Hvad er de generelle fysiske og kemiske egenskaber ved TGase, og hvordan bruges det?

Introduktion til TGase
Transglutaminase (TGase eller TG), også kendt som transglutaminase, er en monomer proteinacyltransferase med et aktivt center bestående af 331 aminogrupper med en molekylvægt på ca. 38.000.
Dette enzym findes i vid udstrækning hos mennesker, højere dyr, planter og mikroorganismer. Enzymet kan forårsage tværbinding mellem eller inden for proteinmolekyler, kobling mellem proteiner og aminosyrer og hydrolyse af glutaminrester inden for proteinmolekyler gennem molekylær indsættelse, tværbindingsreaktioner og deaminering. Gennem disse reaktioner ændres proteinmolekylernes struktur, hvilket kan gøre proteinmolekyler fra små til store og dermed forbedre proteiners struktur og funktion, såsom at forbedre proteiners skumdannelse, vedhæftning, emulgering, gelering, fortykkelse og emulsionsstabiliseringsegenskaber, hvilket igen forbedrer proteinrige fødevareprodukters udseende, smag og tekstur og forbedrer de funktionelle egenskaber ved en lang række proteiner såsom næringsværdi, teksturstruktur, smag og opbevaringsperiode osv. Efter modificering med TG forbedres gelatinering, plasticitet, vandbinding, vandopløselighed og stabilitet af proteiner.
Karakteristik af TG-enzymet
1, Stærk klæbeevne: Den kovalente binding, der dannes mellem proteiner katalyseret af TG, er vanskelig at bryde under almindelige ikke-enzymatiske katalytiske forhold, så klæbeevnen for fødevarekomponenter, der er behandlet med enzymet, er ekstremt stærk. Når det hakkede kød er formet af enzymbehandlingen, falder det ikke fra hinanden efter nedfrysning, udskæring og tilberedning.
2, god pH-stabilitet: TG-råenzymets optimale pH-værdi er 6-7, men det har høj aktivitet i området pH 5,0~8,0. Når pH-værdien er lavere end 5, falder enzymaktiviteten hurtigt, og når pH-værdien er højere end 8 og mindre end 9, falder enzymaktiviteten langsomt. Dette er i overensstemmelse med pH-værdien i det generelle proteinfødevaresystem, som er gunstigt for anvendelse i fødevareproduktionen.
3 、 Stærk termisk stabilitet: Det har vist sig, at den optimale temperatur for TG-råenzym er ca. 52 °C, og det har høj aktivitet i området 42~57 °C. Især i proteinfødevaresystemet vil enzymets termiske stabilitet blive væsentligt forbedret, og denne egenskab gør, at det ikke hurtigt vil blive inaktiveret ved varmebehandling i almindelig fødevareforarbejdning.
4 、 Sikker at bruge: Da TG i vid udstrækning findes i dyrevæv, har folk indtaget mad, der indeholder lysin-isopeptidbindinger katalyseret af TG, så den nye mad produceret af TG med TG er ikke kun sikker for menneskekroppen, men også befordrende for menneskers sundhed.
Funktioner og anvendelser
Den vigtigste funktionelle faktor i TG er glutamintransaminase, som bruges til produktion af nye proteinfødevarer. Det bruges i vid udstrækning i kødprodukter, mejeriprodukter, fiskeprodukter, sojaprodukter og pastaprodukter.
1 、 Forbedre madens tekstur. Det kan forbedre mange vigtige egenskaber ved proteiner ved at katalysere den tværbinding, der sker mellem proteinmolekyler. Når enzymet f.eks. bruges til at producere rekonstitueret kød, kan det ikke kun binde det hakkede kød sammen, men også tværbinde forskellige ikke-kødproteiner til kødproteiner, hvilket forbedrer kødprodukternes smag, vævsstruktur og ernæring betydeligt.
2 、 Forbedre proteinets ernæringsmæssige værdi. Det kan kovalent krydsbinde visse essentielle aminosyrer (såsom lysin) til proteiner for at forhindre ødelæggelse af aminosyrer ved Melad-reaktionen og dermed forbedre proteinernes næringsværdi. Glutamintransaminase kan også indføre manglende aminosyrer i proteiner med uønsket aminosyresammensætning, hvilket er af særlig interesse for mennesker i udviklingslande.
