret acidolyse i et opl\u00f8sningsmiddelfrit medium ved 60 \u00b0C. Fire immobiliserede lipaser, Lipozyme RM IM, Theromyces Lanuginosa lipase, Lipozyme TLIM og Novozym 435 blev testet, og resultaterne viste, at biokatalysatorernes aktivitet og driftsstabilitet afhang af den anvendte acyldonor.
\nForbedring af f\u00f8devaretils\u00e6tningsstoffers fedtopl\u00f8selighed
\nIsoascorbinsyre bruges i vid udstr\u00e6kning som antioxidant i f\u00f8devareindustrien, men den er vanskelig at anvende i lipidbaserede f\u00f8devarer p\u00e5 grund af dens h\u00f8je hydrofilicitet.
\nOmdannelsen af ascorbinsyre til ascorbatestere katalyseret af immobiliseret lipase kan effektivt forbedre produktets lipofilicitet, som bedre kan bruges i fedtholdige f\u00f8devarer.
\nSantib\u00e1\u00f1ez et al. brugte forskellige b\u00e6rere til at immobilisere Pseudomonas aeruginosa lipase TL til enzymatisk esterificering af ascorbylpalmitatsyntese fra palmitinsyre og ascorbinsyre i et organisk medium og sammenlignede dens ydeevne med den kommercielle Novozym 435 lipase. Resultaterne viste, at omdannelsesgraden for Pseudomonas lipase TL n\u00e5ede 57% ved 55 \u00b0C, hvilket var h\u00f8jere end substratomdannelsesgraden for kommerciel Novozym 435-lipase ved 70 \u00b0C.
\nSun et al. omdannede isoascorbinsyre til D-isoascorbylpalmitat ved hj\u00e6lp af immobiliseret lipase, som forbedrede isoascorbinsyrens olieopl\u00f8selighed i organisk medium og havde en h\u00f8j omdannelsesgrad med et udbytte p\u00e5 95,32%.
\nTang Luhong et al. vil heptan og terti\u00e6r amylalkohol og flere slags reaktionsmedier og flere slags lipase p\u00e5 syntesen af L-ascorbylpalmitatreaktion, resultaterne viser, at tert-butanol er velegnet til estersyntesereaktion, og Novozym 435 lipase har god katalytisk aktivitet.
\nSyntese af sukkerestere til f\u00f8devareemulgatorer
\nSukkerestere er nonioniske overfladeaktive stoffer med en hydrofil gruppe af en sukkergruppe og en hydrofob gruppe af en fedtsyre samt amfifile egenskaber. De kan syntetiseres i et enkelt enzymatisk reaktionstrin ved hj\u00e6lp af lipaser baseret p\u00e5 brug af vedvarende, billige og lettilg\u00e6ngelige r\u00e5materialer, hvor det er muligt. Sukkerestere som f\u00f8devareemulgatorer bruges i vid udstr\u00e6kning i f\u00f8devareindustrien p\u00e5 grund af deres bionedbrydelighed og ikke-toksicitet og ikke-farlige natur for milj\u00f8et.
\nZaidan et al. katalyserede syntesen af laktoseestere ved at tv\u00e6rbinde lipase til en nanoreaktor (dvs. NER-CRL) via kovalent binding og fysisk adsorption og immobilisere sammenkr\u00f8llet pseudoligactomyces lactis (CRL)-lipase p\u00e5 aminoaktiveret glimmer. Resultaterne viste, at NER-CRL og Amino-CRL havde h\u00f8j driftsstabilitet med halveringstider p\u00e5 henholdsvis mere end 13 og 10 gange og en stigning i specifik aktivitet p\u00e5 henholdsvis 2,4 og 2,6 gange i forhold til det frie enzym.
\nAdnani et al. efterlignede den fedtkatalyserede forestringsreaktion af xylitol og stearinsyre og katalyserede syntesen af xylitol-fedtsyreestere med Novozym 435 (makropor\u00f8s harpiksimmobiliseret antarktisk Pseudomalleiomyces-g\u00e6rlipase) i n-hexan. Resultaterne viste, at det faktiske udbytte af fedtsyreestere var 96,10%.
\nKapoor et al. katalyserede forestring af glycerol med palmitinsyre under forhold med lavt vandindhold ved hj\u00e6lp af tv\u00e6rbundne enzymaggregater (CLEAS) af Antarctic pseudomalleye lipase B (CALB). Resultaterne viste, at reaktionen kunne n\u00e5 en konvertering p\u00e5 90,3% i 24 timer. Udbyttet af mono- og diglycerider var henholdsvis 87% og 3,3%.
\nSyntetisk kakaosm\u00f8r
\nKakaosm\u00f8r har et smeltepunkt p\u00e5 37 \u00b0C, har den egenskab, at det smelter i munden, indeholder palmitinsyre og stearinsyre og er et vigtigt r\u00e5materiale til forarbejdning af chokolade i f\u00f8devareindustrien.
\nProduktionen af naturligt kakaosm\u00f8r er dog lav og relativt dyr, s\u00e5 immobiliserede lipaser er blevet brugt til at katalysere transesterificeringen af fedtstoffer og olier for at producere erstatninger for kakaosm\u00f8r, som er mere udbredt i f\u00f8devareindustrien. Dutt et al. brugte Bacillus RK-3-stammen isoleret fra jord til at producere 1,3-region-specifik lipase til transesterificeringsreaktioner med palmeolie og methylstearat som r\u00e5materialer. Resultaterne viste, at slutproduktet lignede CB og havde en omdannelse p\u00e5 83,17% inden for 24 h. Resultaterne af reaktionen viste, at slutproduktet lignede CB.
\nGong Xin et al. unders\u00f8gte den katalytiske fremstilling af Sapium sebiferum-kakaosm\u00f8r med lavt kalorieindhold ved hj\u00e6lp af immobiliseret lipase Lipozyme TLIM og fandt, at den h\u00f8jeste udvekslingskurs p\u00e5 34,9% blev opn\u00e5et ved en temperatur p\u00e5 65 \u2103, en Aw p\u00e5 0.06 og en katalytisk tid p\u00e5 15,5 timer, og produktet havde en SI-v\u00e6rdi p\u00e5 0,55 og et smeltepunkt p\u00e5 37 \u00b0C, hvilket indikerede, at kakaosm\u00f8r med lavt kalorieindhold kunne fremstilles af Sapium sebiferum-lipider.
\nHu Fang et al. brugte lipase Lipozyme TLIM til at katalysere transesterificeringsreaktionen til at syntetisere kakaosm\u00f8r, og resultatet var, at udbyttet af kakaosm\u00f8r var s\u00e5 h\u00f8jt som 85,586%, og den avancerede strukturelle analyse viste, at sammens\u00e6tningen og strukturen af triglycerider i produktet svarede til det naturlige kakaosm\u00f8r.<\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
What are the applications of immobilized lipases in food? Enzymes are a class of biocatalysts characterized by high efficiency and specificity. Enzymes can be biotransformed in and out of organisms and have excellent stereoselectivity, regioselectivity and chemoselectivity. Lipase as a green biocatalyst is widely used in chemical, food, pharmaceutical, energy, environment and other fields. This […]<\/p>","protected":false},"author":4,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[46],"tags":[],"yoast_head":"\n