3. dannelse af varme- og vandresistente membraner. Dehydrering af kasein, der er tværbundet af enzymet, resulterer i en vanduopløselig film, der kan nedbrydes af pankreasløbeprotease, hvilket gør den til en spiselig film, der kan bruges som fødevareemballage. Bruges til at indkapsle lipider eller fedtopløselige stoffer. Forbedrer fødevarers elasticitet og evne til at holde på vand
4, TG har også nogle unikke egenskaber, det kan tværbindes til proteinmakromolekyler gennem lysinmolekyler for at beskytte lysin i fødevarer mod ødelæggelse af forskellige processer; TG kan bruges til indlejring af lipider og fedtopløselige stoffer, som kan få proteiner til at danne varmebestandig, vandafvisende film; efter brug af TG-behandling er der ikke behov for varmebehandling i processen med geldannelse i proteiner.
Brug af TG-enzym
1. Den optimale pH-værdi for TG er 6~7, så det miljø, hvor TG anvendes, bør så vidt muligt være mellem pH 6~7, og det er bedre ikke at overskride området 5~8.
2. TG's aktivitet forbliver stabil ved 40 ℃ og falder gradvist efter overskridelse af 40 ℃, den optimale temperatur for en reaktionstid på 10 minutter er 50 ~ 55 ℃, med forlængelse af reaktionstiden reduceres den optimale reaktionstemperatur, og temperaturen er høj på grund af fødevarerne, især fisk, kød, mejeriprodukter og andre fødevarer er tilbøjelige til at blive forringet, så bestemmelsen af reaktionstemperaturen er den mest kritiske og vanskelige at bestemme af alle faktorerne. Under forudsætning af at sikre produktkvalitet påvirker det direkte mængden af tilsat TG og dets katalytiske reaktionstid, generelt for fisk og kød og andre letfordærvelige produkter med lavt olieindhold er den valgte reaktionstemperatur lavere (1-10 ℃), og den tilsvarende reaktionstid er længere (2-12 timer eller mere), generelt set er reaktionstemperaturen ikke højere end 40 ℃.
3. Objekt for handling. Først og fremmest er målet for TG protein, som katalyserer reaktionen af de "reaktive" glutaminrester, så indholdet af protein og indholdet af de "reaktive" glutaminrester har stor indflydelse på effekten af TG, det vil sige, at ikke alle proteiner eller proteinholdige stoffer har stor indflydelse på effekten af TG, det vil sige, at ikke alle proteiner eller proteinholdige stoffer har stor indflydelse på effekten af TG. Derfor har både proteinindholdet og mængden af "reaktive" glutaminrester i proteinet stor indflydelse på effekten af TG, hvilket betyder, at ikke alle proteiner eller proteinholdige fødevarer er gode substrater for TG.
For det andet er eksistensen af lysinrester nødvendig for, at reaktionen kan finde sted (ellers kan TG's virkning kun ændre proteinets opløselighed og dets relaterede egenskaber), det vil sige, at indholdet af lysinrester, der kan omsættes, også har stor indflydelse på TG's tværbindingsreaktion.
4, almindelige TG gode substrater er kasein og dets natriumsalt i mælk, gelatine og myosin i kød, sojaprotein 11s globulin og 7s globulin, så for at opnå god tværbindingseffekt kan det være hensigtsmæssigt at tilføje TG i virkningen af de gode substrater, som oftest anvendes i natriumkaseinat og gelatine samt billige sojabønneproteiner, hvor det er nødvendigt at fremsætte i særdeleshed er:
(1) Nogle proteiner kan deformeres ved at tage den passende metode til mælkefordøjelse og opvarmning, men det indeholder glutamylrester og / eller lysinrester er mere, bare på grund af den rumlige struktur og andre forhold, kan de ikke katalyseres af TG-reaktionen, gennem enzymet eller opvarmning af disse rester vil blive udsat for at blive en "reaktiv" rest, såsom hvedediskprotein, valleprotein og så videre.
(2) Proteinrestpeptider, der er rige på reaktive glutamyl- eller lysylrester, såsom glutamyl- eller lysylpeptider, kan tilsættes selektivt for at supplere manglen på relevante aminosyrerester i målet.